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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | P. polymyxa GS(12)-Q-GlnR peptide | ||||||||||||
![]() | Sharpened (B factor 69.1 A^2) | ||||||||||||
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![]() | glutamine synthetase repressor dodecamer / BIOSYNTHETIC PROTEIN / LIGASE | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() polyamine catabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.07 Å | ||||||||||||
![]() | Travis BA / Peck J | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria. 著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher / ![]() 要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 306.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 14.7 KB 14.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 115.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() | 163.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7tfaMC ![]() 7tdpC ![]() 7tdvC ![]() 7teaC ![]() 7tecC ![]() 7tenC ![]() 7tf6C ![]() 7tf7C ![]() 7tf9C ![]() 7tfbC ![]() 7tfcC ![]() 7tfdC ![]() 7tfeC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened (B factor 69.1 A^2) | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.88 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Unsharpened
ファイル | emd_25867_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unsharpened | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Dodecameric P. polymyxa GS complex with glutamine and GlnR C-tail...
全体 | 名称: Dodecameric P. polymyxa GS complex with glutamine and GlnR C-tail peptides |
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要素 |
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-超分子 #1: Dodecameric P. polymyxa GS complex with glutamine and GlnR C-tail...
超分子 | 名称: Dodecameric P. polymyxa GS complex with glutamine and GlnR C-tail peptides タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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-分子 #1: GlnR C-tail peptide
分子 | 名称: GlnR C-tail peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 1.210402 KDa |
配列 | 文字列: LIQGELSRFF |
-分子 #2: Glutamine synthetase
分子 | 名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamine synthetase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 52.51034 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSYTREDIIR IAEEENVRFI RLQFTDLLGT IKNVEIPVSQ LEKALDNKMM FDGSSIEGYV RIEESDMYL YPDLDTWVVF PWVTSDRVAR LICDIYKPDG SPFAGDPRGI LKRVLKEAEE LGYTSMNVGP EPEFFLFKTD E KGDPTTEL ...文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MSYTREDIIR IAEEENVRFI RLQFTDLLGT IKNVEIPVSQ LEKALDNKMM FDGSSIEGYV RIEESDMYL YPDLDTWVVF PWVTSDRVAR LICDIYKPDG SPFAGDPRGI LKRVLKEAEE LGYTSMNVGP EPEFFLFKTD E KGDPTTEL NDQGGYFDLA PMDLGENCRR EIVLKLEEMG FEIEASHHEV APGQHEIDFK YADAVKAADQ IQTFKLVVKT IA RQHGLHA TFMPKPLFGV NGSGMHCNQS LFKDNENVFY DETDELGLSQ TARHYMAGIL KHARAMAAIT NPTVNSYKRL VPG YEAPCY VAWSASNRSP MIRIPASRGL STRVEVRNPD PAANPYLALA VMLRAGLDGI KRQMALPAPI DRNIYVMSEE ERIE EGIPS LPADLKEALS ELIRSEVISD ALGDHALAYF YELKEIEWDM YRTQVHQWER DQYLTLY UniProtKB: Glutamine synthetase |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #4: GLUTAMINE
分子 | 名称: GLUTAMINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: GLN |
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分子量 | 理論値: 146.144 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-GLN: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 46.27 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 1743527 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL |
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得られたモデル | ![]() PDB-7tfa: |