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万見
- EMDB-2646: Structure of the mammalian ribosome-Sec61 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2646
タイトルStructure of the mammalian ribosome-Sec61 complex
マップデータMammalian ribosome in complex with Sec61. Class with eEF2
試料
  • 試料: Mammalian ribosome in complex with Sec61 with the large subunit (60S) masked during processing.
  • 複合体: Mammalian ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Sec61
キーワードtranslation / ribosome / mammalian / sec61
機能・相同性
機能・相同性情報


: / TNFR1-mediated ceramide production / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Protein hydroxylation / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / multicellular organism development / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression ...: / TNFR1-mediated ceramide production / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Protein hydroxylation / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / multicellular organism development / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation at presynapse / regulation of G1 to G0 transition / positive regulation of gastrulation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / protein-DNA complex disassembly / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / alpha-beta T cell differentiation / G1 to G0 transition / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of phagocytosis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / positive regulation of mitochondrial depolarization / organelle membrane / negative regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of translational frameshifting / BH3 domain binding / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of cell division / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ubiquitin ligase inhibitor activity / positive regulation of GTPase activity / cellular response to actinomycin D / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein localization to nucleus / phagocytic cup / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / translation regulator activity / gastrulation / signaling adaptor activity / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic ribosome / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / rescue of stalled ribosome / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / cyclin binding / protein kinase C binding / positive regulation of translation / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of apoptotic signaling pathway / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / negative regulation of smoothened signaling pathway / maturation of SSU-rRNA / cellular response to glucose stimulus / small-subunit processome / positive regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of cell growth / receptor tyrosine kinase binding / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / cellular response to growth factor stimulus / transcription coactivator binding / spindle / protein tag activity / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of protein phosphorylation / rRNA processing / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse / ribosome biogenesis / heparin binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / regulation of protein localization / ribosome binding / virus receptor activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit
類似検索 - 分子機能
40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ribosomal protein L2, archaeal-type / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily ...40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ribosomal protein L2, archaeal-type / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / S27a-like superfamily / Ribosomal L38e protein family / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein L13e / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein L44e signature. / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal L40e family / Ribosomal protein L18e signature. / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / Ribosomal protein L35Ae signature. / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / : / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein L34e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S7e / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal protein L18e / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL27 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Uncharacterized protein / 40S ribosomal protein S4 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Small ribosomal subunit protein eS10 ...Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL27 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Uncharacterized protein / 40S ribosomal protein S4 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL20 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein eL38 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Small ribosomal subunit protein uS7 / 40S ribosomal protein S8 / : / Uncharacterized protein / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / 40S ribosomal protein S7 / Large ribosomal subunit protein eL18 / Ribosomal protein L26 / Ribosomal protein L15 / Large ribosomal subunit protein uL6 / 60S ribosomal protein L13 / : / Large ribosomal subunit protein eL39 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL22 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Large ribosomal subunit protein eL18
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa domesticus (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Voorhees RM / Fernandez IS / Scheres SHW / Hegde R
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Structure of the mammalian ribosome-Sec61 complex to 3.4 Å resolution.
著者: Rebecca M Voorhees / Israel S Fernández / Sjors H W Scheres / Ramanujan S Hegde /
要旨: Cotranslational protein translocation is a universally conserved process for secretory and membrane protein biosynthesis. Nascent polypeptides emerging from a translating ribosome are either ...Cotranslational protein translocation is a universally conserved process for secretory and membrane protein biosynthesis. Nascent polypeptides emerging from a translating ribosome are either transported across or inserted into the membrane via the ribosome-bound Sec61 channel. Here, we report structures of a mammalian ribosome-Sec61 complex in both idle and translating states, determined to 3.4 and 3.9 Å resolution. The data sets permit building of a near-complete atomic model of the mammalian ribosome, visualization of A/P and P/E hybrid-state tRNAs, and analysis of a nascent polypeptide in the exit tunnel. Unprecedented chemical detail is observed for both the ribosome-Sec61 interaction and the conformational state of Sec61 upon ribosome binding. Comparison of the maps from idle and translating complexes suggests how conformational changes to the Sec61 channel could facilitate translocation of a secreted polypeptide. The high-resolution structure of the mammalian ribosome-Sec61 complex provides a valuable reference for future functional and structural studies.
履歴
登録2014年5月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年6月18日-
マップ公開2014年7月16日-
更新2015年7月15日-
現状2015年7月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.065
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.065
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j7p
  • 表面レベル: 0.065
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2646.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2646.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 276 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Mammalian ribosome in complex with Sec61. Class with eEF2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 420 pix.
= 562.8 Å		1.34 Å/pix.
x 420 pix.
= 562.8 Å		1.34 Å/pix.
x 420 pix.
= 562.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.065 / ムービー #1: 0.065
最小 - 最大-0.58023405 - 0.91271955
平均 (標準偏差)0.00144487 (±0.02510119)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 562.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z562.800562.800562.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.5800.9130.001

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添付データ

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添付マップデータ: emd 2646 half map 1.map

ファイルemd_2646_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 2646 half map 2.map

ファイルemd_2646_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mammalian ribosome in complex with Sec61 with the large subunit (...

全体名称: Mammalian ribosome in complex with Sec61 with the large subunit (60S) masked during processing.
要素
  • 試料: Mammalian ribosome in complex with Sec61 with the large subunit (60S) masked during processing.
  • 複合体: Mammalian ribosome
  • タンパク質・ペプチド: Sec61

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超分子 #1000: Mammalian ribosome in complex with Sec61 with the large subunit (...

超分子名称: Mammalian ribosome in complex with Sec61 with the large subunit (60S) masked during processing.
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

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超分子 #1: Mammalian ribosome

超分子名称: Mammalian ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: Pig / 組織: pancreas

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分子 #1: Sec61

分子名称: Sec61 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: domestic pig

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 50mM hepes, 200mM K-acetate, 15mM Mg-acetate, 1mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 400 mesh copper grids.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: 3uL of sampled was incubated on the grid for 30 seconds before blotting for 9 second

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年4月7日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 1900 / 平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.003 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.001 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 80019

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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