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- EMDB-32507: Pentameric turret of Bombyx mori cytoplasmic polyhedrosis virus a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32507
タイトルPentameric turret of Bombyx mori cytoplasmic polyhedrosis virus after spike detaches.
マップデータ
試料
  • ウイルス: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Structural protein VP3
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードCapping enzyme / VIRAL PROTEIN
機能・相同性: / : / : / : / Reovirus VP3 protein, guanylyltransferase (GTase) / Reovirus turret protein, bridge domain / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 1 / Reovirus VP3 protein, Methyltransferase domain 2 / Structural protein VP3
機能・相同性情報
生物種Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Zhang Y / Cui Y
資金援助 中国, 米国, 10件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31672489 中国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Multiple conformations of trimeric spikes visualized on a non-enveloped virus.
著者: Yinong Zhang / Yanxiang Cui / Jingchen Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Many viruses utilize trimeric spikes to gain entry into host cells. However, without in situ structures of these trimeric spikes, a full understanding of this dynamic and essential process of viral ...Many viruses utilize trimeric spikes to gain entry into host cells. However, without in situ structures of these trimeric spikes, a full understanding of this dynamic and essential process of viral infections is not possible. Here we present four in situ and one isolated cryoEM structures of the trimeric spike of the cytoplasmic polyhedrosis virus, a member of the non-enveloped Reoviridae family and a virus historically used as a model in the discoveries of RNA transcription and capping. These structures adopt two drastically different conformations, closed spike and opened spike, which respectively represent the penetration-inactive and penetration-active states. Each spike monomer has four domains: N-terminal, body, claw, and C-terminal. From closed to opened state, the RGD motif-containing C-terminal domain is freed to bind integrins, and the claw domain rotates to expose and project its membrane insertion loops into the cellular membrane. Comparison between turret vertices before and after detachment of the trimeric spike shows that the trimeric spike anchors its N-terminal domain in the iris of the pentameric RNA-capping turret. Sensing of cytosolic S-adenosylmethionine (SAM) and adenosine triphosphate (ATP) by the turret triggers a cascade of events: opening of the iris, detachment of the spike, and initiation of endogenous transcription.
履歴
登録2021年12月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月2日-
マップ公開2022年2月2日-
更新2024年6月26日-
現状2024年6月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7whp
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7whp
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_32507.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32507.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318.6 Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318.6 Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.062 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.07338638 - 0.1105349
平均 (標準偏差)0.00088669977 (±0.009892095)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 318.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0621.0621.062
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z318.600318.600318.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0730.1110.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bombyx mori cypovirus 1

全体名称: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Structural protein VP3
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Bombyx mori cypovirus 1

超分子名称: Bombyx mori cypovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / NCBI-ID: 110829 / 生物種: Bombyx mori cypovirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Bombyx mori (カイコ)

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分子 #1: Structural protein VP3

分子名称: Structural protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bombyx mori cypovirus 1 (ウイルス)
分子量理論値: 120.145797 KDa
配列文字列: MWHYTSINND TRVALDPKPN QIRTITKPNT VPQLGTDYLY TFNSQRRSHT LRLLGPFQYF NFSETDRGHP LFRLPLKYPS KAIPADELI DNLHSWMRSV HLLHVRSEDN TLRYNWMLGV YARSTNYTTP VGQLVVNAPA ILNYSNPQDA FNSVFVALGI D YIDIPITN ...文字列:
MWHYTSINND TRVALDPKPN QIRTITKPNT VPQLGTDYLY TFNSQRRSHT LRLLGPFQYF NFSETDRGHP LFRLPLKYPS KAIPADELI DNLHSWMRSV HLLHVRSEDN TLRYNWMLGV YARSTNYTTP VGQLVVNAPA ILNYSNPQDA FNSVFVALGI D YIDIPITN SNIFDDSSTP YNVRIWHAPT MTEVNHILAL MRKSTLVSTH SSWHWNVLHT FHYRSESDMI DHFAAKILED WR QKEKLDK GALVEADRVI QRLIPLSSST YVQRLAAIGA LYPNEFTENV LDLSRLSTAL LQLSDTYYQH ANDQLRRLYR RMY NDSRTL YMTQRHQELL LAQITADPNI LLYPYTYIFT TIPTSMNYIS NTGQGRIKHS LTVTGATEHD TVADIVLGQT GEDV ITISM VEPMSIAVED MYGYVLDTPT RDIWPADEQI EQKGDAVALY DTKTSRALGM FNNTVRIDDL LSPLLSLVYR TYIKG DTMT MTQGSLDHLT LCAAVDSDIT FVGNRMIAPL PEGYIPKPMH RNNSTMKMLS LYVALKKLEN FATNSYLMAP DTSIIL LGA EREPAVNILR RFNRNVSNVR IIGMGDRAVE PNIRVRVPFP IDKNISADFI ICDINSYEDQ SFESMFSETI SVVTTCA SA ATRALVKINH PSEYMINSVI ERLSQLGGVF YHTALLKTAS QNPYSYETYI YITPIAAAVR FPFYSNSAMI NRYMTAVA D DEMPIIPSIH TVIKGHSNTY SPGLFCGCVD VQSAPLALSQ LKSYCSEATT WRVDSDDNLV NIIARIDPAR IALEFRTRS NTSAYHEYQR YVPNGLGFKV RKTREFRYMH REVTFIHKLM MYALIREQIS LTENMTQVVS IGGRNLADIS VVPLNMKYVV IDPATRIET LTQEKKNIEV QSRPFQFDAA NMDLENNSIY LFIAVIMNEP NGAATPARMQ MDKIRNVATA MLTRTNCVAY I SFYEAGII TRLDQSTAHK TIRVEEGRLK VANYVPVDTL VEADVTLMLR DIGITHEIIR PSTPELIDAC SNYGIRLGST GG AVLDVFN HYSPVIKLVR S

UniProtKB: Structural protein VP3

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分子 #2: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
70.0 mmol/L (mM)C4H12ClNO32-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol dihydrochloride (Tris-HCl)
100.0 mmol/L (mM)NaClSodium Chloride
10.0 mmol/L (mM)MgCl2Magnesium Chloride
1.0 mmol/L (mM)C15H22N6O5SS-adenosyl-L-methionine (SAM)
4.0 mmol/L (mM)C10H16N5O13P3Adenosine-5'-triphosphate (ATP)
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 3152
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3jb3


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-1057 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7whp:
Pentameric turret of Bombyx mori cytoplasmic polyhedrosis virus after spike detaches.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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