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万見
- EMDB-34121: Cryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34121
タイトルCryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state
マップデータoverall_map
試料
  • 複合体: Myosin Va and Calmodulin complex
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Va
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
キーワードintracellular trafficking / molecular motor / myosin / autoinhibition / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Calcineurin activates NFAT / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / Ca2+ pathway / presynaptic endocytosis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Smooth Muscle Contraction / Extra-nuclear estrogen signaling / RHO GTPases activate IQGAPs / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / Platelet degranulation / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / myosin complex / organelle localization by membrane tethering / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / cytoskeletal motor activity / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / sperm midpiece / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to type II interferon / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / protein transport / myelin sheath / actin binding / growth cone / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / : / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin VA / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.78 Å
データ登録者Niu F / Wei Z
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971131, 31870757, 32170697, 31800643 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Autoinhibition and activation mechanisms revealed by the triangular-shaped structure of myosin Va.
著者: Fengfeng Niu / Yong Liu / Kang Sun / Shun Xu / Jiayuan Dong / Cong Yu / Kaige Yan / Zhiyi Wei /
要旨: As the prototype of unconventional myosin motor family, myosin Va (MyoVa) transport cellular cargos along actin filaments in diverse cellular processes. The off-duty MyoVa adopts a closed and ...As the prototype of unconventional myosin motor family, myosin Va (MyoVa) transport cellular cargos along actin filaments in diverse cellular processes. The off-duty MyoVa adopts a closed and autoinhibited state, which can be relieved by cargo binding. The molecular mechanisms governing the autoinhibition and activation of MyoVa remain unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the two full-length, closed MyoVa heavy chains in complex with 12 calmodulin light chains at 4.78-Å resolution. The MyoVa adopts a triangular structure with multiple intra- and interpolypeptide chain interactions in establishing the closed state with cargo binding and adenosine triphosphatase activity inhibited. Structural, biochemical, and cellular analyses uncover an asymmetric autoinhibition mechanism, in which the cargo-binding sites in the two MyoVa heavy chains are differently protected. Thus, specific and efficient MyoVa activation requires coincident binding of multiple cargo adaptors, revealing an intricate and elegant activity regulation of the motor in response to cargos.
履歴
登録2022年8月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月21日-
マップ公開2022年12月21日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34121.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈overall_map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 600 pix.
= 643.2 Å		1.07 Å/pix.
x 600 pix.
= 643.2 Å		1.07 Å/pix.
x 600 pix.
= 643.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.072 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.35
最小 - 最大-0.4055887 - 1.2358571
平均 (標準偏差)-0.000016887396 (±0.026625745)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 643.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: local map1

ファイルemd_34121_additional_1.map
注釈local_map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: local map2

ファイルemd_34121_additional_2.map
注釈local_map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: local map3

ファイルemd_34121_additional_3.map
注釈local_map3
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half A map

ファイルemd_34121_half_map_1.map
注釈half_A_map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half B map

ファイルemd_34121_half_map_2.map
注釈half_B_map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Myosin Va and Calmodulin complex

全体名称: Myosin Va and Calmodulin complex
要素
  • 複合体: Myosin Va and Calmodulin complex
    • タンパク質・ペプチド: Unconventional myosin-Va
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1

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超分子 #1: Myosin Va and Calmodulin complex

超分子名称: Myosin Va and Calmodulin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 630 KDa

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分子 #1: Unconventional myosin-Va

分子名称: Unconventional myosin-Va / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 212.657359 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAASELYTKF ARVWIPDPEE VWKSAELLKD YKPGDKVLLL HLEEGKDLEY RLDPKTGELP HLRNPDILVG ENDLTALSYL HEPAVLHNL RVRFIDSKLI YTYCGIVLVA INPYEQLPIY GEDIINAYSG QNMGDMDPHI FAVAEEAYKQ MARDERNQSI I VSGESGAG ...文字列:
MAASELYTKF ARVWIPDPEE VWKSAELLKD YKPGDKVLLL HLEEGKDLEY RLDPKTGELP HLRNPDILVG ENDLTALSYL HEPAVLHNL RVRFIDSKLI YTYCGIVLVA INPYEQLPIY GEDIINAYSG QNMGDMDPHI FAVAEEAYKQ MARDERNQSI I VSGESGAG KTVSAKYAMR YFATVSGSAS EANVEEKVLA SNPIMESIGN AKTTRNDNSS RFGKYIEIGF DKRYRIIGAN MR TYLLEKS RVVFQAEEER NYHIFYQLCA SAKLPEFKML RLGNADSFHY TKQGGSPMIE GVDDAKEMAH TRQACTLLGI SES YQMGIF RILAGILHLG NVGFASRDSD SCTIPPKHEP LTIFCDLMGV DYEEMCHWLC HRKLATATET YIKPISKLQA TNAR DALAK HIYAKLFNWI VDHVNQALHS AVKQHSFIGV LDIYGFETFE INSFEQFCIN YANEKLQQQF NMHVFKLEQE EYMKE QIPW TLIDFYDNQP CINLIESKLG ILDLLDEECK MPKGTDDTWA QKLYNTHLNK CALFEKPRMS NKAFIIKHFA DKVEYQ CEG FLEKNKDTVF EEQIKVLKSS KFKMLPELFQ DDEKAISPTS ATSSGRTPLT RVPVKPTKGR PGQTAKEHKK TVGHQFR NS LHLLMETLNA TTPHYVRCIK PNDFKFPFTF DEKRAVQQLR ACGVLETIRI SAAGFPSRWT YQEFFSRYRV LMKQKDVL G DRKQTCKNVL EKLILDKDKY QFGKTKIFFR AGQVAYLEKL RADKLRAACI RIQKTIRGWL LRKRYLCMQR AAITVQRYV RGYQARCYAK FLRRTKAATT IQKYWRMYVV RRRYKIRRAA TIVIQSYLRG YLTRNRYRKI LREYKAVIIQ KRVRGWLART HYKRTMKAI VYLQCCFRRM MAKRELKKLK IEARSVERYK KLHIGMENKI MQLQRKVDEQ NKDYKCLMEK LTNLEGVYNS E TEKLRNDV ERLQLSEEEA KVATGRVLSL QEEIAKLRKD LEQTRSEKKS IEERADKYKQ ETDQLVSNLK EENTLLKQEK ET LNHRIVE QAKEMTETME RKLVEETKQL ELDLNDERLR YQNLLNEFSR LEERYDDLKE EMTLMLNVPK PGHKRTDSTH SSN ESEYTF SSEFAETEDI APRTEEPIEK KVPLDMSLFL KLQKRVTELE QEKQLMQDEL DRKEEQVFRS KAKEEERPQI RGAE LEYES LKRQELESEN KKLKNELNEL RKALSEKSAP EVTAPGAPAY RVLMEQLTSV SEELDVRKEE VLILRSQLVS QKEAI QPKD DKNTMTDSTI LLEDVQKMKD KGEIAQAYIG LKETNRLLES QLQSQKRSHE NEAEALRGEI QSLKEENNRQ QQLLAQ NLQ LPPEARIEAS LQHEITRLTN ENLDLMEQLE KQDKTVRKLK KQLKVFAKKI GELEVGQMEN ISPGQIIDEP IRPVNIP RK EKDFQGMLEY KREDEQKLVK NLILELKPRG VAVNLIPGLP AYILFMCVRH ADYLNDDQKV RSLLTSTINS IKKVLKKR G DDFETVSFWL SNTCRFLHCL KQYSGEEGFM KHNTSRQNEH CLTNFDLAEY RQVLSDLAIQ IYQQLVRVLE NILQPMIVS GMLEHETIQG VSGVKPTGLR KRTSSIADEG TYTLDSILRQ LNSFHSVMCQ HGMDPELIKQ VVKQMFYIVG AITLNNLLLR KDMCSWSKG MQIRYNVSQL EEWLRDKNLM NSGAKETLEP LIQAAQLLQV KKKTDDDAEA ICSMCNALTT AQIVKVLNLY T PVNEFEER VSVSFIRTIQ MRLRDRKDSP QLLMDAKHIF PVTFPFNPSS LALETIQIPA SLGLGFIARV

UniProtKB: Myosin VA

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分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.848605 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KQLGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPQFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAQLRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EQFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3Tris
80.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMC14H24N2O10EGTA
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 20747000
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0) / 使用した粒子像数: 160273
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. V3.1.0)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1oe9

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3wb8

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2ix7

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 167.3 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7yv9:
Cryo-EM structure of full-length Myosin Va in the autoinhibited state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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