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- PDB-5jcg: Structure of Human Peroxiredoxin 3 as three stacked rings -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jcg
タイトルStructure of Human Peroxiredoxin 3 as three stacked rings
要素Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Peroxidase / molecular chaperone / peroxiredoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH-dependent peroxiredoxin activity / negative regulation of kinase activity / maternal placenta development / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / myeloid cell differentiation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cell redox homeostasis / regulation of mitochondrial membrane potential ...NADH-dependent peroxiredoxin activity / negative regulation of kinase activity / maternal placenta development / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / myeloid cell differentiation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cell redox homeostasis / regulation of mitochondrial membrane potential / cellular response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / mitochondrion organization / response to hydrogen peroxide / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / early endosome / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...: / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yewdall, N.A. / Gerrard, J.A. / Goldstone, D.C.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
RSNZRDF-UOA-1303 ニュージーランド
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structures of Human Peroxiredoxin 3 Suggest Self-Chaperoning Assembly that Maintains Catalytic State.
著者: N Amy Yewdall / Hariprasad Venugopal / Ambroise Desfosses / Vahid Abrishami / Yuliana Yosaatmadja / Mark B Hampton / Juliet A Gerrard / David C Goldstone / Alok K Mitra / Mazdak Radjainia /
要旨: Peroxiredoxins are antioxidant proteins primarily responsible for detoxification of hydroperoxides in cells. On exposure to various cellular stresses, peroxiredoxins can acquire chaperone activity, ...Peroxiredoxins are antioxidant proteins primarily responsible for detoxification of hydroperoxides in cells. On exposure to various cellular stresses, peroxiredoxins can acquire chaperone activity, manifested as quaternary reorganization into a high molecular weight (HMW) form. Acidification, for example, causes dodecameric rings of human peroxiredoxin 3 (HsPrx3) to stack into long helical filaments. In this work, a 4.1-Å resolution structure of low-pH-instigated helical filaments was elucidated, showing a locally unfolded active site and partially folded C terminus. A 2.8-Å crystal structure of HsPrx3 was determined at pH 8.5 under reducing conditions, wherein dodecameric rings are arranged as a short stack, with symmetry similar to low-pH filaments. In contrast to previous observations, the crystal structure displays both a fully folded active site and ordered C terminus, suggesting that the HsPrx3 HMW form maintains catalytic activity. We propose a new role for the HMW form as a self-chaperoning assembly maintaining HsPrx3 function under stress.
履歴
登録2016年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22016年7月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
B: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
C: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
D: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
E: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
F: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
G: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
H: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
I: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,7479
ポリマ－199,7479
非ポリマー00
水2,864159
1
A: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
B: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
C: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
D: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
E: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
F: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
G: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
H: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
I: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial

A: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
B: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
C: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
D: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
E: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
F: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
G: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
H: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
I: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial

A: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
B: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
C: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
D: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
E: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
F: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
G: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
H: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
I: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial

A: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
B: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
C: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
D: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
E: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
F: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
G: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
H: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial
I: Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)798,99036
ポリマ－798,99036
非ポリマー00
水64936
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation4_544x,-y-1,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)133.188, 168.730, 221.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質
Thioredoxin-dependent peroxide reductase, mitochondrial / Antioxidant protein 1 / AOP-1 / HBC189 / Peroxiredoxin III / Prx-III / Peroxiredoxin-3 / Protein MER5 homolog


分子量: 22194.162 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRDX3, AOP1 / プラスミド: pET151-D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P30048, peroxiredoxin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350. 12.5% MPD, 0.02 M alcohol additives at pH 8.5 (Gorrec, 2009)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→52.27 Å / Num. obs: 61455 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.954 / Rmerge(I) obs: 0.176 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.713 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZYE

1zye


解像度: 2.8→52.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 14.847 / SU ML: 0.275 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.085 / ESU R Free: 0.317
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2288 3005 4.9 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.1849 58445 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 57.58 Å2 / Biso mean: 22.738 Å2 / Biso min: 4.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å2-0 Å2
2--1.8 Å2-0 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→52.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13658 0 0 159 13817
Biso mean---15.16 -
残基数----1755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01914027
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0213188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.95119118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.939330399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.38951746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.21924.466618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.124152180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7711545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.22160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02115900
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8972.2567011
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8972.2567010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5873.3818748
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 198 -
Rwork0.299 4285 -
all-4483 -
obs--99.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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