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- EMDB-38538: Cryo-EM structure of the tethered agonist-bound human PAR1-Gq complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38538
タイトルCryo-EM structure of the tethered agonist-bound human PAR1-Gq complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of ligand-bound form of the receptor in complex with the transducer
    • 複合体: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: Gi1-Gq chimeric
      • タンパク質・ペプチド: G subunit q (Gi1-Gq chimeric)
    • 複合体: scFv16
      • タンパク質・ペプチド: scFv16
    • 複合体: Proteinase-activated receptor 1
      • タンパク質・ペプチド: Proteinase-activated receptor 1 LgBiT
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードGPCR / MEMBRANE PROTEIN / protease-activated receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of renin secretion into blood stream / dendritic cell homeostasis / trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / platelet dense tubular network / thrombin-activated receptor activity / regulation of interleukin-1 beta production / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / platelet dense granule organization / cell-cell junction maintenance ...negative regulation of renin secretion into blood stream / dendritic cell homeostasis / trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / platelet dense tubular network / thrombin-activated receptor activity / regulation of interleukin-1 beta production / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / platelet dense granule organization / cell-cell junction maintenance / regulation of sensory perception of pain / positive regulation of smooth muscle contraction / positive regulation of calcium ion transport / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / spectrin binding / negative regulation of glomerular filtration / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / thrombin-activated receptor signaling pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / positive regulation of Rho protein signal transduction / regulation of blood coagulation / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / positive regulation of collagen biosynthetic process / anatomical structure morphogenesis / photoreceptor outer segment / positive regulation of blood coagulation / G-protein alpha-subunit binding / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / homeostasis of number of cells within a tissue / photoreceptor inner segment / positive regulation of vasoconstriction / release of sequestered calcium ion into cytosol / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / G protein-coupled receptor activity / neuromuscular junction / regulation of synaptic plasticity / caveola / platelet activation / response to wounding / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / late endosome / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / cell body / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration
類似検索 - 分子機能
Thrombin receptor / Protease-activated receptor / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit ...Thrombin receptor / Protease-activated receptor / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteinase-activated receptor 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus (ネズミ) / Bos taurus (ウシ) / Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Guo J / Zhang Y / Shen Q / Zang S / Shen D / Zhang H / Chen Z / Wang G / Zhang C / Liu Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2024
タイトル: Structural basis of tethered agonism and G protein coupling of protease-activated receptors.
著者: Jia Guo / Yun-Li Zhou / Yixin Yang / Shimeng Guo / Erli You / Xin Xie / Yi Jiang / Chunyou Mao / H Eric Xu / Yan Zhang /
要旨: Protease-activated receptors (PARs) are a unique group within the G protein-coupled receptor superfamily, orchestrating cellular responses to extracellular proteases via enzymatic cleavage, which ...Protease-activated receptors (PARs) are a unique group within the G protein-coupled receptor superfamily, orchestrating cellular responses to extracellular proteases via enzymatic cleavage, which triggers intracellular signaling pathways. Protease-activated receptor 1 (PAR1) is a key member of this family and is recognized as a critical pharmacological target for managing thrombotic disorders. In this study, we present cryo-electron microscopy structures of PAR1 in its activated state, induced by its natural tethered agonist (TA), in complex with two distinct downstream proteins, the G and G heterotrimers, respectively. The TA peptide is positioned within a surface pocket, prompting PAR1 activation through notable conformational shifts. Contrary to the typical receptor activation that involves the outward movement of transmembrane helix 6 (TM6), PAR1 activation is characterized by the simultaneous downward shift of TM6 and TM7, coupled with the rotation of a group of aromatic residues. This results in the displacement of an intracellular anion, creating space for downstream G protein binding. Our findings delineate the TA recognition pattern and highlight a distinct role of the second extracellular loop in forming β-sheets with TA within the PAR family, a feature not observed in other TA-activated receptors. Moreover, the nuanced differences in the interactions between intracellular loops 2/3 and the Gα subunit of different G proteins are crucial for determining the specificity of G protein coupling. These insights contribute to our understanding of the ligand binding and activation mechanisms of PARs, illuminating the basis for PAR1's versatility in G protein coupling.
履歴
登録2024年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38538.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38538.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214.2 Å		1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214.2 Å		1.07 Å/pix.
x 200 pix.
= 214.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.071 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0131
最小 - 最大-0.034779064 - 0.09849829
平均 (標準偏差)0.00009493523 (±0.0037433691)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 214.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_38538_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_38538_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of ligand-bound form of the receptor in complex...

全体名称: Cryo-EM structure of ligand-bound form of the receptor in complex with the transducer
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of ligand-bound form of the receptor in complex with the transducer
    • 複合体: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: Gi1-Gq chimeric
      • タンパク質・ペプチド: G subunit q (Gi1-Gq chimeric)
    • 複合体: scFv16
      • タンパク質・ペプチド: scFv16
    • 複合体: Proteinase-activated receptor 1
      • タンパク質・ペプチド: Proteinase-activated receptor 1 LgBiT
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: Cryo-EM structure of ligand-bound form of the receptor in complex...

超分子名称: Cryo-EM structure of ligand-bound form of the receptor in complex with the transducer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)

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超分子 #2: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

超分子名称: G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
超分子 #3: G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

超分子名称: G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Gi1-Gq chimeric

超分子名称: Gi1-Gq chimeric / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
超分子 #5: scFv16

超分子名称: scFv16 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #6: Proteinase-activated receptor 1

超分子名称: Proteinase-activated receptor 1 / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus (ネズミ)
分子量理論値: 41.332137 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVSGWRLFKK ISGSSGGGGS GGGGSSGGSL LQSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKI YAMHWGTDSR LLVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT R EGNVRVSR ...文字列:
MVSGWRLFKK ISGSSGGGGS GGGGSSGGSL LQSELDQLRQ EAEQLKNQIR DARKACADAT LSQITNNIDP VGRIQMRTRR TLRGHLAKI YAMHWGTDSR LLVSASQDGK LIIWDSYTTN KVHAIPLRSS WVMTCAYAPS GNYVACGGLD NICSIYNLKT R EGNVRVSR ELAGHTGYLS CCRFLDDNQI VTSSGDTTCA LWDIETGQQT TTFTGHTGDV MSLSLAPDTR LFVSGACDAS AK LWDVREG MCRQTFTGHE SDINAICFFP NGNAFATGSD DATCRLFDLR ADQELMTYSH DNIICGITSV SFSKSGRLLL AGY DDFNCN VWDALKADRA GVLAGHDNRV SCLGVTDDGM AVATGSWDSF LKIWNHHHHH HHH

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 7.432554 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
ASNNTASIAQ ARKLVEQLKM EANIDRIKVS KAAADLMAYC EAHAKEDPLL TPVPASENPF REKKFFC

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #3: G subunit q (Gi1-Gq chimeric)

分子名称: G subunit q (Gi1-Gq chimeric) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.708383 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGCTLSAEDK AAVERSKMIE KQLQKDKQVY RRTLRLLLLG ADNSGKSTIV KQMRIYHVNG YSEEECKQYK AVVYSNTIQS IIAIIRAMG RLKIDFGDSA RADDARQLFV LAGAAEEGFM TAELAGVIKR LWKDSGVQAC FNRSREYQLN DSAAYYLNDL D RIAQPNYI ...文字列:
MGCTLSAEDK AAVERSKMIE KQLQKDKQVY RRTLRLLLLG ADNSGKSTIV KQMRIYHVNG YSEEECKQYK AVVYSNTIQS IIAIIRAMG RLKIDFGDSA RADDARQLFV LAGAAEEGFM TAELAGVIKR LWKDSGVQAC FNRSREYQLN DSAAYYLNDL D RIAQPNYI PTQQDVLRTR VKTSGIFETK FQVDKVNFHM FDVGAQRDER RKWIQCFNDV TAIIFVVDSS DYNRLQEALN DF KSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK VLAGKSKIED YFPEFARYTT PEDATPEPGE DPRVTRAKYF IRKEFVDIST ASG DGRHIC YPHFTCAVDT ENARRIFNDC KDIILQMNLR EYNLV

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分子 #4: scFv16

分子名称: scFv16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 32.561281 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: LLVNQSHQGF NKEHTSKMVS AIVLYVLLAA AAHSAFAVQL VESGGGLVQP GGSRKLSCSA SGFAFSSFGM HWVRQAPEKG LEWVAYISS GSGTIYYADT VKGRFTISRD DPKNTLFLQM TSLRSEDTAM YYCVRSIYYY GSSPFDFWGQ GTTLTVSAGG G GSGGGGSG ...文字列:
LLVNQSHQGF NKEHTSKMVS AIVLYVLLAA AAHSAFAVQL VESGGGLVQP GGSRKLSCSA SGFAFSSFGM HWVRQAPEKG LEWVAYISS GSGTIYYADT VKGRFTISRD DPKNTLFLQM TSLRSEDTAM YYCVRSIYYY GSSPFDFWGQ GTTLTVSAGG G GSGGGGSG GGGSADIVMT QATSSVPVTP GESVSISCRS SKSLLHSNGN TYLYWFLQRP GQSPQLLIYR MSNLASGVPD RF SGSGSGT AFTLTISRLE AEDVGVYYCM QHLEYPLTFG AGTKLELVDE NLYFQGASHH HHHHHH

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分子 #5: Proteinase-activated receptor 1 LgBiT

分子名称: Proteinase-activated receptor 1 LgBiT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.787539 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SFLLRNPNDK YEPFWEDEEK NESGLTEYRL VSINKSSPLQ KQLPAFISED ASGYLTSSWL TLFVPSVYTG VFVVSLPLNI MAIVVFILK MKVKKPAVVY MLHLATADVL FVSVLPFKIS YYFSGSDWQF GSELCRFVTA AFYCNMYASI LLMTVISIDR F LAVVYPMQ ...文字列:
SFLLRNPNDK YEPFWEDEEK NESGLTEYRL VSINKSSPLQ KQLPAFISED ASGYLTSSWL TLFVPSVYTG VFVVSLPLNI MAIVVFILK MKVKKPAVVY MLHLATADVL FVSVLPFKIS YYFSGSDWQF GSELCRFVTA AFYCNMYASI LLMTVISIDR F LAVVYPMQ SLSWRTLGRA SFTCLAIWAL AIAGVVPLLL KEQTIQVPGL NITTCHDVLN ETLLEGYYAY YFSAFSAVFF FV PLIISTV CYVSIIRCLS SSAVANRSKK SRALFLSAAV FCIFIICFGP TNVLLIAHYS FLSHTSTTEA AYFAYLLCVC VSS ISCCID PLIYYYASSE CQRYVYSILC CKESSDPSSY GSSGGGGSGG GGSSGVFTLE DFVGDWEQTA AYNLDQVLEQ GGVS SLLQN LAVSVTPIQR IVRSGENALK IDIHVIIPYE GLSADQMAQI EEVFKVVYPV DDHHFKVILP YGTLVIDGVT PNMLN YFGR PYEGIAVFDG KKITVTGTLW NGNKIIDERL ITPDGSMLFR VTINSGGS

UniProtKB: Proteinase-activated receptor 1

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分子 #6: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 6 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 実像数: 5048 / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49310 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3vw7

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 723778
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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