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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2788 | |||||||||
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タイトル | 3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron cryomicroscopy | |||||||||
マップデータ | Reconstructed density map of horse spleen apoferritin | |||||||||
試料 |
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キーワード | iron storage | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ferritin complex / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / autophagosome / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / iron ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Equus caballus (ウマ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Russo CJ / Passmore LA | |||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2014 タイトル: Electron microscopy: Ultrastable gold substrates for electron cryomicroscopy. 著者: Christopher J Russo / Lori A Passmore / 要旨: Despite recent advances, the structures of many proteins cannot be determined by electron cryomicroscopy because the individual proteins move during irradiation. This blurs the images so that they ...Despite recent advances, the structures of many proteins cannot be determined by electron cryomicroscopy because the individual proteins move during irradiation. This blurs the images so that they cannot be aligned with each other to calculate a three-dimensional density. Much of this movement stems from instabilities in the carbon substrates used to support frozen samples in the microscope. Here we demonstrate a gold specimen support that nearly eliminates substrate motion during irradiation. This increases the subnanometer image contrast such that α helices of individual proteins are resolved. With this improvement, we determine the structure of apoferritin, a smooth octahedral shell of α-helical subunits that is particularly difficult to solve by electron microscopy. This advance in substrate design will enable the solution of currently intractable protein structures. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_2788.map.gz | 2.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-2788-v30.xml emd-2788.xml | 10 KB 10 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_2788.png | 192.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2788 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2788 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_2788_validation.pdf.gz | 224.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_2788_full_validation.pdf.gz | 223.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_2788_validation.xml.gz | 5.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2788 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2788 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4v1wMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10026 (タイトル: Raw data for the 3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron cryomicroscopy Data size: 180.0 Data #1: Raw unprocessed micrograph movies [micrographs - multiframe] Data #2: Final selected particles [picked particles - multiframe - processed]) |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_2788.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstructed density map of horse spleen apoferritin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.346 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Horse spleen apoferritin
全体 | 名称: Horse spleen apoferritin |
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要素 |
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-超分子 #1000: Horse spleen apoferritin
超分子 | 名称: Horse spleen apoferritin / タイプ: sample / ID: 1000 集合状態: 24 subunits combine to form one octahedral complex Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 440 KDa |
-分子 #1: FERRITIN LIGHT CHAIN
分子 | 名称: FERRITIN LIGHT CHAIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 集合状態: 24mer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: Equus caballus (ウマ) / 別称: Horse / 組織: Spleen |
分子量 | 理論値: 18.5 KDa |
配列 | UniProtKB: Ferritin light chain |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 3.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: PBS |
グリッド | 詳細: MRC-LMB all gold grid |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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日付 | 2013年3月8日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: OTHER |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 483 |
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-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: J / Chain - #10 - Chain ID: K / Chain - #11 - Chain ID: L / Chain - #12 - Chain ID: M / Chain - #13 - Chain ID: N / Chain - #14 - Chain ID: O / Chain - #15 - Chain ID: P / Chain - #16 - Chain ID: Q / Chain - #17 - Chain ID: R / Chain - #18 - Chain ID: S / Chain - #19 - Chain ID: T / Chain - #20 - Chain ID: U / Chain - #21 - Chain ID: V / Chain - #22 - Chain ID: W / Chain - #23 - Chain ID: X |
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ソフトウェア | 名称: RefMac |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
得られたモデル | PDB-4v1w: |