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万見
- EMDB-36266: FZD3-Gs complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36266
タイトルFZD3-Gs complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of FZD3-Gs heterotrimer with Nb35.
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nb35
    • タンパク質・ペプチド: Frizzled-3
キーワードFZD3 / Complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dopaminergic neuron axon guidance / serotonergic neuron axon guidance / cell proliferation in midbrain / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / establishment of planar polarity / midbrain morphogenesis / Wnt receptor activity / motor neuron migration / non-canonical Wnt signaling pathway ...dopaminergic neuron axon guidance / serotonergic neuron axon guidance / cell proliferation in midbrain / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / establishment of planar polarity / midbrain morphogenesis / Wnt receptor activity / motor neuron migration / non-canonical Wnt signaling pathway / sympathetic ganglion development / filopodium tip / sensory perception of chemical stimulus / Wnt-protein binding / mu-type opioid receptor binding / post-anal tail morphogenesis / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / commissural neuron axon guidance / negative regulation of execution phase of apoptosis / PCP/CE pathway / Class B/2 (Secretin family receptors) / beta-2 adrenergic receptor binding / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / inner ear morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / lateral plasma membrane / PKA activation in glucagon signalling / response to electrical stimulus / developmental growth / hair follicle development / canonical Wnt signaling pathway / D1 dopamine receptor binding / Hedgehog 'off' state / response to prostaglandin E / insulin-like growth factor receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / presynaptic active zone membrane / ionotropic glutamate receptor binding / adenylate cyclase activator activity / Asymmetric localization of PCP proteins / neural tube closure / PDZ domain binding / G protein-coupled receptor activity / bone development / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / platelet aggregation / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / neuron differentiation / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / photoreceptor disc membrane / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / G protein activity / GTPase binding / Ca2+ pathway / fibroblast proliferation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling
類似検索 - 分子機能
Frizzled 3, cysteine-rich domain / Frizzled/Smoothened, transmembrane domain / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/secreted frizzled-related protein / Frizzled / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. ...Frizzled 3, cysteine-rich domain / Frizzled/Smoothened, transmembrane domain / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/Smoothened family membrane region / Frizzled/secreted frizzled-related protein / Frizzled / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein alpha subunit, group S / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas / Frizzled-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Xu F / Zhang Z
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2024
タイトル: A framework for Frizzled-G protein coupling and implications to the PCP signaling pathways.
著者: Zhibin Zhang / Xi Lin / Ling Wei / Yiran Wu / Lu Xu / Lijie Wu / Xiaohu Wei / Suwen Zhao / Xiangjia Zhu / Fei Xu /
要旨: The ten Frizzled receptors (FZDs) are essential in Wnt signaling and play important roles in embryonic development and tumorigenesis. Among these, FZD6 is closely associated with lens development. ...The ten Frizzled receptors (FZDs) are essential in Wnt signaling and play important roles in embryonic development and tumorigenesis. Among these, FZD6 is closely associated with lens development. Understanding FZD activation mechanism is key to unlock these emerging targets. Here we present the cryo-EM structures of FZD6 and FZD3 which are known to relay non-canonical planar cell polarity (PCP) signaling pathways as well as FZD1 in their G protein-coupled states and in the apo inactive states, respectively. Comparison of the three inactive/active pairs unveiled a shared activation framework among all ten FZDs. Mutagenesis along with imaging and functional analysis on the human lens epithelial tissues suggested potential crosstalk between the G-protein coupling of FZD6 and the PCP signaling pathways. Together, this study provides an integrated understanding of FZD structure and function, and lays the foundation for developing therapeutic modulators to activate or inhibit FZD signaling for a range of disorders including cancers and cataracts.
履歴
登録2023年5月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月17日-
マップ公開2024年1月17日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_36266.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36266.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 239.616 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 239.616 Å		0.83 Å/pix.
x 288 pix.
= 239.616 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.074
最小 - 最大-0.46610954 - 0.75626725
平均 (標準偏差)-0.00049301964 (±0.019503137)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 239.616 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_36266_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_36266_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_36266_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of FZD3-Gs heterotrimer with Nb35.

全体名称: Complex of FZD3-Gs heterotrimer with Nb35.
要素
  • 複合体: Complex of FZD3-Gs heterotrimer with Nb35.
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nb35
    • タンパク質・ペプチド: Frizzled-3

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超分子 #1: Complex of FZD3-Gs heterotrimer with Nb35.

超分子名称: Complex of FZD3-Gs heterotrimer with Nb35. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: minGas / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.861875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NSKTEDKRAQ KRAEKKRSKL IDKQLQDEKM GYMCTHRLLL LGADNSGKST IVKQMRILHG GSGGSGGTSG IFETKFQVDK VNFHMFDVG GQRDERRKWI QCFNDVTAII FVVDSSDYNR LQEALNLFKS IWNNRWLRTI SVILFLNKQD LLAEKVLAGK S KIEDYFPE ...文字列:
NSKTEDKRAQ KRAEKKRSKL IDKQLQDEKM GYMCTHRLLL LGADNSGKST IVKQMRILHG GSGGSGGTSG IFETKFQVDK VNFHMFDVG GQRDERRKWI QCFNDVTAII FVVDSSDYNR LQEALNLFKS IWNNRWLRTI SVILFLNKQD LLAEKVLAGK S KIEDYFPE FARYTTPEDA TPEPGEDPRV TRAKYFIRDE FLRISTASGD GRHYCYPHFT CAVDTENARR IFNDCRDIIQ RM HLRQYEL L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms XLas

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.069543 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: LDQLRQEAEQ LKNQIRDARK ACADATLSQI TNNIDPVGRI QMRTRRTLRG HLAKIYAMHW GTDSRLLVSA SQDGKLIIWD SYTTNKVHA IPLRSSWVMT CAYAPSGNYV ACGGLDNICS IYNLKTREGN VRVSRELAGH TGYLSCCRFL DDNQIVTSSG D TTCALWDI ...文字列:
LDQLRQEAEQ LKNQIRDARK ACADATLSQI TNNIDPVGRI QMRTRRTLRG HLAKIYAMHW GTDSRLLVSA SQDGKLIIWD SYTTNKVHA IPLRSSWVMT CAYAPSGNYV ACGGLDNICS IYNLKTREGN VRVSRELAGH TGYLSCCRFL DDNQIVTSSG D TTCALWDI ETGQQTTTFT GHTGDVMSLS LAPDTRLFVS GACDASAKLW DVREGMCRQT FTGHESDINA ICFFPNGNAF AT GSDDATC RLFDLRADQE LMTYSHDNII CGITSVSFSK SGRLLLAGYD DFNCNVWDAL KADRAGVLAG HDNRVSCLGV TDD GMAVAT GSWDSFLKIW N

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.261229 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
TASIAQARKL VEQLKMEANI DRIKVSKAAA DLMAYCEAHA KEDPLLTPVP ASENPFR

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: Nb35

分子名称: Nb35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.711284 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS NYKMNWVRQA PGKGLEWVSD ISQSGASISY TGSVKGRFTI SRDNAKNTLY LQMNSLKPE DTAVYYCARC PAPFTRDCFD VTSTTYAYRG QGTQVTV

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分子 #5: Frizzled-3

分子名称: Frizzled-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.076348 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: HSLFSCEPIT LRMCQDLPYN TTFMPNLLNH YDQQTAALAM EPFHPMVNLD CSRDFRPFLC ALYAPICMEY GRVTLPCRRL CQRAYSECS KLMEMFGVPW PEDMECSRFP DCDEPYPRLV DLNLAGEPTE GAPVAVQRDY GFWCPRELKI DPDLGYSFLH V RDCSPPCP ...文字列:
HSLFSCEPIT LRMCQDLPYN TTFMPNLLNH YDQQTAALAM EPFHPMVNLD CSRDFRPFLC ALYAPICMEY GRVTLPCRRL CQRAYSECS KLMEMFGVPW PEDMECSRFP DCDEPYPRLV DLNLAGEPTE GAPVAVQRDY GFWCPRELKI DPDLGYSFLH V RDCSPPCP NMYFRREELS FARYFIGLIS IICLSATLFT FLTFLIDVTR FRYPERPIIF YAVCYMMVSL IFFIGFLLED RV ACNASIP AQYKASTVTQ GSHNKACTML FMILYFFTMA GSVWWVILTI TWFLAAVPKW GSEAIEKKAL LFHASAWGIP GTL TIILLA MNKIEGDNIS GVCFVGLYDV DALRYFVLAP LCLYVVVGVS LLLAGIISLN RVRIEIPLEK ENQDKLVKFM IRIG VFSIL YLVPLLVVIG CYFYEQAYRG IWETTWIQER CREYHIPCPY QVTQMSRPDL ILFLMKYLMA LIVGIPSVFW VGSKK TCFE WASFFHGRRK KEIVNESRQV LQEPDFAQSL LRDPNT

UniProtKB: Frizzled-3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 141786
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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