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- EMDB-3414: Structures of human peroxiredoxin 3 suggest self-chaperoning asse... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3414
タイトルStructures of human peroxiredoxin 3 suggest self-chaperoning assembly that maintains catalytic state
マップデータReconstruction of Human Peroxiredoxin3 filaments formed at pH 4
試料
  • 試料: Human peroxiredoxin-3 filament
  • タンパク質・ペプチド: Peroxiredoxin-3
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-cysteine oxidation / alkyl hydroperoxide reductase activity / maternal placenta development / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / myeloid cell differentiation / thioredoxin peroxidase activity / negative regulation of kinase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cell redox homeostasis ...peptidyl-cysteine oxidation / alkyl hydroperoxide reductase activity / maternal placenta development / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / myeloid cell differentiation / thioredoxin peroxidase activity / negative regulation of kinase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cell redox homeostasis / regulation of mitochondrial membrane potential / mitochondrion organization / hydrogen peroxide catabolic process / response to hydrogen peroxide / cellular response to reactive oxygen species / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / early endosome / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Yewdall AN / Venugopal HP / Desfosses A / Abrishami V / Yosaatmadja Y / Hampton MB / Gerrard JA / Goldstone D / Mitra AK / Mazdak Radjainia M
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structures of Human Peroxiredoxin 3 Suggest Self-Chaperoning Assembly that Maintains Catalytic State.
著者: N Amy Yewdall / Hariprasad Venugopal / Ambroise Desfosses / Vahid Abrishami / Yuliana Yosaatmadja / Mark B Hampton / Juliet A Gerrard / David C Goldstone / Alok K Mitra / Mazdak Radjainia /
要旨: Peroxiredoxins are antioxidant proteins primarily responsible for detoxification of hydroperoxides in cells. On exposure to various cellular stresses, peroxiredoxins can acquire chaperone activity, ...Peroxiredoxins are antioxidant proteins primarily responsible for detoxification of hydroperoxides in cells. On exposure to various cellular stresses, peroxiredoxins can acquire chaperone activity, manifested as quaternary reorganization into a high molecular weight (HMW) form. Acidification, for example, causes dodecameric rings of human peroxiredoxin 3 (HsPrx3) to stack into long helical filaments. In this work, a 4.1-Å resolution structure of low-pH-instigated helical filaments was elucidated, showing a locally unfolded active site and partially folded C terminus. A 2.8-Å crystal structure of HsPrx3 was determined at pH 8.5 under reducing conditions, wherein dodecameric rings are arranged as a short stack, with symmetry similar to low-pH filaments. In contrast to previous observations, the crystal structure displays both a fully folded active site and ordered C terminus, suggesting that the HsPrx3 HMW form maintains catalytic activity. We propose a new role for the HMW form as a self-chaperoning assembly maintaining HsPrx3 function under stress.
履歴
登録2016年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年5月18日-
マップ公開2016年6月15日-
更新2016年7月20日-
現状2016年7月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

3414.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3414.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 19.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of Human Peroxiredoxin3 filaments formed at pH 4
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.372 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-2.32017994 - 6.52894115
平均 (標準偏差)0.11539815 (±0.86083215)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ170170180
Spacing170170180
セルA: 233.23999 Å / B: 233.23999 Å / C: 246.95999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3721.3721.372
M x/y/z170170180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.240233.240246.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS170170180
D min/max/mean-2.3206.5290.115

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human peroxiredoxin-3 filament

全体名称: Human peroxiredoxin-3 filament
要素
  • 試料: Human peroxiredoxin-3 filament
  • タンパク質・ペプチド: Peroxiredoxin-3

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超分子 #1000: Human peroxiredoxin-3 filament

超分子名称: Human peroxiredoxin-3 filament / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Peroxiredoxin-3

分子名称: Peroxiredoxin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: mitochondria
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換細胞: Rosetta / 組換プラスミド: pET151

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液詳細: 20 mM HEPES, 75 mM NaCl
グリッド詳細: Quantifoil R2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年10月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 769 / 平均電子線量: 42 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細SPRING
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 42.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 8.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPRING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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