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- EMDB-2861: Electron cryo-microscopy of dynein/dynactin/GFP-BICD2N complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2861
タイトルElectron cryo-microscopy of dynein/dynactin/GFP-BICD2N complex
マップデータReconstruction of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N complex (TDB). A subset of the dataset were processed to obtain a map at a similar resolution to TDB without GFP.
試料
  • 試料: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N (subset of particles)
  • タンパク質・ペプチド: Human cytoplasmic dynein 1 tail
  • タンパク質・ペプチド: pig dynactin
  • タンパク質・ペプチド: mouse GFP-BICD2N
キーワードdynein / dynactin / BICD2 / motor / transport
生物種Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa domesticus (ブタ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.8 Å
データ登録者Urnavicius L / Zhang K / Diamant AG / Motz C / Schlager MA / Yu M / Patel NA / Robinson CV / Carter AP
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein.
著者: Linas Urnavicius / Kai Zhang / Aristides G Diamant / Carina Motz / Max A Schlager / Minmin Yu / Nisha A Patel / Carol V Robinson / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our ...Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our reconstruction reveals how dynactin is built around a filament containing eight copies of the actin-related protein Arp1 and one of β-actin. The filament is capped at each end by distinct protein complexes, and its length is defined by elongated peptides that emerge from the α-helical shoulder domain. A further 8.2 angstrom structure of the complex between dynein, dynactin, and the motility-inducing cargo adaptor Bicaudal-D2 shows how the translational symmetry of the dynein tail matches that of the dynactin filament. The Bicaudal-D2 coiled coil runs between dynein and dynactin to stabilize the mutually dependent interactions between all three components.
履歴
登録2015年1月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月1日-
マップ公開2015年4月15日-
更新2015年4月22日-
現状2015年4月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2861.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2861.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 300.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N complex (TDB). A subset of the dataset were processed to obtain a map at a similar resolution to TDB without GFP.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å		1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å		1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.055 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.049855 - 0.1969528
平均 (標準偏差)0.00183708 (±0.01177692)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-216-216-216
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 578.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z578.880578.880578.880
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-216-216-216
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.0500.1970.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N (subset of p...

全体名称: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N (subset of particles)
要素
  • 試料: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N (subset of particles)
  • タンパク質・ペプチド: Human cytoplasmic dynein 1 tail
  • タンパク質・ペプチド: pig dynactin
  • タンパク質・ペプチド: mouse GFP-BICD2N

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超分子 #1000: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N (subset of p...

超分子名称: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N (subset of particles)
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 3
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: Human cytoplasmic dynein 1 tail

分子名称: Human cytoplasmic dynein 1 tail / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TDB / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #2: pig dynactin

分子名称: pig dynactin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: domestic pig

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分子 #3: mouse GFP-BICD2N

分子名称: mouse GFP-BICD2N / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: house mouse

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.075 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 150mM KCl, 25mM HEPES-KOH, 1mM MgCl2, 0.1mM MgATP, 5mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil R1.2/1.3 400 mesh copper grid with thin carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 3.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification
日付2014年7月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 354 / 平均電子線量: 1 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 82353 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.3 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 6445

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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