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- EMDB-43369: Cryo-EM structure of fascin crosslinked F-actin (Eigen_right) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43369
タイトルCryo-EM structure of fascin crosslinked F-actin (Eigen_right)
マップデータLocal filtered map used for model building
試料
  • 複合体: Fascin crosslinked F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Fascin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCytoskeleton / F-actin crosslinker / F-actin bundle / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / Striated Muscle Contraction / microspike assembly / cell projection membrane / cell-cell junction assembly / positive regulation of podosome assembly ...microspike / parallel actin filament bundle assembly / regulation of microvillus assembly / positive regulation of extracellular matrix disassembly / establishment of apical/basal cell polarity / Striated Muscle Contraction / microspike assembly / cell projection membrane / cell-cell junction assembly / positive regulation of podosome assembly / podosome / positive regulation of filopodium assembly / establishment or maintenance of cell polarity / microvillus / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / stress fiber / skeletal muscle fiber development / positive regulation of lamellipodium assembly / ruffle / filopodium / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / cell motility / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / growth cone / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cytoskeleton / hydrolase activity / cadherin binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Fascin / Fascin, metazoans / Fascin domain / Fascin domain / Actin-crosslinking / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Fascin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Gong R / Reynolds MJ / Alushin GM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141044 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Fascin structural plasticity mediates flexible actin bundle construction.
著者: Rui Gong / Matthew J Reynolds / Keith R Carney / Keith Hamilton / Tamara C Bidone / Gregory M Alushin /
要旨: Fascin cross-links actin filaments (F-actin) into bundles that support tubular membrane protrusions including filopodia and stereocilia. Fascin dysregulation drives aberrant cell migration during ...Fascin cross-links actin filaments (F-actin) into bundles that support tubular membrane protrusions including filopodia and stereocilia. Fascin dysregulation drives aberrant cell migration during metastasis, and fascin inhibitors are under development as cancer therapeutics. Here, we use cryo-EM, cryo-electron tomography coupled with custom denoising and computational modeling to probe human fascin-1's F-actin cross-linking mechanisms across spatial scales. Our fascin cross-bridge structure reveals an asymmetric F-actin binding conformation that is allosterically blocked by the inhibitor G2. Reconstructions of seven-filament hexagonal bundle elements, variability analysis and simulations show how structural plasticity enables fascin to bridge varied interfilament orientations, accommodating mismatches between F-actin's helical symmetry and bundle hexagonal packing. Tomography of many-filament bundles and modeling uncover geometric rules underlying emergent fascin binding patterns, as well as the accumulation of unfavorable cross-links that limit bundle size. Collectively, this work shows how fascin harnesses fine-tuned nanoscale structural dynamics to build and regulate micron-scale F-actin bundles.
履歴
登録2024年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月15日-
マップ公開2025年1月15日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43369.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43369.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local filtered map used for model building
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 448 pix.
= 461.44 Å		1.03 Å/pix.
x 448 pix.
= 461.44 Å		1.03 Å/pix.
x 448 pix.
= 461.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.03978961 - 0.0704529
平均 (標準偏差)0.000006622131 (±0.0018036505)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 461.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_43369_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unfiltered reconstruction

ファイルemd_43369_additional_1.map
注釈Unfiltered reconstruction
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_43369_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_43369_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fascin crosslinked F-actin

全体名称: Fascin crosslinked F-actin
要素
  • 複合体: Fascin crosslinked F-actin
    • タンパク質・ペプチド: Fascin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Fascin crosslinked F-actin

超分子名称: Fascin crosslinked F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.4 kDa/nm

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分子 #1: Fascin

分子名称: Fascin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.013328 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPLGSMTANG TAEAVQIQFG LINCGNKYLT AEAFGFKVNA SASSLKKKQI WTLEQPPDEA GSAAVCLRSH LGRYLAADKD GNVTCEREV PGPDCRFLIV AHDDGRWSLQ SEAHRRYFGG TEDRLSCFAQ TVSPAEKWSV HIAMHPQVNI YSVTRKRYAH L SARPADEI ...文字列:
GPLGSMTANG TAEAVQIQFG LINCGNKYLT AEAFGFKVNA SASSLKKKQI WTLEQPPDEA GSAAVCLRSH LGRYLAADKD GNVTCEREV PGPDCRFLIV AHDDGRWSLQ SEAHRRYFGG TEDRLSCFAQ TVSPAEKWSV HIAMHPQVNI YSVTRKRYAH L SARPADEI AVDRDVPWGV DSLITLAFQD QRYSVQTADH RFLRHDGRLV ARPEPATGYT LEFRSGKVAF RDCEGRYLAP SG PSGTLKA GKATKVGKDE LFALEQSCAQ VVLQAANERN VSTRQGMDLS ANQDEETDQE TFQLEIDRDT KKCAFRTHTG KYW TLTATG GVQSTASSKN ASCYFDIEWR DRRITLRASN GKFVTSKKNG QLAASVETAG DSELFLMKLI NRPIIVFRGE HGFI GCRKV TGTLDANRSS YDVFQLEFND GAYNIKDSTG KYWTVGSDSA VTSSGDTPVD FFFEFCDYNK VAIKVGGRYL KGDHA GVLK ASAETVDPAS LWEY

UniProtKB: Fascin

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 41.63143 KDa
配列文字列: DETTALVCDN GSGLVKAGFA GDDAPRAVFP SIVGRPRHQG VMVGMGQKDS YVGDEAQSKR GILTLKYPIE (HIC)GIITN WDD MEKIWHHTFY NELRVAPEEH PTLLTEAPLN PKANREKMTQ IMFETFNVPA MYVAIQAVLS LYASGRTTGI VLDSGDG VT ...文字列:
DETTALVCDN GSGLVKAGFA GDDAPRAVFP SIVGRPRHQG VMVGMGQKDS YVGDEAQSKR GILTLKYPIE (HIC)GIITN WDD MEKIWHHTFY NELRVAPEEH PTLLTEAPLN PKANREKMTQ IMFETFNVPA MYVAIQAVLS LYASGRTTGI VLDSGDG VT HNVPIYEGYA LPHAIMRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF VTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFENEMATA ASSSSLEK S YELPDGQVIT IGNERFRCPE TLFQPSFIGM ESAGIHETTY NSIMKCDIDI RKDLYANNVM SGGTTMYPGI ADRMQKEIT ALAPSTMKIK IIAPPERKYS VWIGGSILAS LSTFQQMWIT KQEYDEAGPS IVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 61.26 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3llp


詳細: human fascin 1 crystal structure
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 16833
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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