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万見
- EMDB-34473: Cryo-EM Structure of the CAND1-Cul3-Rbx1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34473
タイトルCryo-EM Structure of the CAND1-Cul3-Rbx1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: CAND1-Cul3-Rbx1 complex
    • 複合体: CAND1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
    • 複合体: Cul3, Rbx1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-3
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードligase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SCF complex assembly / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / negative regulation of catalytic activity / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / polar microtubule / COPII vesicle coating / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process ...SCF complex assembly / positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / negative regulation of catalytic activity / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / polar microtubule / COPII vesicle coating / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation protein catabolic process at postsynapse / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / RHOBTB3 ATPase cycle / NEDD8 transferase activity / cell projection organization / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / embryonic cleavage / cellular response to chemical stress / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / stem cell division / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / Notch binding / NEDD8 ligase activity / fibroblast apoptotic process / negative regulation of response to oxidative stress / RHOBTB1 GTPase cycle / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / mitotic metaphase chromosome alignment / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / negative regulation of Rho protein signal transduction / stress fiber assembly / Prolactin receptor signaling / positive regulation of cytokinesis / cullin family protein binding / sperm flagellum / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein K48-linked ubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / protein autoubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / gastrulation / TBP-class protein binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / cyclin binding / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / positive regulation of protein ubiquitination / kidney development / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / Degradation of GLI1 by the proteasome / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / protein destabilization / DNA Damage Recognition in GG-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin
類似検索 - 分子機能
TATA-binding protein interacting (TIP20) / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1/2 / TATA-binding protein interacting (TIP20) / HEAT-like repeat / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. ...TATA-binding protein interacting (TIP20) / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1/2 / TATA-binding protein interacting (TIP20) / HEAT-like repeat / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-3 / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.76 Å
データ登録者Hu Y / Mao Q / Chen Z / Sun L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81900729 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Dynamic molecular architecture and substrate recruitment of cullin3-RING E3 ligase CRL3.
著者: Yuxia Hu / Zhao Zhang / Qiyu Mao / Xiang Zhang / Aihua Hao / Yu Xun / Yeda Wang / Lin Han / Wuqiang Zhan / Qianying Liu / Yue Yin / Chao Peng / Eva Marie Y Moresco / Zhenguo Chen / Bruce Beutler / Lei Sun /
要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. ...Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. Cellular levels of the regulatory p85α subunit are tightly controlled by regulated proteasomal degradation. In adipose tissue and growth plates, failure of K48-linked p85α ubiquitination causes diabetes, lipodystrophy and dwarfism in mice, as in humans with SHORT syndrome. Here we elucidated the structures of the key ubiquitin ligase complexes regulating p85α availability. Specificity is provided by the substrate receptor KBTBD2, which recruits p85α to the cullin3-RING E3 ubiquitin ligase (CRL3). CRL3 forms multimers, which disassemble into dimers upon substrate binding (CRL3-p85α) and/or neddylation by the activator NEDD8 (CRL3~N8), leading to p85α ubiquitination and degradation. Deactivation involves dissociation of NEDD8 mediated by the COP9 signalosome and displacement of KBTBD2 by the inhibitor CAND1. The hereby identified structural basis of p85α regulation opens the way to better understanding disturbances of glucose regulation, growth and cancer.
履歴
登録2022年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月11日-
マップ公開2023年10月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34473.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34473.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 267.264 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 267.264 Å		1.04 Å/pix.
x 256 pix.
= 267.264 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.044 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.001
最小 - 最大-0.0017580753 - 1.8676628
平均 (標準偏差)0.0020528906 (±0.03332225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 267.264 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34473_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34473_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CAND1-Cul3-Rbx1 complex

全体名称: CAND1-Cul3-Rbx1 complex
要素
  • 複合体: CAND1-Cul3-Rbx1 complex
    • 複合体: CAND1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
    • 複合体: Cul3, Rbx1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-3
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: CAND1-Cul3-Rbx1 complex

超分子名称: CAND1-Cul3-Rbx1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: CAND1

超分子名称: CAND1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1

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超分子 #3: Cul3, Rbx1

超分子名称: Cul3, Rbx1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3

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分子 #1: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1

分子名称: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 136.529297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASASYHISN LLEKMTSSDK DFRFMATNDL MTELQKDSIK LDDDSERKVV KMILKLLEDK NGEVQNLAVK CLGPLVSKVK EYQVETIVD TLCTNMLSDK EQLRDISSIG LKTVIGELPP ASSGSALAAN VCKKITGRLT SAIAKQEDVS VQLEALDIMA D MLSRQGGL ...文字列:
MASASYHISN LLEKMTSSDK DFRFMATNDL MTELQKDSIK LDDDSERKVV KMILKLLEDK NGEVQNLAVK CLGPLVSKVK EYQVETIVD TLCTNMLSDK EQLRDISSIG LKTVIGELPP ASSGSALAAN VCKKITGRLT SAIAKQEDVS VQLEALDIMA D MLSRQGGL LVNFHPSILT CLLPQLTSPR LAVRKRTIIA LGHLVMSCGN IVFVDLIEHL LSELSKNDSM STTRTYIQCI AA ISRQAGH RIGEYLEKII PLVVKFCNVD DDELREYCIQ AFESFVRRCP KEVYPHVSTI INICLKYLTY DPNYNYDDED EDE NAMDAD GGDDDDQGSD DEYSDDDDMS WKVRRAAAKC LDAVVSTRHE MLPEFYKTVS PALISRFKER EENVKADVFH AYLS LLKQT RPVQSWLCDP DAMEQGETPL TMLQSQVPNI VKALHKQMKE KSVKTRQCCF NMLTELVNVL PGALTQHIPV LVPGI IFSL NDKSSSSNLK IDALSCLYVI LCNHSPQVFH PHVQALVPPV VACVGDPFYK ITSEALLVTQ QLVKVIRPLD QPSSFD ATP YIKDLFTCTI KRLKAADIDQ EVKERAISCM GQIICNLGDN LGSDLPNTLQ IFLERLKNEI TRLTTVKALT LIAGSPL KI DLRPVLGEGV PILASFLRKN QRALKLGTLS ALDILIKNYS DSLTAAMIDA VLDELPPLIS ESDMHVSQMA ISFLTTLA K VYPSSLSKIS GSILNELIGL VRSPLLQGGA LSAMLDFFQA LVVTGTNNLG YMDLLRMLTG PVYSQSTALT HKQSYYSIA KCVAALTRAC PKEGPAVVGQ FIQDVKNSRS TDSIRLLALL SLGEVGHHID LSGQLELKSV ILEAFSSPSE EVKSAASYAL GSISVGNLP EYLPFVLQEI TSQPKRQYLL LHSLKEIISS ASVVGLKPYV ENIWALLLKH CECAEEGTRN VVAECLGKLT L IDPETLLP RLKGYLISGS SYARSSVVTA VKFTISDHPQ PIDPLLKNCI GDFLKTLEDP DLNVRRVALV TFNSAAHNKP SL IRDLLDT VLPHLYNETK VRKELIREVE MGPFKHTVDD GLDIRKAAFE CMYTLLDSCL DRLDIFEFLN HVEDGLKDHY DIK MLTFLM LVRLSTLCPS AVLQRLDRLV EPLRATCTTK VKANSVKQEF EKQDELKRSA MRAVAALLTI PEAEKSPLMS EFQS QISSN PELAAIFESI QKDSSSTNLE SMDTS

UniProtKB: Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1

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分子 #2: Cullin-3

分子名称: Cullin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.063328 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKV REDVLNSLNN NFLQTLNQAW NDHQTAMVMI RDILMYMDRV YVQQNNVENV YNLGLIIFRD QVVRYGCIRD H LRQTLLDM ...文字列:
MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKV REDVLNSLNN NFLQTLNQAW NDHQTAMVMI RDILMYMDRV YVQQNNVENV YNLGLIIFRD QVVRYGCIRD H LRQTLLDM IARERKGEVV DRGAIRNACQ MLMILGLEGR SVYEEDFEAP FLEMSAEFFQ MESQKFLAEN SASVYIKKVE AR INEEIER VMHCLDKSTE EPIVKVVERE LISKHMKTIV EMENSGLVHM LKNGKTEDLG CMYKLFSRVP NGLKTMCECM SSY LREQGK ALVSEEGEGK NPVDYIQGLL DLKSRFDRFL LESFNNDRLF KQTIAGDFEY FLNLNSRSPE YLSLFIDDKL KKGV KGLTE QEVETILDKA MVLFRFMQEK DVFERYYKQH LARRLLTNKS VSDDSEKNMI SKLKTECGCQ FTSKLEGMFR DMSIS NTTM DEFRQHLQAT GVSLGGVDLT VRVLTTGYWP TQSATPKCNI PPAPRHAFEI FRRFYLAKHS GRQLTLQHHM GSADLN ATF YGPVKKEDGS EVGVGGAQVT GSNTRKHILQ VSTFQMTILM LFNNREKYTF EEIQQETDIP ERELVRALQS LACGKPT QR VLTKEPKSKE IENGHIFTVN DQFTSKLHRV KIQTVAAKQG ESDPERKETR QKVDDDRKHE IEAAIVRIMK SRKKMQHN V LVAEVTQQLK ARFLPSPVVI KKRIEGLIER EYLARTPEDR KVYTYVA

UniProtKB: Cullin-3

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分子 #3: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.289977 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4a0c

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 644994
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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