[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6i0d: Respiratory complex I from Thermus thermophilus with bound Decyl-... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6i0d | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Respiratory complex I from Thermus thermophilus with bound Decyl-Ubiquinone | ||||||
Components | (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...NADH dehydrogenase (quinone)) x 16 | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / Respiratory chain / complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / electron transfer / proton translocation | ||||||
Function / homology | Function and homology information Translocases; Catalysing the translocation of protons; Linked to oxidoreductase reactions / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / ferric iron binding ...Translocases; Catalysing the translocation of protons; Linked to oxidoreductase reactions / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus HB8 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.6 Å | ||||||
Authors | Gutierrez-Fernandez, J. / Minhas, G.S. / Sazanov, L.A. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2020 Title: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I. Authors: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov / Abstract: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6i0d.cif.gz | 3.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6i0d.ent.gz | 3 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6i0d.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/6i0d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/6i0d | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6i1pC 6q8oC 6q8wC 6q8xC 6y11C 6ziyC 6zjlC 6zjnC 6zjyC 4heaS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 16 types, 32 molecules 1B2C3D4E5F6G9O7IWXAPJRKSLTMUNVHQ
#1: Protein | Mass: 48693.715 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56222, EC: 1.6.5.11 #2: Protein | Mass: 20309.162 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56221, EC: 1.6.5.11 #3: Protein | Mass: 86656.203 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56223, EC: 1.6.5.11 #4: Protein | Mass: 46428.027 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56220, EC: 1.6.5.11 #5: Protein | Mass: 23893.254 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56219, EC: 1.6.5.11 #6: Protein | Mass: 20262.564 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56218, EC: 1.6.5.11 #7: Protein | Mass: 20106.309 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56224, EC: 1.6.5.11 #8: Protein | Mass: 14812.074 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SKZ7, EC: 1.6.5.11 #9: Protein | Mass: 14201.612 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q5SI52 #10: Protein | Mass: 13154.656 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56217, EC: 1.6.5.11 #11: Protein | Mass: 18563.330 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56225, EC: 1.6.5.11 #12: Protein | Mass: 10002.788 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56226, EC: 1.6.5.11 #13: Protein | Mass: 65189.930 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56227, EC: 1.6.5.11 #14: Protein | Mass: 49247.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56228, EC: 1.6.5.11 #15: Protein | Mass: 44463.895 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q56229, EC: 1.6.5.11 #16: Protein | Mass: 41034.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB8 (bacteria) / References: UniProt: Q60019, EC: 1.6.5.11 |
---|
-Non-polymers , 4 types, 22 molecules
#17: Chemical | ChemComp-SF4 / #18: Chemical | #19: Chemical | ChemComp-FES / #20: Chemical | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.71 Å3/Da / Density % sol: 66.85 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 mM Bis-Tris pH 6.0, 23% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 4000, 100 mM KCl, 100 mM glutaric acid pH 6.0 and 50 mM NDSB-201 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 0.9 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 14, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: -H,-K,H+L / Fraction: 0.49 |
Reflection | Resolution: 3.6→49 Å / Num. obs: 173452 / % possible obs: 96.3 % / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Rpim(I) all: 0.243 / Net I/σ(I): 4 |
Reflection shell | Resolution: 3.6→3.79 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 1.605 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 25274 / Rpim(I) all: 1.523 / % possible all: 95.8 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4HEA Resolution: 3.6→29.867 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 20.93 Details: TLS refinement. Twin refinement. TWINNING INFORMATION: FRACTION: 0.490 OPERATOR: -h,-k,h+l Data cut anisotropically to limits (Angstrom) along a*, b* and c*: 3.6, 4.5, 3.6
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 80.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.6→29.867 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|