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- EMDB-34466: Cryo-EM Structure of the KBTBD2-CRL3-CSN(no CSN3/8) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34466
タイトルCryo-EM Structure of the KBTBD2-CRL3-CSN(no CSN3/8) complex
マップデータ
試料
  • 複合体: KBTBD2-CRL3 dimer assemble with CSN(no CSN3/8) monomer
    • 複合体: CSN
    • 複合体: KBTBD2,CRL3
    • 複合体: N8
キーワードligase / complex
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.18 Å
データ登録者Hu Y / Mao Q / Chen Z / Sun L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81900729 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Dynamic molecular architecture and substrate recruitment of cullin3-RING E3 ligase CRL3.
著者: Yuxia Hu / Zhao Zhang / Qiyu Mao / Xiang Zhang / Aihua Hao / Yu Xun / Yeda Wang / Lin Han / Wuqiang Zhan / Qianying Liu / Yue Yin / Chao Peng / Eva Marie Y Moresco / Zhenguo Chen / Bruce Beutler / Lei Sun /
要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. ...Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. Cellular levels of the regulatory p85α subunit are tightly controlled by regulated proteasomal degradation. In adipose tissue and growth plates, failure of K48-linked p85α ubiquitination causes diabetes, lipodystrophy and dwarfism in mice, as in humans with SHORT syndrome. Here we elucidated the structures of the key ubiquitin ligase complexes regulating p85α availability. Specificity is provided by the substrate receptor KBTBD2, which recruits p85α to the cullin3-RING E3 ubiquitin ligase (CRL3). CRL3 forms multimers, which disassemble into dimers upon substrate binding (CRL3-p85α) and/or neddylation by the activator NEDD8 (CRL3~N8), leading to p85α ubiquitination and degradation. Deactivation involves dissociation of NEDD8 mediated by the COP9 signalosome and displacement of KBTBD2 by the inhibitor CAND1. The hereby identified structural basis of p85α regulation opens the way to better understanding disturbances of glucose regulation, growth and cancer.
履歴
登録2022年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月11日-
マップ公開2023年10月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34466.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34466.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.088 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.001
最小 - 最大-0.034043618 - 0.14375761
平均 (標準偏差)0.00030363072 (±0.003314386)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 451.00803 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_34466_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34466_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : KBTBD2-CRL3 dimer assemble with CSN(no CSN3/8) monomer

全体名称: KBTBD2-CRL3 dimer assemble with CSN(no CSN3/8) monomer
要素
  • 複合体: KBTBD2-CRL3 dimer assemble with CSN(no CSN3/8) monomer
    • 複合体: CSN
    • 複合体: KBTBD2,CRL3
    • 複合体: N8

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超分子 #1: KBTBD2-CRL3 dimer assemble with CSN(no CSN3/8) monomer

超分子名称: KBTBD2-CRL3 dimer assemble with CSN(no CSN3/8) monomer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: CSN

超分子名称: CSN / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#8

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超分子 #3: KBTBD2,CRL3

超分子名称: KBTBD2,CRL3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9-#11

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超分子 #4: N8

超分子名称: N8 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #12

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6i2m


詳細: 4A0K
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 39293
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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