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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6i1p | ||||||
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Title | Respiratory complex I from Thermus thermophilus with bound NADH | ||||||
![]() | (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 16 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / Respiratory chain / complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / electron transfer / proton translocation | ||||||
Function / homology | ![]() NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / Translocases; Catalysing the translocation of protons; Linked to oxidoreductase reactions / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding ...NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / Translocases; Catalysing the translocation of protons; Linked to oxidoreductase reactions / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gutierrez-Fernandez, J. / Minhas, G.S. / Sazanov, L.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I. Authors: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov / ![]() ![]() ![]() Abstract: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Related structure data | ![]() 6i0dC ![]() 6q8oC ![]() 6q8wC ![]() 6q8xC ![]() 6y11C ![]() 6ziyC ![]() 6zjlC ![]() 6zjnC ![]() 6zjyC ![]() 4heaS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 16 types, 32 molecules 1B2C3D4E5F6G9O7IWXAPJRKSLTMUNVHQ
#1: Protein | Mass: 48693.715 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 20309.162 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 86656.203 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 46428.027 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 23893.254 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 20262.564 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 20106.309 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 14812.074 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 14201.612 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 13154.656 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 18563.330 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein | Mass: 10002.788 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein | Mass: 65189.930 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #14: Protein | Mass: 49247.117 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #15: Protein | Mass: 44463.895 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #16: Protein | Mass: 41034.523 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 22 molecules ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/NAI.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/NAI.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
#17: Chemical | ChemComp-SF4 / #18: Chemical | #19: Chemical | #20: Chemical | ChemComp-FES / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.07 Å3/Da / Density % sol: 69.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 100 mM Bis-Tris pH 6.0, 23% (w/v) PEG 4000, 100 mM KCl, 100 mM glutaric acid pH 6.0 and 0.01 mM n-tetradecyl-beta-D-maltopyranoside |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 12, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: -H,-K,H+L / Fraction: 0.47 |
Reflection | Resolution: 3.2→58.712 Å / Num. obs: 260997 / % possible obs: 95.5 % / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.112 / Net I/σ(I): 5.3 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.37 Å / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 2.644 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 35816 / Rpim(I) all: 1.911 / % possible all: 90.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4HEA Resolution: 3.207→58.712 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 21.71 Details: TLS refinement. Twin refinement. TWINNING INFORMATION: FRACTION: 0.470 OPERATOR: -h,-k,h+l Data cut anisotropically to limits (Angstrom) along a*, b* and c*: 3.4, 3.8, 3.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 74.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.207→58.712 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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