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万見
- EMDB-42930: CHMP1B/IST1 ssRNA bound copolymer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42930
タイトルCHMP1B/IST1 ssRNA bound copolymer
マップデータRefined symmetrized sharpened map
試料
  • 複合体: CHMP1B/IST1 copolymer bound to a 60-mer oligonucleotide of ssRNA
    • 複合体: Charged multivesicular body protein 1B (CHMP1B)
      • タンパク質・ペプチド: Charged multivesicular body protein 1b
    • 複合体: IST1
      • タンパク質・ペプチド: IST1 homolog
キーワードnucleic acid binding protein in vitro / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


MIT domain binding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / cytoskeleton-dependent cytokinesis ...MIT domain binding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / positive regulation of collateral sprouting / multivesicular body sorting pathway / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / membrane coat / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / Flemming body / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of proteolysis / autophagosome membrane / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / viral budding from plasma membrane / establishment of protein localization / kinetochore / autophagy / azurophil granule lumen / intracellular protein localization / nuclear envelope / protein transport / midbody / endosome membrane / cadherin binding / protein domain specific binding / lysosomal membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / chromatin / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / Snf7 family / Snf7
類似検索 - ドメイン・相同性
IST1 homolog / Charged multivesicular body protein 1b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Talledge N / Laughlin TG / Alian A
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD020054 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD021741 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD021596-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM110772-01 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Chan Zuckerberg Initiative 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: ESCRT-III Assembles Around Mis-segregated DNA to Engage NoCut
著者: Talledge N / Glover J / McCullough J / Alian A / Sadler JBA / Dempsey N / Laughlin TG / Nguyen HC / Wenzel D / Lalonde MS / Ventimiglia LN / LaJoie D / Iwasa J / Starling T / Padilla-Parra S ...著者: Talledge N / Glover J / McCullough J / Alian A / Sadler JBA / Dempsey N / Laughlin TG / Nguyen HC / Wenzel D / Lalonde MS / Ventimiglia LN / LaJoie D / Iwasa J / Starling T / Padilla-Parra S / Ullman KS / Frost A / Sundquist WI / Martin-Serrano J
履歴
登録2023年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42930.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42930.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Refined symmetrized sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.89 Å/pix.
x 400 pix.
= 357.44 Å		0.89 Å/pix.
x 400 pix.
= 357.44 Å		0.89 Å/pix.
x 400 pix.
= 357.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8936 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.22458981 - 0.5839054
平均 (標準偏差)0.010172112 (±0.04397451)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 357.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42930_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Refined symmetrized sharpened map

ファイルemd_42930_additional_1.map
注釈Refined symmetrized sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: FSC mask

ファイルemd_42930_additional_2.map
注釈FSC mask
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Refined symmetrized map

ファイルemd_42930_additional_3.map
注釈Refined symmetrized map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Refined map

ファイルemd_42930_additional_4.map
注釈Refined map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refined half map B

ファイルemd_42930_half_map_1.map
注釈Refined half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Refined half map A

ファイルemd_42930_half_map_2.map
注釈Refined half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CHMP1B/IST1 copolymer bound to a 60-mer oligonucleotide of ssRNA

全体名称: CHMP1B/IST1 copolymer bound to a 60-mer oligonucleotide of ssRNA
要素
  • 複合体: CHMP1B/IST1 copolymer bound to a 60-mer oligonucleotide of ssRNA
    • 複合体: Charged multivesicular body protein 1B (CHMP1B)
      • タンパク質・ペプチド: Charged multivesicular body protein 1b
    • 複合体: IST1
      • タンパク質・ペプチド: IST1 homolog

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超分子 #1: CHMP1B/IST1 copolymer bound to a 60-mer oligonucleotide of ssRNA

超分子名称: CHMP1B/IST1 copolymer bound to a 60-mer oligonucleotide of ssRNA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Complex assembly formed my mixing protein and oligonucleotide at a 1:20 molar ratio (protein to base) by dialysis into physiological buffer conditions
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 397.494 KDa

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超分子 #2: Charged multivesicular body protein 1B (CHMP1B)

超分子名称: Charged multivesicular body protein 1B (CHMP1B) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
詳細: CHMP1B component of the nucleic acid templated assembly
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: IST1

超分子名称: IST1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
詳細: IST1 component of the nucleic acid templated assembly
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Charged multivesicular body protein 1b

分子名称: Charged multivesicular body protein 1b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.108355 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSNMEKHLFN LKFAAKELSR SAKKCDKEEK AEKAKIKKAI QKGNMEVARI HAENAIRQKN QAVNFLRMSA RVDAVAARVQ TAVTMGKVT KSMAGVVKSM DATLKTMNLE KISALMDKFE HQFETLDVQT QQMEDTVSST TTLTTPQNQV DMLLQEMADE A GLDLNMEL ...文字列:
MSNMEKHLFN LKFAAKELSR SAKKCDKEEK AEKAKIKKAI QKGNMEVARI HAENAIRQKN QAVNFLRMSA RVDAVAARVQ TAVTMGKVT KSMAGVVKSM DATLKTMNLE KISALMDKFE HQFETLDVQT QQMEDTVSST TTLTTPQNQV DMLLQEMADE A GLDLNMEL PQGQTGSVGT SVASAEQDEL SQRLARLRDQ V

UniProtKB: Charged multivesicular body protein 1b

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分子 #2: IST1 homolog

分子名称: IST1 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.796402 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MLGSGFKAER LRVNLRLVIN RLKLLEKKKT ELAQKARKEI ADYLAAGKDE RARIRVEHII REDYLVEAME ILELYCDLLL ARFGLIQSM KELDSGLAES VSTLIWAAPR LQSEVAELKI VADQLCAKYS KEYGKLCRTN QIGTVNDRLM HKLSVEAPPK I LVERYLIE ...文字列:
MLGSGFKAER LRVNLRLVIN RLKLLEKKKT ELAQKARKEI ADYLAAGKDE RARIRVEHII REDYLVEAME ILELYCDLLL ARFGLIQSM KELDSGLAES VSTLIWAAPR LQSEVAELKI VADQLCAKYS KEYGKLCRTN QIGTVNDRLM HKLSVEAPPK I LVERYLIE IAKNYNVPYE PDSVVMAEAP PGVETDLIDV GFTDDVKKGG PGRGGSGGFT APVGGPDGTV PMPMPMPMPS AN TPFSYPL PKGPSDFNGL PMGTYQAFPN IHPPQIPATP PSYESVDDIN ADKNISSAQI VGPGPKPEAS AKLPSRPADN YDN FVLPEL PSVPDTLPTA SAGASTSASE DIDFDDLSRR FEELKKKT

UniProtKB: IST1 homolog

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HClTris Hydrochloride
125.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 250 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.00039000000000000005 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 292.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Sample is at 16 micromolar protein concentration.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.1 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 3.203 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 21.180 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 261684
Segment selection選択した数: 1233372 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Featureless hollow cylinder with 25 nm outer diameter and 8 nm inner diameter.
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

6tz4

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelIsolated CHMP1B monomer for each biological unit used as initial model

3frr

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelIsolated IST1 monomer for each biological unit used as initial model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-8v2q:
CHMP1B/IST1 ssRNA bound copolymer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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