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- EMDB-4318: Structure of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a ubi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4318
タイトルStructure of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a ubiquitinylated nucleosome
マップデータCryoEM reconstruction for a S.cerevisiae chromatin remodeller bound to 601 nucleosome.
試料
  • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • タンパク質・ペプチド: x 5種
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • DNA: x 2種
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 2種
キーワードChromatin remodellers / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / SAGA complex / positive regulation of protein monoubiquitination / sister chromatid cohesion / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / ATP-dependent chromatin remodeler activity / termination of RNA polymerase II transcription / female gonad development / seminiferous tubule development / termination of RNA polymerase I transcription / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ATP-dependent activity, acting on DNA / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / methylated histone binding / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / neuron projection morphogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of protein ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / : / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / helicase superfamily c-terminal domain / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B / Histone H3.3C / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-B / Chromo domain-containing protein 1 / Histone H4 / Histone H2B / H3.4 histone
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト) / Petromyzon marinus (ヤツメウナギ) / Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Sundaramoorthy R / Owen-hughes T
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structure of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a ubiquitinylated nucleosome.
著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Hassane El-Mkami / David G Norman / Helder Ferreira / Tom Owen-Hughes /
要旨: ATP-dependent chromatin remodelling proteins represent a diverse family of proteins that share ATPase domains that are adapted to regulate protein-DNA interactions. Here, we present structures of the ...ATP-dependent chromatin remodelling proteins represent a diverse family of proteins that share ATPase domains that are adapted to regulate protein-DNA interactions. Here, we present structures of the Chd1 protein engaged with nucleosomes in the presence of the transition state mimic ADP-beryllium fluoride. The path of DNA strands through the ATPase domains indicates the presence of contacts conserved with single strand translocases and additional contacts with both strands that are unique to Snf2 related proteins. The structure provides connectivity between rearrangement of ATPase lobes to a closed, nucleotide bound state and the sensing of linker DNA. Two turns of linker DNA are prised off the surface of the histone octamer as a result of Chd1 binding, and both the histone H3 tail and ubiquitin conjugated to lysine 120 are re-orientated towards the unravelled DNA. This indicates how changes to nucleosome structure can alter the way in which histone epitopes are presented.
履歴
登録2018年2月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月8日-
マップ公開2018年8月8日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.011
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4318.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4318.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM reconstruction for a S.cerevisiae chromatin remodeller bound to 601 nucleosome.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.4 Å/pix.
x 240 pix.
= 336. Å		1.4 Å/pix.
x 240 pix.
= 336. Å		1.4 Å/pix.
x 240 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.011 / ムービー #1: 0.011
最小 - 最大-0.041239962 - 0.11787542
平均 (標準偏差)0.00020261812 (±0.0036416887)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 336.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z336.000336.000336.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0410.1180.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1

全体名称: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
要素
  • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.3C
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • DNA: DNA (159-MER)
      • DNA: DNA (160-MER)
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-B
    • 複合体: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
      • タンパク質・ペプチド: Chromatin-remodeling ATPase
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1

超分子名称: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
分子量理論値: 450 KDa

+
超分子 #2: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1

超分子名称: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1

超分子名称: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #4: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1

超分子名称: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #5: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1

超分子名称: X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1
タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Petromyzon marinus (ヤツメウナギ)
分子量理論値: 11.431358 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
PHRYRPGTVA LREIRRYQKS TELLIRKLPF QRLVREIAQD FKTDLRFQSS AVMALQEASE AYLVALFEDT NLCAIHAKRV TIMPKDIQL ARRIRGER

UniProtKB: H3.4 histone

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.093436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESAKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
分子量理論値: 13.939228 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPDPAKSAPA AKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKTRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B

+
分子 #5: Histone H3.3C

分子名称: Histone H3.3C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 12.32933 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAHRYRPGT VALREIRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFKTDLRFQ SSAVMALQEA SEAYLVALFE DTNLCAIHA KRVTIMPKDI QLARRIRGER A

UniProtKB: Histone H3.3C

+
分子 #8: Polyubiquitin-B

分子名称: Polyubiquitin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-B

+
分子 #9: Chromatin-remodeling ATPase

分子名称: Chromatin-remodeling ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 102.152859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DFHGIDIVIN HRLKTSKTVP DLNNCKENYE FLIKWTDESH LHNTWETYES IGQVRGLKRL DNYCKQFIIE DQQVRLDPYV TAEDIEIMD MERERRLDEF EEFHVPERII DSQRASLEDG TSQLQYLVKW RRLNYDEATW ENATDIVKLA PEQVKHFQNR E NSKILPQY ...文字列:
DFHGIDIVIN HRLKTSKTVP DLNNCKENYE FLIKWTDESH LHNTWETYES IGQVRGLKRL DNYCKQFIIE DQQVRLDPYV TAEDIEIMD MERERRLDEF EEFHVPERII DSQRASLEDG TSQLQYLVKW RRLNYDEATW ENATDIVKLA PEQVKHFQNR E NSKILPQY SSNYTSQRPR FEKLSVQPPF IKGGELRDFQ LTGINWMAFL WSKGDNGILA DEMGLGKTVQ TVAFISWLIF AR RQNGPHI IVVPLSTMPA WLDTFEKWAP DLNCICYMGN QKSRDTIREY EFYTNPRAKG KKTMKFNVLL TTYEYILKDR AEL GSIKWQ FMAVDEAHRL KNAESSLYES LNSFKVANRM LITGTPLQNN IKELAALVNF LMPGRFNQDE EQEEYIHDLH RRIQ PFILR RLKKDVEKSL PSKTERILRV ELSDVQTEYY KNILTKNYSA LTAGAKGGHF SLLNIMNELK KASNHPYLFD NAEER VLQK FMTRENVLRG LIMSSGKMVL LDQLLTRLKK DGHRVLIFSQ MVRMLDILGD YLSIKGINFQ RLDGTVPSAQ RRISID HFN SPDSNDFVFL LSTRAGGLGI NLMTADTVVI FDSDWNPQAD LQAMARAHRI GQKNHVMVYR LVSKDTVEEE VLERARK KM ILEYDMDSIG ESEVRALYKA ILKFGNLKEI LDELIADGTL PVKSFEKYGE TYDEMMEAAK DCVHEEEKNR KEILEKLE K HATAYRAKLK SGEIKAENQP KDNPLTRLSL KKREKKAVLF NFKGVKSLNA ESLLSRVEDL KYLKNLINSN YKDDPLKFS LGNNTPKPVQ NWSSNWTKEE DEKLLIGVFK YGYGSWTQIR DDPFLGITDK IFLKKVPGAI HLGRRVDYLL SFLRGGLN

+
分子 #6: DNA (159-MER)

分子名称: DNA (159-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 48.792086 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) (DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DC) (DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DT)(DC) (DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #7: DNA (160-MER)

分子名称: DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 49.678613 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
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+
分子 #10: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 構成要素:
濃度名称
20.0 mMHepes
100.0 mMNaCl
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細Sample was gel filtration purified and it is monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 170.0 K / 最高: 170.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3870 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3870 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 5-28 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1300 / 平均露光時間: 0.32 sec. / 平均電子線量: 1.25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 倍率（補正後）: 35714 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 35714
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 860000
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3502

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 135000
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 204
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6ftx:
Structure of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a ubiquitinylated nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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