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- EMDB-3572: Localized reconstruction of bacteriophage phi6 packaging hexamer P4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3572
タイトルLocalized reconstruction of bacteriophage phi6 packaging hexamer P4
マップデータLocalized reconstruction of bacteriophage phi6 packaging hexamer P4 in situ
試料
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Packaging enzyme P4
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードpackaging / ATPase / vertex / hyrdolase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral procapsid / viral genome packaging / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Packaging enzyme P4 / ATPase P4 of dsRNA bacteriophage phi-12 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Packaging enzyme P4
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Sun Z / El Omari K
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2013
タイトル: Tracking in atomic detail the functional specializations in viral RecA helicases that occur during evolution.
著者: Kamel El Omari / Christoph Meier / Denis Kainov / Geoff Sutton / Jonathan M Grimes / Minna M Poranen / Dennis H Bamford / Roman Tuma / David I Stuart / Erika J Mancini /
要旨: Many complex viruses package their genomes into empty protein shells and bacteriophages of the Cystoviridae family provide some of the simplest models for this. The cystoviral hexameric NTPase, P4, ...Many complex viruses package their genomes into empty protein shells and bacteriophages of the Cystoviridae family provide some of the simplest models for this. The cystoviral hexameric NTPase, P4, uses chemical energy to translocate single-stranded RNA genomic precursors into the procapsid. We previously dissected the mechanism of RNA translocation for one such phage, 12, and have now investigated three further highly divergent, cystoviral P4 NTPases (from 6, 8 and 13). High-resolution crystal structures of the set of P4s allow a structure-based phylogenetic analysis, which reveals that these proteins form a distinct subfamily of the RecA-type ATPases. Although the proteins share a common catalytic core, they have different specificities and control mechanisms, which we map onto divergent N- and C-terminal domains. Thus, the RNA loading and tight coupling of NTPase activity with RNA translocation in 8 P4 is due to a remarkable C-terminal structure, which wraps right around the outside of the molecule to insert into the central hole where RNA binds to coupled L1 and L2 loops, whereas in 12 P4, a C-terminal residue, serine 282, forms a specific hydrogen bond to the N7 of purines ring to confer purine specificity for the 12 enzyme.
履歴
登録2017年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月25日-
マップ公開2017年3月22日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5muv
  • 表面レベル: 0.005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5muv
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3572.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3572.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Localized reconstruction of bacteriophage phi6 packaging hexamer P4 in situ
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 128 pix.
= 172.8 Å		1.35 Å/pix.
x 128 pix.
= 172.8 Å		1.35 Å/pix.
x 128 pix.
= 172.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005 / ムービー #1: 0.005
最小 - 最大-0.019164821 - 0.029692305
平均 (標準偏差)-0.007869697 (±0.0052563194)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 172.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z172.800172.800172.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0190.030-0.008

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pseudomonas phage phi6

全体名称: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Packaging enzyme P4
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Pseudomonas phage phi6

超分子名称: Pseudomonas phage phi6 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / NCBI-ID: 10879 / 生物種: Pseudomonas phage phi6 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Pseudomonas syringae (バクテリア)

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分子 #1: Packaging enzyme P4

分子名称: Packaging enzyme P4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nucleoside-triphosphate phosphatase
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
分子量理論値: 32.67874 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPIVVTQAHI DRVGIAADLL DASPVSLQVL GRPTAINTVV IKTYIAAVME LASKQGGSLA GVDIRPSVLL KDTAIFTKPK AKSADVESD VDVLDTGIYS VPGLARKPVT HRWPSEGIYS GVTALMGATG SGKSITLNEK LRPDVLIRWG EVAEAYDELD T AVHISTLD ...文字列:
MPIVVTQAHI DRVGIAADLL DASPVSLQVL GRPTAINTVV IKTYIAAVME LASKQGGSLA GVDIRPSVLL KDTAIFTKPK AKSADVESD VDVLDTGIYS VPGLARKPVT HRWPSEGIYS GVTALMGATG SGKSITLNEK LRPDVLIRWG EVAEAYDELD T AVHISTLD EMLIVCIGLG ALGFNVAVDS VRPLLFRLKG AASAGGIVAV FYSLLTDISN LFTQYDCSVV MVVNPMVDAE KI EYVFGQV MASTVGAILC ADGNVSRTMF RTNKGRIFNG AAPLAADTHM PSMDRPTSMK ALDHTSIASV AP

UniProtKB: Packaging enzyme P4

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 80.0 K / 最高: 120.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-22 / 実像数: 900 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 0.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.3 µm / 倍率（補正後）: 37037 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 159492
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 56448
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - バージョン: 1.1.0 / ソフトウェア - 詳細: LocalizedReconstruction
詳細: Angles for P4 hexameter sub-particles were calculated from particle orientations
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 3次元分類クラス数: 6 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-5muv:
Atomic structure fitted into a localized reconstruction of bacteriophage phi6 packaging hexamer P4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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