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- EMDB-43385: Cryo-EM map of close dodecameric CaMKII beta holoenzyme T287A T30... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43385
タイトルCryo-EM map of close dodecameric CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
マップデータ
試料
  • 複合体: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
    • タンパク質・ペプチド: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme mutant
キーワードHigh-order oligomer / Protein Kinase / Signaling / Memory / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic transmission, cholinergic / activation of meiosis involved in egg activation / cell projection morphogenesis / HSF1-dependent transactivation / RAF activation / Ion transport by P-type ATPases / hippocampal neuron apoptotic process / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / cellular response to homocysteine / Interferon gamma signaling ...regulation of synaptic transmission, cholinergic / activation of meiosis involved in egg activation / cell projection morphogenesis / HSF1-dependent transactivation / RAF activation / Ion transport by P-type ATPases / hippocampal neuron apoptotic process / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / cellular response to homocysteine / Interferon gamma signaling / positive regulation of synapse maturation / regulation of neuron migration / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of synapse maturation / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / Trafficking of AMPA receptors / RAF/MAP kinase cascade / calmodulin-dependent protein kinase activity / response to psychosocial stress / Ion homeostasis / phospholipase binding / neuromuscular process controlling balance / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of protein localization to plasma membrane / spindle midzone / response to cadmium ion / sarcoplasmic reticulum membrane / long-term synaptic potentiation / apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / G1/S transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / nervous system development / perikaryon / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / postsynaptic density / cell differentiation / calmodulin binding / neuron projection / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / dendrite / protein kinase binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Chien C-T / Chiu W / Khan S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other governmentU24 GM129541 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Hub stability in the calcium calmodulin-dependent protein kinase II.
著者: Chih-Ta Chien / Henry Puhl / Steven S Vogel / Justin E Molloy / Wah Chiu / Shahid Khan /
要旨: The calcium calmodulin protein kinase II (CaMKII) is a multi-subunit ring assembly with a central hub formed by the association domains. There is evidence for hub polymorphism between and within ...The calcium calmodulin protein kinase II (CaMKII) is a multi-subunit ring assembly with a central hub formed by the association domains. There is evidence for hub polymorphism between and within CaMKII isoforms, but the link between polymorphism and subunit exchange has not been resolved. Here, we present near-atomic resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures revealing that hubs from the α and β isoforms, either standalone or within an β holoenzyme, coexist as 12 and 14 subunit assemblies. Single-molecule fluorescence microscopy of Venus-tagged holoenzymes detects intermediate assemblies and progressive dimer loss due to intrinsic holoenzyme lability, and holoenzyme disassembly into dimers upon mutagenesis of a conserved inter-domain contact. Molecular dynamics (MD) simulations show the flexibility of 4-subunit precursors, extracted in-silico from the β hub polymorphs, encompassing the curvature of both polymorphs. The MD explains how an open hub structure also obtained from the β holoenzyme sample could be created by dimer loss and analysis of its cryo-EM dataset reveals how the gap could open further. An assembly model, considering dimer concentration dependence and strain differences between polymorphs, proposes a mechanism for intrinsic hub lability to fine-tune the stoichiometry of αβ heterooligomers for their dynamic localization within synapses in neurons.
履歴
登録2024年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43385.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.027
最小 - 最大-0.095368505 - 0.12523696
平均 (標準偏差)-0.00043824507 (±0.005851433)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 275.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A

全体名称: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
要素
  • 複合体: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
    • タンパク質・ペプチド: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme mutant

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超分子 #1: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A

超分子名称: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme T287A T306A T307A
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme mutant

分子名称: Venus-tagged CaMKII beta holoenzyme mutant / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH VSKGEELFTG VVPILVELDG DVNGHKFSVS GEGEGDATYG KLTLKLICTT GKLPVPWPTL VTTLGYGLQ CFARYPDHMK QHDFFKSAMP EGYVQERTIF FKDDGNYKTR AEVKFEGDTL VNRIELKGID FKEDGNILGH K LEYNYNSH ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH VSKGEELFTG VVPILVELDG DVNGHKFSVS GEGEGDATYG KLTLKLICTT GKLPVPWPTL VTTLGYGLQ CFARYPDHMK QHDFFKSAMP EGYVQERTIF FKDDGNYKTR AEVKFEGDTL VNRIELKGID FKEDGNILGH K LEYNYNSH NVYITADKQK NGIKANFKIR HNIEDGGVQL ADHYQQNTPI GDGPVLLPDN HYLSYQSKLS KDPNEKRDHM VL LEFVTAA GITLGMDELY KSGLRSRAQA SNSAVDMATT VTCTRFTDEY QLYEDIGKGA FSVVRRCVKL CTGHEYAAKI INT KKLSAR DHQKLEREAR ICRLLKHSNI VRLHDSISEE GFHYLVFDLV TGGELFEDIV AREYYSEADA SHCIQQILEA VLHC HQMGV VHRDLKPENL LLASKCKGAA VKLADFGLAI EVQGDQQAWF GFAGTPGYLS PEVLRKEAYG KPVDIWACGV ILYIL LVGY PPFWDEDQHK LYQQIKAGAY DFPSPEWDTV TPEAKNLINQ MLTINPAKRI TAHEALKHPW VCQRSTVASM MHRQEA VEC LKKFNARRKL KGAILAAMLA TRNFSVGRQT TAPATMSTAA SGTTMGLVEQ AKSLLNKKAD GVKPQTNSTK NSSAITS PK GSLPPAALEP QTTVIHNPVD GIKESSDSTN TTIEDEDAKA RKQEIIKTTE QLIEAVNNGD FEAYAKICDP GLTSFEPE A LGNLVEGMDF HRFYFENLLA KNSKPIHTTI LNPHVHVIGE DAACIAYIRL TQYIDGQGRP RTSQSEETRV WHRPDGKWQ NVHFHCSGAP VAPLQ

UniProtKB: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit beta

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度20 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 147217
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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