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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylserine/Cholesterol liposome bilayer | |||||||||
![]() | Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylserine/Cholesterol liposome bilayer | |||||||||
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![]() | TRIM / Tripartite motif / Ubiquitin ligase / Coiled coil / B-box / PRY-SPRY / Membrane protein / LIGASE / METAL BINDING PROTEIN / Phosphatidylserine / TRIM72 / MG53 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å | |||||||||
![]() | Park SH / Hyun J / Jeong H / Song HK | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and activation of the RING E3 ubiquitin ligase TRIM72 on the membrane. 著者: Si Hoon Park / Juhyun Han / Byung-Cheon Jeong / Ju Han Song / Se Hwan Jang / Hyeongseop Jeong / Bong Heon Kim / Young-Gyu Ko / Zee-Yong Park / Kyung Eun Lee / Jaekyung Hyun / Hyun Kyu Song / ![]() ![]() ![]() 要旨: Defects in plasma membrane repair can lead to muscle and heart diseases in humans. Tripartite motif-containing protein (TRIM)72 (mitsugumin 53; MG53) has been determined to rapidly nucleate vesicles ...Defects in plasma membrane repair can lead to muscle and heart diseases in humans. Tripartite motif-containing protein (TRIM)72 (mitsugumin 53; MG53) has been determined to rapidly nucleate vesicles at the site of membrane damage, but the underlying molecular mechanisms remain poorly understood. Here we present the structure of Mus musculus TRIM72, a complete model of a TRIM E3 ubiquitin ligase. We demonstrated that the interaction between TRIM72 and phosphatidylserine-enriched membranes is necessary for its oligomeric assembly and ubiquitination activity. Using cryogenic electron tomography and subtomogram averaging, we elucidated a higher-order model of TRIM72 assembly on the phospholipid bilayer. Combining structural and biochemical techniques, we developed a working molecular model of TRIM72, providing insights into the regulation of RING-type E3 ligases through the cooperation of multiple domains in higher-order assemblies. Our findings establish a fundamental basis for the study of TRIM E3 ligases and have therapeutic implications for diseases associated with membrane repair. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 10.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.3 KB 15.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 36.4 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 27 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 20.4 MB 20.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 852.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 851.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylserine/Cholesterol liposome bilayer | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.3 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_33569_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_33569_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylser...
全体 | 名称: Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylserine/Cholesterol liposome bilayer |
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要素 |
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-超分子 #1: Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylser...
超分子 | 名称: Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylserine/Cholesterol liposome bilayer タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Higher-ordered assembly of mouse TRIM72 WT on the Phosphatidylserine/Cholesterol liposome bilayer |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Mouse TRIM72 WT
分子 | 名称: Mouse TRIM72 WT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Mouse TRIM72 WT / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GSAAPGLLRQ ELSCPLCLQL FDAPVTAECG HSFCRACLIR VAGEPAADGT VACPCCQAPT RPQALSTNLQ LSRLVEGLAQ VPQGHCEEH LDPLSIYCEQ DRTLVCGVCA SLGSHRGHRL LPAAEAQARL KTQLPQQKMQ LQEACMRKEK TVAVLEHQLV E VEETVRQF ...文字列: GSAAPGLLRQ ELSCPLCLQL FDAPVTAECG HSFCRACLIR VAGEPAADGT VACPCCQAPT RPQALSTNLQ LSRLVEGLAQ VPQGHCEEH LDPLSIYCEQ DRTLVCGVCA SLGSHRGHRL LPAAEAQARL KTQLPQQKMQ LQEACMRKEK TVAVLEHQLV E VEETVRQF RGAVGEQLGK MRMFLAALES SLDREAERVR GDAGVALRRE LSSLNSYLEQ LRQMEKVLEE VADKPQTEFL MK FCLVTSR LQKILSESPP PARLDIQLPV ISDDFKFQVW KKMFRALMPA LEELTFDPSS AHPSLVVSSS GRRVECSDQK APP AGEDTR QFDKAVAVVA QQLLSQGEHY WEVEVGDKPR WALGVMAADA SRRGRLHAVP SQGLWLLGLR DGKILEAHVE AKEP RALRT PERPPARIGL YLSFADGVLA FYDASNPDVL TPIFSFHERL PGPVYPIFDV CWHDKGKNAQ PLLLVGPEQE QA |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | 2D array |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 8.0 150 mM NaCl 1 mM TCEP |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 7 seconds before plunging. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 1.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 4.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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