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万見
- EMDB-3045: Density map of the scanning state of the mammalian SRP-ribosome c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3045
タイトルDensity map of the scanning state of the mammalian SRP-ribosome complex
マップデータThis is the final masked and sharpened reconstruction
試料
  • 試料: Complex of the mammalian ribosome and SRP in its scanning mode
  • 複合体: Mammalian ribosome
  • RNA: Signal recognition particle
キーワードribosomes / SRP / mammal / translocation
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Voorhees RM / Hegde RS
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Structures of the scanning and engaged states of the mammalian SRP-ribosome complex.
著者: Rebecca M Voorhees / Ramanujan S Hegde /
要旨: The universally conserved signal recognition particle (SRP) is essential for the biogenesis of most integral membrane proteins. SRP scans the nascent chains of translating ribosomes, preferentially ...The universally conserved signal recognition particle (SRP) is essential for the biogenesis of most integral membrane proteins. SRP scans the nascent chains of translating ribosomes, preferentially engaging those with hydrophobic targeting signals, and delivers these ribosome-nascent chain complexes to the membrane. Here, we present structures of native mammalian SRP-ribosome complexes in the scanning and engaged states. These structures reveal the near-identical SRP architecture of these two states, show many of the SRP-ribosome interactions at atomic resolution, and suggest how the polypeptide-binding M domain selectively engages hydrophobic signals. The scanning M domain, pre-positioned at the ribosomal exit tunnel, is auto-inhibited by a C-terminal amphipathic helix occluding its hydrophobic binding groove. Upon engagement, the hydrophobic targeting signal displaces this amphipathic helix, which then acts as a protective lid over the signal. Biochemical experiments suggest how scanning and engagement are coordinated with translation elongation to minimize exposure of hydrophobic signals during membrane targeting.
履歴
登録2015年6月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月12日-
マップ公開2015年8月12日-
更新2015年8月12日-
現状2015年8月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jan
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3045.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3045.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 276 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the final masked and sharpened reconstruction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 420 pix.
= 562.8 Å		1.34 Å/pix.
x 420 pix.
= 562.8 Å		1.34 Å/pix.
x 420 pix.
= 562.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.38412941 - 0.57654124
平均 (標準偏差)0.00115846 (±0.01818872)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 562.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z562.800562.800562.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.3840.5770.001

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添付データ

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添付マップデータ: emd 3045 half map 1.map

ファイルemd_3045_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 3045 half map 2.map

ファイルemd_3045_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the mammalian ribosome and SRP in its scanning mode

全体名称: Complex of the mammalian ribosome and SRP in its scanning mode
要素
  • 試料: Complex of the mammalian ribosome and SRP in its scanning mode
  • 複合体: Mammalian ribosome
  • RNA: Signal recognition particle

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超分子 #1000: Complex of the mammalian ribosome and SRP in its scanning mode

超分子名称: Complex of the mammalian ribosome and SRP in its scanning mode
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Heterodimer of mammalian ribosome and SRP / Number unique components: 2

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超分子 #1: Mammalian ribosome

超分子名称: Mammalian ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 80S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit / 細胞: reticulocyte

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分子 #1: Signal recognition particle

分子名称: Signal recognition particle / タイプ: rna / ID: 1 / Name.synonym: SRP / 詳細: ribonucleoprotein complex / 分類: OTHER / Structure: OTHER / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES pH 7.5, 200 mM 469 KAc, 15 mM MgAc2, and 1 mM DTT
グリッド詳細: glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R2/2), coated with a ~70 angstrom thick layer of amorphous carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: sample was applied to the grid, followed by a 30 s incubation at 4C, 3 s of blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年11月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 27 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using the automated particle picker in Relion
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion
詳細: Final maps were calculated from two averaged data sets
使用した粒子像数: 27627

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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