+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4424 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Adenovirus major core protein condenses DNA in clusters and bundles, modulating genome release and capsid internal pressure. | |||||||||
マップデータ | mutant of HAdV-C5 which lack polypeptide VII | |||||||||
試料 |
| |||||||||
生物種 | Ad5-VII-loxP (ヒトアデノウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.97 Å | |||||||||
データ登録者 | Hernando-Perez M / San Martin M / Condezo GN / Hearing P | |||||||||
資金援助 | スペイン, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2019 タイトル: Adenovirus major core protein condenses DNA in clusters and bundles, modulating genome release and capsid internal pressure. 著者: Natalia Martín-González / Mercedes Hernando-Pérez / Gabriela N Condezo / Marta Pérez-Illana / Antonio Šiber / David Reguera / Philomena Ostapchuk / Patrick Hearing / Carmen San Martín / ...著者: Natalia Martín-González / Mercedes Hernando-Pérez / Gabriela N Condezo / Marta Pérez-Illana / Antonio Šiber / David Reguera / Philomena Ostapchuk / Patrick Hearing / Carmen San Martín / Pedro J de Pablo / 要旨: Some viruses package dsDNA together with large amounts of positively charged proteins, thought to help condense the genome inside the capsid with no evidence. Further, this role is not clear because ...Some viruses package dsDNA together with large amounts of positively charged proteins, thought to help condense the genome inside the capsid with no evidence. Further, this role is not clear because these viruses have typically lower packing fractions than viruses encapsidating naked dsDNA. In addition, it has recently been shown that the major adenovirus condensing protein (polypeptide VII) is dispensable for genome encapsidation. Here, we study the morphology and mechanics of adenovirus particles with (Ad5-wt) and without (Ad5-VII-) protein VII. Ad5-VII- particles are stiffer than Ad5-wt, but DNA-counterions revert this difference, indicating that VII screens repulsive DNA-DNA interactions. Consequently, its absence results in increased internal pressure. The core is slightly more ordered in the absence of VII and diffuses faster out of Ad5-VII- than Ad5-wt fractured particles. In Ad5-wt unpacked cores, dsDNA associates in bundles interspersed with VII-DNA clusters. These results indicate that protein VII condenses the adenovirus genome by combining direct clustering and promotion of bridging by other core proteins. This condensation modulates the virion internal pressure and DNA release from disrupted particles, which could be crucial to keep the genome protected inside the semi-disrupted capsid while traveling to the nuclear pore. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4424.map.gz | 1.4 GB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-4424-v30.xml emd-4424.xml | 12.6 KB 12.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4424_fsc.xml | 26.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4424.png | 51.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4424 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4424 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4424_validation.pdf.gz | 271 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_4424_full_validation.pdf.gz | 270.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4424_validation.xml.gz | 19.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4424 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4424 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4424.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | mutant of HAdV-C5 which lack polypeptide VII | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.37 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Ad5-VII-loxP
全体 | 名称: Ad5-VII-loxP (ヒトアデノウイルス) |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Ad5-VII-loxP
超分子 | 名称: Ad5-VII-loxP / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 28285 / 生物種: Ad5-VII-loxP / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
---|---|
分子量 | 理論値: 150 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 950.0 Å / T番号(三角分割数): 25 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4.2 mg/mL | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
| |||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R2/4 / 材質: COPPER/RHODIUM | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-31 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1640 / 平均露光時間: 1.8 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.3 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.142 µm / 倍率(補正後): 73000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 73000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |