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万見
- EMDB-32005: Focused refinement of asymmetric unit of bacteriophage lambda pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32005
タイトルFocused refinement of asymmetric unit of bacteriophage lambda procapsid at 3.88 Angstrom
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia virus Lambda (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
キーワードbacteriophage lambda / capsid / procapsid / capsid maturation / virus structure / cryo-EM / auxiliary protein / conformational expansion / cementing protein / DNA packaging / VIRUS
機能・相同性Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / host cell cytoplasm / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage lambda (λファージ) / Escherichia virus Lambda (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Wang JW
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171190 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0501103 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structural basis of bacteriophage lambda capsid maturation.
著者: Chang Wang / Jianwei Zeng / Jiawei Wang /
要旨: Bacteriophage lambda is an excellent model system for studying capsid assembly of double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages, some dsDNA archaeal viruses, and herpesviruses. HK97 fold coat proteins ...Bacteriophage lambda is an excellent model system for studying capsid assembly of double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages, some dsDNA archaeal viruses, and herpesviruses. HK97 fold coat proteins initially assemble into a precursor capsid (procapsid) and subsequent genome packaging triggers morphological expansion of the shell. An auxiliary protein is required to stabilize the expanded capsid structure. To investigate the capsid maturation mechanism, we determined the cryo-electron microscopy structures of the bacteriophage lambda procapsid and mature capsid at 3.88 Å and 3.76 Å resolution, respectively. Besides primarily rigid body movements of common features of the major capsid protein gpE, large-scale structural rearrangements of other domains occur simultaneously. Assembly of intercapsomers within the procapsid is facilitated by layer-stacking effects at 3-fold vertices. Upon conformational expansion of the capsid shell, the missing top layer is fulfilled by cementing the gpD protein against the internal pressure of DNA packaging. Our structures illuminate the assembly mechanisms of dsDNA viruses.
履歴
登録2021年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月15日-
マップ公開2021年12月15日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7via
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7via
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_32005.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32005.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 720 pix.
= 940.709 Å		1.31 Å/pix.
x 720 pix.
= 940.709 Å		1.31 Å/pix.
x 720 pix.
= 940.709 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.30654 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0124 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.04778338 - 0.11200902
平均 (標準偏差)0.000010952758 (±0.0007535106)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ720720720
Spacing720720720
セルA=B=C: 940.7088 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.30654027777781.30654027777781.3065402777778
M x/y/z720720720
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z940.709940.709940.709
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS720720720
D min/max/mean-0.0480.1120.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia virus Lambda

全体名称: Escherichia virus Lambda (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Escherichia virus Lambda (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein

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超分子 #1: Escherichia virus Lambda

超分子名称: Escherichia virus Lambda / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10710 / 生物種: Escherichia virus Lambda / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage lambda (λファージ)
分子量理論値: 38.22916 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSMYTTAQLL AANEQKFKFD PLFLRLFFRE SYPFTTEKVY LSQIPGLVNM ALYVSPIVSG EVIRSRGGST SEFTPGYVKP KHEVNPQMT LRRLPDEDPQ NLADPAYRRR RIIMQNMRDE ELAIAQVEEM QAVSAVLKGK YTMTGEAFDP VEVDMGRSEE N NITQSGGT ...文字列:
MSMYTTAQLL AANEQKFKFD PLFLRLFFRE SYPFTTEKVY LSQIPGLVNM ALYVSPIVSG EVIRSRGGST SEFTPGYVKP KHEVNPQMT LRRLPDEDPQ NLADPAYRRR RIIMQNMRDE ELAIAQVEEM QAVSAVLKGK YTMTGEAFDP VEVDMGRSEE N NITQSGGT EWSKRDKSTY DPTDDIEAYA LNASGVVNII VFDPKGWALF RSFKAVKEKL DTRRGSNSEL ETAVKDLGKA VS YKGMYGD VAIVVYSGQY VENGVKKNFL PDNTMVLGNT QARGLRTYGC IQDADAQREG INASARYPKN WVTTGDPARE FTM IQSAPL MLLADPDEFV SVQLA

UniProtKB: Major capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 1310146
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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