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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-31584 | |||||||||
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タイトル | Structure of the human Meckelin | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 MKS complex / : / negative regulation of centrosome duplication / filamin binding / ciliary transition zone / ciliary membrane / cilium assembly / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / membrane => GO:0016020 / cytoplasmic vesicle membrane ...MKS complex / : / negative regulation of centrosome duplication / filamin binding / ciliary transition zone / ciliary membrane / cilium assembly / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / membrane => GO:0016020 / cytoplasmic vesicle membrane / unfolded protein binding / centrosome / endoplasmic reticulum membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å | |||||||||
データ登録者 | Gong DS | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021 タイトル: Structure of the human Meckel-Gruber protein Meckelin. 著者: Dongliang Liu / Dandan Qian / Huaizong Shen / Deshun Gong / 要旨: Mutations in the gene account for most cases of the Meckel-Gruber syndrome, the most severe ciliopathy with a 100% mortality rate. Here, we report a 3.3-Å cryo–electron microscopy structure of ...Mutations in the gene account for most cases of the Meckel-Gruber syndrome, the most severe ciliopathy with a 100% mortality rate. Here, we report a 3.3-Å cryo–electron microscopy structure of human Meckelin (also known as TMEM67 and MKS3). The structure reveals a unique protein fold consisting of an unusual cysteine-rich domain that folds as an arch bridge stabilized by 11 pairs of disulfide bonds, a previously uncharacterized domain named β sheet–rich domain, a previously unidentified seven-transmembrane fold wherein TM4 to TM6 are broken near the cytoplasmic surface of the membrane, and a coiled-coil domain placed below the transmembrane domain. Meckelin forms a stable homodimer with an extensive dimer interface. Our structure establishes a framework for dissecting the function and disease mechanisms of Meckelin. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_31584.map.gz | 49.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-31584-v30.xml emd-31584.xml | 9.4 KB 9.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_31584_fsc.xml | 8.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_31584.png | 183.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31584 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-31584 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_31584_validation.pdf.gz | 457 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_31584_full_validation.pdf.gz | 456.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_31584_validation.xml.gz | 10.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_31584_validation.cif.gz | 13.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31584 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-31584 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_31584.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.087 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : homodimer of Meckelin
全体 | 名称: homodimer of Meckelin |
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要素 |
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-超分子 #1: homodimer of Meckelin
超分子 | 名称: homodimer of Meckelin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Meckelin
分子 | 名称: Meckelin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 114.980438 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MATRGGAGVA MAVWSLLSAR AVTAFLLLFL PRFLQAQTFS FPFQQPEKCD NNQYFDISAL SCVPCGANQR QDARGTSCVC LPGFQMISN NGGPAIICKK CPENMKGVTE DGWNCISCPS DLTAEGKCHC PIGHILVERD INGTLLSQAT CELCDGNENS F MVVNALGD ...文字列: MATRGGAGVA MAVWSLLSAR AVTAFLLLFL PRFLQAQTFS FPFQQPEKCD NNQYFDISAL SCVPCGANQR QDARGTSCVC LPGFQMISN NGGPAIICKK CPENMKGVTE DGWNCISCPS DLTAEGKCHC PIGHILVERD INGTLLSQAT CELCDGNENS F MVVNALGD RCVRCEPTFV NTSRSCACSE PNILTGGLCF SSTGNFPLRR ISAARYGEVG MSLTSEWFAK YLQSSAAACW VY ANLTSCQ ALGNMCVMNM NSYDFATFDA CGLFQFIFEN TAGLSTVHSI SFWRQNLPWL FYGDQLGLAP QVLSSTSLPT NFS FKGENQ NTKLKFVAAS YDIRGNFLKW QTLEGGVLQL CPDTETRLNA AYSFGTTYQQ NCEIPISKIL IDFPTPIFYD VYLE YTDEN QHQYILAVPV LNLNLQHNKI FVNQDSNSGK WLLTRRIFLV DAVSGRENDL GTQPRVIRVA TQISLSVHLV PNTIN GNIY PPLITIAYSD IDIKDANSQS VKVSFSVTYE MDHGEAHVQT DIALGVLGGL AVLASLLKTA GWKRRIGSPM IDLQTV VKF LVYYAGDLAN VFFIITVGTG LYWLIFFKAQ KSVSVLLPMP IQEERFVTYV GCAFALKALQ FLHKLISQIT IDVFFID WE RPKGKVLKAV EGEGGVRSAT VPVSIWRTYF VANEWNEIQT VRKINSLFQV LTVLFFLEVV GFKNLALMDS SSSLSRNP P SYIAPYSCIL RYAVSAALWL AIGIIQVVFF AVFYERFIED KIRQFVDLCS MSNISVFLLS HKCFGYYIHG RSVHGHADT NMEEMNMNLK REAENLCSQR GLVPNTDGQT FEIAISNQMR QHYDRIHETL IRKNGPARLL SSSASTFEQS IKAYHMMNKF LGSFIDHVH KEMDYFIKDK LLLERILGME FMEPMEKSIF YNDEGYSFSS VLYYGNEATL LIFDLLFFCV VDLACQNFIL A SFLTYLQQ EIFRYIRNTV GQKNLASKTL VDQRFLILEG SHHHHHHHHH HGSVEDYKDD DDK |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |