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万見
- EMDB-45729: Cryo-EM model derived from localized reconstruction of human aden... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45729
タイトルCryo-EM model derived from localized reconstruction of human adenovirus 6 (Ad6)-hexon-FII complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Human adenovirus 6 (Ad6) in complex with Coagulation factor FII
    • 複合体: Hexon protein
      • 細胞器官・細胞要素: Human Coagulation Factor II
        • タンパク質・ペプチド: Prothrombin
      • タンパク質・ペプチド: Hexon protein
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードAdenovirus / Hexon / Coagulation factor X / Coagulation factor II / Prothrombin / Complex / Interactions / VIRUS / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


T=25 icosahedral viral capsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation ...T=25 icosahedral viral capsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / host cell / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / symbiont entry into host cell / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily ...Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Hexon protein / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス) / homo sapiens (ヒト) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Reddy VS / Ma OX
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI161367 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure-derived insights from blood factors binding to the surfaces of different adenoviruses.
著者: Haley E Mudrick / Shao-Chia Lu / Janarjan Bhandari / Mary E Barry / Jack R Hemsath / Felix G M Andres / Olivia X Ma / Michael A Barry / Vijay S Reddy /
要旨: The tropism of adenoviruses (Ads) is significantly influenced by the binding of various blood factors. To investigate differences in their binding, we conducted cryo-EM analysis on complexes of ...The tropism of adenoviruses (Ads) is significantly influenced by the binding of various blood factors. To investigate differences in their binding, we conducted cryo-EM analysis on complexes of several human adenoviruses with human platelet factor-4 (PF4), coagulation factors FII (Prothrombin), and FX. While we observed EM densities for FII and FX bound to all the species-C adenoviruses examined, no densities were seen for PF4, even though PF4 can co-pellet with various Ads. Similar to FX, the γ-carboxyglutamic acid (Gla) domain of FII binds within the surface cavity of hexon trimers. While FII binds equally to species-C Ads: Ad5, Ad6, and Ad657, FX exhibits significantly better binding to Ad5 and Ad657 compared to Ad6. Although only the FX-Gla domain is observed at high-resolution (3.7 Å), the entire FX is visible at low-resolution bound to Ad5 in three equivalent binding modes consistent with the 3-fold symmetric hexon. Only the Gla and kringle-1 domains of FII are visible on all the species-C adenoviruses, where the rigid FII binds in an upright fashion, in contrast to the flexible and bent FX. These data suggest that differential binding of FII and FX may shield certain species-C adenoviruses differently against immune molecules, thereby modulating their tropism.
履歴
登録2024年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45729.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45729.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
1.41 Å/pix.
x 93 pix.
= 212.608 Å		1.41 Å/pix.
x 82 pix.
= 130.944 Å		1.41 Å/pix.
x 151 pix.
= 115.456 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.408 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.060033374 - 0.09084614
平均 (標準偏差)0.0013720249 (±0.008706431)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-42-50-51
サイズ8215193
Spacing9315182
セルA: 130.944 Å / B: 212.608 Å / C: 115.456 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_45729_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_45729_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human adenovirus 6 (Ad6) in complex with Coagulation factor FII

全体名称: Human adenovirus 6 (Ad6) in complex with Coagulation factor FII
要素
  • 複合体: Human adenovirus 6 (Ad6) in complex with Coagulation factor FII
    • 複合体: Hexon protein
      • 細胞器官・細胞要素: Human Coagulation Factor II
        • タンパク質・ペプチド: Prothrombin
      • タンパク質・ペプチド: Hexon protein
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Human adenovirus 6 (Ad6) in complex with Coagulation factor FII

超分子名称: Human adenovirus 6 (Ad6) in complex with Coagulation factor FII
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Cryo-EM model derived from localized reconstruction
由来(天然)生物種: Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)
分子量理論値: 70 kDa/nm

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超分子 #2: Hexon protein

超分子名称: Hexon protein / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #3: Human Coagulation Factor II

超分子名称: Human Coagulation Factor II / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Hexon protein

分子名称: Hexon protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human adenovirus 6 (ヒトアデノウイルス)
分子量理論値: 108.635133 KDa
配列文字列: MATPSMMPQW SYMHISGQDA SEYLSPGLVQ FARATETYFS LNNKFRNPTV APTHDVTTDR SQRLTLRFIP VDREDTAYSY KARFTLAVG DNRVLDMAST YFDIRGVLDR GPTFKPYSGT AYNALAPKGA PNSCEWEQNE TAQVDAQELD EEENEANEAQ A REQEQAKK ...文字列:
MATPSMMPQW SYMHISGQDA SEYLSPGLVQ FARATETYFS LNNKFRNPTV APTHDVTTDR SQRLTLRFIP VDREDTAYSY KARFTLAVG DNRVLDMAST YFDIRGVLDR GPTFKPYSGT AYNALAPKGA PNSCEWEQNE TAQVDAQELD EEENEANEAQ A REQEQAKK THVYAQAPLS GIKITKEGLQ IGTADATVAG AGKEIFADKT FQPEPQVGES QWNEADATAA GGRVLKKTTP MK PCYGSYA RPTNSNGGQG VMVEQNGKLE SQVEMQFFST STNATNEVNN IQPTVVLYSE DVNMETPDTH LSYKPKMGDK NAK VMLGQQ AMPNRPNYIA FRDNFIGLMY YNSTGNMGVL AGQASQLNAV VDLQDRNTEL SYQLLLDSIG DRTRYFSMWN QAVD SYDPD VRIIENHGTE DELPNYCFPL GGIGITDTFQ AVKTTAANGD QGNTTWQKDS TFAERNEIGV GNNFAMEINL NANLW RNFL YSNIALYLPD KLKYNPTNVE ISDNPNTYDY MNKRVVAPGL VDCYINLGAR WSLEYMDNVN PFNHHRNAGL RYRSML LGN GRYVPFHIQV PQKFFAIKNL LLLPGSYTYE WNFRKDVNMV LQSSLGNDLR VDGASIKFDS ICLYATFFPM AHNTAST LE AMLRNDTNDQ SFNDYLSAAN MLYPIPANAT NVPISIPSRN WAAFRGWAFT RLKTKETPSL GSGYDPYYTY SGSIPYLD G TFYLNHTFKK VAITFDSSVS WPGNDRLLTP NEFEIKRSVD GEGYNVAQCN MTKDWFLVQM LANYNIGYQG FYIPESYKD RMYSFFRNFQ PMSRQVVDDT KYKDYQQVGI IHQHNNSGFV GYLAPTMREG QAYPANVPYP LIGKTAVDSI TQKKFLCDRT LWRIPFSSN FMSMGALTDL GQNLLYANSA HALDMTFEVD PMDEPTLLYV LFEVFDVVRV HQPHRGVIET VYLRTPFSAG N ATT

UniProtKB: Hexon protein

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分子 #2: Prothrombin

分子名称: Prothrombin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: thrombin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.56293 KDa
配列文字列: MAHVRGLQLP GCLALAALCS LVHSQHVFLA PQQARSLLQR VRRANTFL(CGU)(CGU) VRKGNL(CGU)R(CGU)C V (CGU)(CGU)TCSY(CGU)(CGU) AF(CGU)AL(CGU)SSTA TDVFWAKYTA CETARTPRDK LAACLEGNCA EGLGTNYR G HVNITRSGIE ...文字列:
MAHVRGLQLP GCLALAALCS LVHSQHVFLA PQQARSLLQR VRRANTFL(CGU)(CGU) VRKGNL(CGU)R(CGU)C V (CGU)(CGU)TCSY(CGU)(CGU) AF(CGU)AL(CGU)SSTA TDVFWAKYTA CETARTPRDK LAACLEGNCA EGLGTNYR G HVNITRSGIE CQLWRSRYPH KPEINSTTHP GADLQENFCR NPDSSTTGPW CYTTDPTVRR QECSIPVCGQ DQVTVAMTP RSEGSSVNLS PPLEQCVPDR GQQYQGRLAV TTHGLPCLAW ASAQAKALSK HQDFNSAVQL VENFCRNPDG DEEGVWCYVA GKPGDFGYC DLNYCEEAVE EETGDGLDED SDRAIEGRTA TSEYQTFFNP RTFGSGEADC GLRPLFEKKS LEDKTERELL E SYIDGRIV EGSDAEIGMS PWQVMLFRKS PQELLCGASL ISDRWVLTAA HCLLYPPWDK NFTENDLLVR IGKHSRTRYE RN IEKISML EKIYIHPRYN WRENLDRDIA LMKLKKPVAF SDYIHPVCLP DRETAASLLQ AGYKGRVTGW GNLKETWTAN VGK GQPSVL QVVNLPIVER PVCKDSTRIR ITDNMFCAGY KPDEGKRGDA CEGDSGGPFV MKSPFNNRWY QMGIVSWGEG CDRD GKYGF YTHVFRLKKW IQKVIDQFGE

UniProtKB: Prothrombin

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mM / 構成要素 - 名称: Hepes
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 10000 / 平均電子線量: 81.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 59000
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6b1t

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 13045
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6b1t


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9cls:
Cryo-EM model derived from localized reconstruction of human adenovirus 6 (Ad6)-hexon-FII complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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