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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3111 | |||||||||
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タイトル | Insight into the assembly of viruses with vertical single beta-barrel major capsid proteins | |||||||||
マップデータ | sub-tomogram averaging of five-fold vertices with spike-ON. This has been then gaussian filterd to 15 Ang. | |||||||||
試料 |
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キーワード | archaeal virus / assembly / spike complex-on | |||||||||
生物種 | Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス) | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 38.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Gil-Carton D / Jaakkola ST / Charro D / Peralta B / Castano-Diez D / Oksanen HM / Bamford DH / Abrescia NG | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2015 タイトル: Insight into the Assembly of Viruses with Vertical Single β-barrel Major Capsid Proteins. 著者: David Gil-Carton / Salla T Jaakkola / Diego Charro / Bibiana Peralta / Daniel Castaño-Díez / Hanna M Oksanen / Dennis H Bamford / Nicola G A Abrescia / 要旨: Archaeal viruses constitute the least explored niche within the virosphere. Structure-based approaches have revealed close relationships between viruses infecting organisms from different domains of ...Archaeal viruses constitute the least explored niche within the virosphere. Structure-based approaches have revealed close relationships between viruses infecting organisms from different domains of life. Here, using biochemical and cryo-electron microscopy techniques, we solved the structure of euryarchaeal, halophilic, internal membrane-containing Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2). We show that the density of the two major capsid proteins (MCPs) recapitulates vertical single β-barrel proteins and that disulfide bridges stabilize the capsid. Below, ordered density is visible close to the membrane and at the five-fold vertices underneath the host-interacting vertex complex underpinning membrane-protein interactions. The HHIV-2 structure exemplifies the division of conserved architectural elements of a virion, such as the capsid, from those that evolve rapidly due to selective environmental pressure such as host-recognizing structures. We propose that in viruses with two vertical single β-barrel MCPs the vesicle is indispensable, and membrane-protein interactions serve as protein-railings for guiding the assembly. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3111.map.gz | 970.8 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3111-v30.xml emd-3111.xml | 10.7 KB 10.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMDB_figure_EMD-3111.tif | 161.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3111 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3111 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3111_validation.pdf.gz | 220.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3111_full_validation.pdf.gz | 220 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3111_validation.xml.gz | 5.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3111 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3111 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3111.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | sub-tomogram averaging of five-fold vertices with spike-ON. This has been then gaussian filterd to 15 Ang. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 7.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2)
全体 | 名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2) |
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要素 |
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-超分子 #1000: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2)
超分子 | 名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2) / タイプ: sample / ID: 1000 詳細: While the sample is a virus, the subtomogram averaged map correspond to the components forming the five-fold vertices with the spike complex ON. 集合状態: Icosahedral Virus / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2
超分子 | 名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / 詳細: HHIV-2 is a lipid-containing virus / NCBI-ID: 1154689 / 生物種: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Haloarcula hispanica (好塩性) / 別称: ARCHAEA |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: SPIKE COMPLEX-ON |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.9 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 20 mM Tris-HCl [pH 7.2], 20 mM MgCl2, 10 mM CaCl2, and 0.5 M NaCl |
グリッド | 詳細: 200-mesh Quantifoil R 3.5/1 holey-carbon grids |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot for 3 seconds before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FSC |
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温度 | 最低: 80 K / 最高: 103 K / 平均: 99 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: Omega エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 30.0 eV |
日付 | 2014年6月17日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 平均電子線量: 80 e/Å2 詳細: Single-axis tilt series collection under low-dose conditions was automated with SerialEM data acquisition software. ビット/ピクセル: 32 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 42147 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 6.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 倍率(公称値): 30000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Ultra-high tilt cryotransfer holder (Model 914 High tilt Tomography Holder, GATAN) 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -65 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 65 ° |
-画像解析
詳細 | The subtomograms were selected using Dynamo with automatic selection of the five-fold vertices. The extracted vertices were then submitted to a multireference alignment procedure with 5 classes. |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 38.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMOD, Dynamo / 使用したサブトモグラム数: 852 |
CTF補正 | 詳細: TOMOCTF method |
最終 3次元分類 | クラス数: 5 |