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- EMDB-4342: Citrate-induced acetyl-CoA carboxylase (ACC-Cit) filament at 5.4 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4342
タイトルCitrate-induced acetyl-CoA carboxylase (ACC-Cit) filament at 5.4 A resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: Multienzyme
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase 1
キーワードFilament / Helical / Multienzyme / Ligase / Biotin-dependent carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acyl-CoA biosynthetic process / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA carboxylase activity / tissue homeostasis ...fatty-acyl-CoA biosynthetic process / Defective HLCS causes multiple carboxylase deficiency / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA carboxylase activity / tissue homeostasis / Carnitine metabolism / protein metabolic process / lipid homeostasis / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / actin cytoskeleton / protein homotetramerization / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase ...Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA carboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Hunkeler M / Hagmann A
資金援助 スイス, 3件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation138262 スイス
Swiss National Science Foundation15696 スイス
Swiss National Science Foundation164074 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis for regulation of human acetyl-CoA carboxylase.
著者: Moritz Hunkeler / Anna Hagmann / Edward Stuttfeld / Mohamed Chami / Yakir Guri / Henning Stahlberg / Timm Maier /
要旨: Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. ...Acetyl-CoA carboxylase catalyses the ATP-dependent carboxylation of acetyl-CoA, a rate-limiting step in fatty acid biosynthesis. Eukaryotic acetyl-CoA carboxylases are large, homodimeric multienzymes. Human acetyl-CoA carboxylase occurs in two isoforms: the metabolic, cytosolic ACC1, and ACC2, which is anchored to the outer mitochondrial membrane and controls fatty acid β-oxidation. ACC1 is regulated by a complex interplay of phosphorylation, binding of allosteric regulators and protein-protein interactions, which is further linked to filament formation. These filaments were discovered in vitro and in vivo 50 years ago, but the structural basis of ACC1 polymerization and regulation remains unknown. Here, we identify distinct activated and inhibited ACC1 filament forms. We obtained cryo-electron microscopy structures of an activated filament that is allosterically induced by citrate (ACC-citrate), and an inactivated filament form that results from binding of the BRCT domains of the breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1). While non-polymeric ACC1 is highly dynamic, filament formation locks ACC1 into different catalytically competent or incompetent conformational states. This unique mechanism of enzyme regulation via large-scale conformational changes observed in ACC1 has potential uses in engineering of switchable biosynthetic systems. Dissecting the regulation of acetyl-CoA carboxylase opens new paths towards counteracting upregulation of fatty acid biosynthesis in disease.
履歴
登録2018年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月18日-
マップ公開2018年6月13日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0172
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0172
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6g2d
  • 表面レベル: 0.0172
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4342.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4342.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0172 / ムービー #1: 0.0172
最小 - 最大-0.038063925 - 0.08072604
平均 (標準偏差)0.00014667276 (±0.0018880685)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 476.09998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0581.0581.058
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z476.100476.100476.100
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-0.0380.0810.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Multienzyme

全体名称: Multienzyme
要素
  • 複合体: Multienzyme
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-CoA carboxylase 1

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超分子 #1: Multienzyme

超分子名称: Multienzyme / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Acetyl-CoA carboxylase 1

分子名称: Acetyl-CoA carboxylase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetyl-CoA carboxylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 272.632844 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAHHHHHHHH HHGSTSGSGE QKLISEEDLG STSGSGDYKD DDDKLTSLYK KAGLENLYFQ GMDEPSPLAQ PLELNQHSRF IIGSVSEDN SEDEISNLVK LDLLEEKEGS LSPASVGSDT LSDLGISSLQ DGLALHIRSS MSGLHLVKQG RDRKKIDSQR D FTVASPAE ...文字列:
MAHHHHHHHH HHGSTSGSGE QKLISEEDLG STSGSGDYKD DDDKLTSLYK KAGLENLYFQ GMDEPSPLAQ PLELNQHSRF IIGSVSEDN SEDEISNLVK LDLLEEKEGS LSPASVGSDT LSDLGISSLQ DGLALHIRSS MSGLHLVKQG RDRKKIDSQR D FTVASPAE FVTRFGGNKV IEKVLIANNG IAAVKCMRSI RRWSYEMFRN ERAIRFVVMV TPEDLKANAE YIKMADHYVP VP GGPNNNN YANVELILDI AKRIPVQAVW AGWGHASENP KLPELLLKNG IAFMGPPSQA MWALGDKIAS SIVAQTAGIP TLP WSGSGL RVDWQENDFS KRILNVPQEL YEKGYVKDVD DGLQAAEEVG YPVMIKASEG GGGKGIRKVN NADDFPNLFR QVQA EVPGS PIFVMRLAKQ SRHLEVQILA DQYGNAISLF GRDCSVQRRH QKIIEEAPAT IATPAVFEHM EQCAVKLAKM VGYVS AGTV EYLYSQDGSF YFLELNPRLQ VEHPCTEMVA DVNLPAAQLQ IAMGIPLYRI KDIRMMYGVS PWGDSPIDFE DSAHVP CPR GHVIAARITS ENPDEGFKPS SGTVQELNFR SNKNVWGYFS VAAAGGLHEF ADSQFGHCFS WGENREEAIS NMVVALK EL SIRGDFRTTV EYLIKLLETE SFQMNRIDTG WLDRLIAEKV QAERPDTMLG VVCGALHVAD VSLRNSVSNF LHSLERGQ V LPAHTLLNTV DVELIYEGVK YVLKVTRQSP NSYVVIMNGS CVEVDVHRLS DGGLLLSYDG SSYTTYMKEE VDRYRITIG NKTCVFEKEN DPSVMRSPSA GKLIQYIVED GGHVFAGQCY AEIEVMKMVM TLTAVESGCI HYVKRPGAAL DPGCVLAKMQ LDNPSKVQQ AELHTGSLPR IQSTALRGEK LHRVFHYVLD NLVNVMNGYC LPDPFFSSKV KDWVERLMKT LRDPSLPLLE L QDIMTSVS GRIPPNVEKS IKKEMAQYAS NITSVLCQFP SQQIANILDS HAATLNRKSE REVFFMNTQS IVQLVQRYRS GI RGHMKAV VMDLLRQYLR VETQFQNGHY DKCVFALREE NKSDMNTVLN YIFSHAQVTK KNLLVTMLID QLCGRDPTLT DEL LNILTE LTQLSKTTNA KVALRARQVL IASHLPSYEL RHNQVESIFL SAIDMYGHQF CIENLQKLIL SETSIFDVLP NFFY HSNQV VRMAALEVYV RRAYIAYELN SVQHRQLKDN TCVVEFQFML PTSHPNRGNI PTLNRMSFSS NLNHYGMTHV ASVSD VLLD NSFTPPCQRM GGMVSFRTFE DFVRIFDEVM GCFSDSPPQS PTFPEAGHTS LYDEDKVPRD EPIHILNVAI KTDCDI EDD RLAAMFREFT QQNKATLVDH GIRRLTFLVA QKDFRKQVNY EVDRRFHREF PKFFTFRARD KFEEDRIYRH LEPALAF QL ELNRMRNFDL TAIPCANHKM HLYLGAAKVE VGTEVTDYRF FVRAIIRHSD LVTKEASFEY LQNEGERLLL EAMDELEV A FNNTNVRTDC NHIFLNFVPT VIMDPSKIEE SVRSMVMRYG SRLWKLRVLQ AELKINIRLT PTGKAIPIRL FLTNESGYY LDISLYKEVT DSRTAQIMFQ AYGDKQGPLH GMLINTPYVT KDLLQSKRFQ AQSLGTTYIY DIPEMFRQSL IKLWESMSTQ AFLPSPPLP SDMLTYTELV LDDQGQLVHM NRLPGGNEIG MVAWKMTFKS PEYPEGRDII VIGNDITYRI GSFGPQEDLL F LRASELAR AEGIPRIYVS ANSGARIGLA EEIRHMFHVA WVDPEDPYKG YRYLYLTPQD YKRVSALNSV HCEHVEDEGE SR YKITDII GKEEGIGPEN LRGSGMIAGE SSLAYNEIIT ISLVTCRAIG IGAYLVRLGQ RTIQVENSHL ILTGAGALNK VLG REVYTS NNQLGGIQIM HNNGVTHCTV CDDFEGVFTV LHWLSYMPKS VHSSVPLLNS KDPIDRIIEF VPTKTPYDPR WMLA GRPHP TQKGQWLSGF FDYGSFSEIM QPWAQTVVVG RARLGGIPVG VVAVETRTVE LSIPADPANL DSEAKIIQQA GQVWF PDSA FKTYQAIKDF NREGLPLMVF ANWRGFSGGM KDMYDQVLKF GAYIVDGLRE CCQPVLVYIP PQAELRGGSW VVIDSS INP RHMEMYADRE SRGSVLEPEG TVEIKFRRKD LVKTMRRVDP VYIHLAERLG TPELSTAERK ELENKLKERE EFLIPIY HQ VAVQFADLHD TPGRMQEKGV ISDILDWKTS RTFFYWRLRR LLLEDLVKKK IHNANPELTD GQIQAMLRRW FVEVEGTV K AYVWDNNKDL AEWLEKQLTE EDGVHSVIEE NIKCISRDYV LKQIRSLVQA NPEVAMDSII HMTQHISPTQ RAEVIRILS TMDSPST

UniProtKB: Acetyl-CoA carboxylase 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
詳細: Data was collected in movie mode with a total of 40 e-/A2 over a total of 40 frames. Frames 1-30 were used for final reconstruction.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Initial model was generated from 2D class averages using ab-initio reconstruction in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1b1) / 使用した粒子像数: 131062
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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