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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30146 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Epstein-Barr Virus, C1 tegumented capsid reconstruction | ||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Li Z / Zhang X / Zeng M / Yu X | ||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 5件
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引用 | ジャーナル: Cell Res / 年: 2020 タイトル: CryoEM structure of the tegumented capsid of Epstein-Barr virus. 著者: Zhihai Li / Xiao Zhang / Lili Dong / Jingjing Pang / Miao Xu / Qian Zhong / Mu-Sheng Zeng / Xuekui Yu / 要旨: Epstein-Barr virus (EBV) is the primary cause of infectious mononucleosis and has been shown to be closely associated with various malignancies. Here, we present a complete atomic model of EBV, ...Epstein-Barr virus (EBV) is the primary cause of infectious mononucleosis and has been shown to be closely associated with various malignancies. Here, we present a complete atomic model of EBV, including the icosahedral capsid, the dodecameric portal and the capsid-associated tegument complex (CATC). Our in situ portal from the tegumented capsid adopts a closed conformation with its channel valve holding the terminal viral DNA and with its crown region firmly engaged by three layers of ring-like dsDNA, which, together with the penton flexibility, effectively alleviates the capsid inner pressure placed on the portal cap. In contrast, the CATCs, through binding to the flexible penton vertices in a stoichiometric manner, accurately increase the inner capsid pressure to facilitate the pressure-driven genome delivery. Together, our results provide important insights into the mechanism by which the EBV capsid, portal, packaged genome and the CATCs coordinately achieve a pressure balance to simultaneously benefit both viral genome retention and ejection. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30146.map.gz | 911.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30146-v30.xml emd-30146.xml | 9.8 KB 9.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30146.png | 203.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30146 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30146 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30146_validation.pdf.gz | 78.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_30146_full_validation.pdf.gz | 78 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30146_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30146 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30146 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30146.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.62 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human gammaherpesvirus 4
全体 | 名称: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Human gammaherpesvirus 4
超分子 | 名称: Human gammaherpesvirus 4 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 10376 / 生物種: Human gammaherpesvirus 4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |