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万見
- EMDB-6309: Cryo-EM structure of human peroxiredoxin-3 filament reveals the a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6309
タイトルCryo-EM structure of human peroxiredoxin-3 filament reveals the assembly of a putative chaperone
マップデータCryo-EM structure of human peroxiredoxin-3 filament
試料
  • 試料: Human peroxiredoxin-3 filament
  • タンパク質・ペプチド: Peroxiredoxin 3
キーワードPeroxiredoxin / 2-Cys Prx high-molecular-weight form / cryo-electron microscopy / image processing / molecular chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH-dependent peroxiredoxin activity / negative regulation of kinase activity / maternal placenta development / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / myeloid cell differentiation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cell redox homeostasis / regulation of mitochondrial membrane potential ...NADH-dependent peroxiredoxin activity / negative regulation of kinase activity / maternal placenta development / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / myeloid cell differentiation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cell redox homeostasis / regulation of mitochondrial membrane potential / cellular response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / mitochondrion organization / response to hydrogen peroxide / : / response to oxidative stress / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / early endosome / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Radjainia M / Venugopal HP / Desfosses A / Phillips AJ / Yewdall NA / Hampton MB / Gerrard JA / Mitra AK
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Cryo-electron microscopy structure of human peroxiredoxin-3 filament reveals the assembly of a putative chaperone.
著者: Mazdak Radjainia / Hariprasad Venugopal / Ambroise Desfosses / Amy J Phillips / N Amy Yewdall / Mark B Hampton / Juliet A Gerrard / Alok K Mitra /
要旨: Peroxiredoxins (Prxs) are a ubiquitous class of thiol-dependent peroxidases that play an important role in the protection and response of cells to oxidative stress. The catalytic unit of typical 2- ...Peroxiredoxins (Prxs) are a ubiquitous class of thiol-dependent peroxidases that play an important role in the protection and response of cells to oxidative stress. The catalytic unit of typical 2-Cys Prxs are homodimers, which can self-associate to form complex assemblies that are hypothesized to have signaling and chaperone activity. Mitochondrial Prx3 forms dodecameric toroids, which can further stack to form filaments, the so-called high-molecular-weight (HMW) form that has putative holdase activity. We used single-particle analysis and helical processing of electron cryomicroscopy images of human Prx3 filaments induced by low pH to generate a ∼7-Å resolution 3D structure of the HMW form, the first such structure for a 2-Cys Prx. The pseudo-atomic model reveals interactions that promote the stacking of the toroids and shows that unlike previously reported data, the structure can accommodate a partially folded C terminus. The HMW filament lumen displays hydrophobic patches, which we hypothesize bestow holdase activity.
履歴
登録2015年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月27日-
マップ公開2015年8月26日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6309.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6309.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of human peroxiredoxin-3 filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.26 Å/pix.
x 192 pix.
= 241.92 Å		1.26 Å/pix.
x 192 pix.
= 241.92 Å		1.26 Å/pix.
x 192 pix.
= 241.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-1.11567533 - 2.49763346
平均 (標準偏差)0.11275409 (±0.48321289)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-96-96-96
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 241.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.261.261.26
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.920241.920241.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-96-96-96
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-1.1162.4980.113

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human peroxiredoxin-3 filament

全体名称: Human peroxiredoxin-3 filament
要素
  • 試料: Human peroxiredoxin-3 filament
  • タンパク質・ペプチド: Peroxiredoxin 3

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超分子 #1000: Human peroxiredoxin-3 filament

超分子名称: Human peroxiredoxin-3 filament / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Peroxiredoxin 3

分子名称: Peroxiredoxin 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / Organelle: mitochondria
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: Rosetta (DE3) / 組換プラスミド: pET151
配列UniProtKB: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 4 / 詳細: 20 mM HEPES, 75 mM NaCl
グリッド詳細: Quantifoil R2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: 3 seconds blotting time

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2013年10月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
実像数: 45 / 平均電子線量: 15 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: CTFTILT
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 42.82 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 8.06 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: BSOFT, EMAN2, SPRING / 使用した粒子像数: 466320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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