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- EMDB-3244: Electron negative-staining microscopy of an aerolysin-like protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3244
タイトルElectron negative-staining microscopy of an aerolysin-like protein
マップデータReconstruction of mutant aerolysin-like protein
試料
  • 試料: Dln1 (a zebrafish aerolysin-like protein) oligomer on phospholipid monolayer
  • タンパク質・ペプチド: Dln1
機能・相同性
機能・相同性情報


disaccharide binding / pore complex / D-mannose binding / defense response to bacterium / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Jacalin-type lectin domain profile. / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Aerolysin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法電子線結晶学 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Jia N / Liu N / Cheng W / Jiang YL / Sun H / Chen LL / Peng JH / Zhang YH / Zhang ZH / Wang XJ ...Jia N / Liu N / Cheng W / Jiang YL / Sun H / Chen LL / Peng JH / Zhang YH / Zhang ZH / Wang XJ / Cai G / Wang JF / Zhang ZY / Wu H / Wang HW / Chen YX / Zhou CZ
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2016
タイトル: Structural basis for receptor recognition and pore formation of a zebrafish aerolysin-like protein.
著者: Ning Jia / Nan Liu / Wang Cheng / Yong-Liang Jiang / Hui Sun / Lan-Lan Chen / Junhui Peng / Yonghui Zhang / Yue-He Ding / Zhi-Hui Zhang / Xuejuan Wang / Gang Cai / Junfeng Wang / Meng-Qiu ...著者: Ning Jia / Nan Liu / Wang Cheng / Yong-Liang Jiang / Hui Sun / Lan-Lan Chen / Junhui Peng / Yonghui Zhang / Yue-He Ding / Zhi-Hui Zhang / Xuejuan Wang / Gang Cai / Junfeng Wang / Meng-Qiu Dong / Zhiyong Zhang / Hui Wu / Hong-Wei Wang / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou /
要旨: Various aerolysin-like pore-forming proteins have been identified from bacteria to vertebrates. However, the mechanism of receptor recognition and/or pore formation of the eukaryotic members remains ...Various aerolysin-like pore-forming proteins have been identified from bacteria to vertebrates. However, the mechanism of receptor recognition and/or pore formation of the eukaryotic members remains unknown. Here, we present the first crystal and electron microscopy structures of a vertebrate aerolysin-like protein from Danio rerio, termed Dln1, before and after pore formation. Each subunit of Dln1 dimer comprises a β-prism lectin module followed by an aerolysin module. Specific binding of the lectin module toward high-mannose glycans triggers drastic conformational changes of the aerolysin module in a pH-dependent manner, ultimately resulting in the formation of a membrane-bound octameric pore. Structural analyses combined with computational simulations and biochemical assays suggest a pore-forming process with an activation mechanism distinct from the previously characterized bacterial members. Moreover, Dln1 and its homologs are ubiquitously distributed in bony fishes and lamprey, suggesting a novel fish-specific defense molecule.
履歴
登録2015年11月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月25日-
マップ公開2016年1月13日-
更新2016年3月9日-
現状2016年3月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 55
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3244_Dln...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3244.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of mutant aerolysin-like protein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.63 Å/pix.
x 201 pix.
= 125.625 Å		0.63 Å/pix.
x 198 pix.
= 123.75 Å		0.63 Å/pix.
x 207 pix.
= 129.375 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.625 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 55.0 / ムービー #1: 55
最小 - 最大-234.948883059999986 - 250.0
平均 (標準偏差)-0.78882813 (±51.022731780000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-55-60-55
サイズ198207201
Spacing198207201
セルA: 129.375 Å / B: 123.75 Å / C: 125.625 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6250.6250.625
M x/y/z207198201
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z129.375123.750125.625
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-60-55-55
NC/NR/NS207198201
D min/max/mean-234.949250.000-0.789

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dln1 (a zebrafish aerolysin-like protein) oligomer on phospholipi...

全体名称: Dln1 (a zebrafish aerolysin-like protein) oligomer on phospholipid monolayer
要素
  • 試料: Dln1 (a zebrafish aerolysin-like protein) oligomer on phospholipid monolayer
  • タンパク質・ペプチド: Dln1

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超分子 #1000: Dln1 (a zebrafish aerolysin-like protein) oligomer on phospholipi...

超分子名称: Dln1 (a zebrafish aerolysin-like protein) oligomer on phospholipid monolayer
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Octameric Dln1 reconstituted on lipid monolayer
Number unique components: 1
分子量実験値: 280 KDa / 理論値: 280 KDa

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分子 #1: Dln1

分子名称: Dln1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 集合状態: Octamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ) / 別称: zebrafish
分子量実験値: 280 KDa / 理論値: 280 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Aerolysin-like protein

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: 50 mM MES, 150 mM NaC
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids attached with two-dimensional protein crystal on lipid monolayer were gently washed, followed by negative staining with 2% w/v uranyl acetate for about 30 seconds.
グリッド詳細: 200 mesh copper grid with thin holey carbon support. The grids were not glow discharged.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER
詳細Crystals grown on a lipid-monolayer
結晶化詳細: Crystals grown on a lipid-monolayer

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2014年10月9日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 45
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 98000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 6.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.588 µm / 倍率（公称値）: 98000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 40 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 40 °

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画像解析

詳細Images were unbent using 2dx.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / ソフトウェア - 名称: 2dx
結晶パラメータ単位格子 - A: 125 Å / 単位格子 - B: 125 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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