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万見
- EMDB-2490: Structure of the 39S Large Subunit of the Mammalian Mitochondrial... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2490
タイトルStructure of the 39S Large Subunit of the Mammalian Mitochondrial Ribosome
マップデータStructure of the 39S Large Subunit of the Mammalian Mitochondrial Ribosome
試料
  • 試料: 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome
  • 細胞器官・細胞要素: 39S large subunit of the mitochondrial ribosome
キーワードmammalian mitochondrial ribosome / 39S large ribosomal subunit / translation / ribosomal proteins / rRNA / polypeptide exit site / membrane association
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / ribonuclease III activity / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase ...Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / ribonuclease III activity / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / organelle membrane / RNA processing / large ribosomal subunit / double-stranded RNA binding / 5S rRNA binding / rRNA binding / nuclear body / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / nucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / mitochondrion / RNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L35, mitochondrial / : / Large ribosomal subunit protein bL9m N-terminal domain / : / : / MRPL44, double-stranded RNA binding domain / : / MRPL44 dsRNA-binding domain / Large ribosomal subunit protein mL44, endonuclease domain / : ...Ribosomal protein L35, mitochondrial / : / Large ribosomal subunit protein bL9m N-terminal domain / : / : / MRPL44, double-stranded RNA binding domain / : / MRPL44 dsRNA-binding domain / Large ribosomal subunit protein mL44, endonuclease domain / : / Large ribosomal subunit protein bL9m C-terminal domain / Tim44-like domain / Tim44-like domain / Tim44 / : / : / Ribosomal protein L47, mitochondrial / MRP-L47 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial 39-S ribosomal protein L47 (MRP-L47) / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / PEBP-like superfamily / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / TGS-like / TGS domain profile. / TGS / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Beta-grasp domain superfamily / NTF2-like domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / : / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding N-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain / Ribosomal protein L30p/L7e / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain superfamily / Ribosomal protein L15 / Ribosomal proteins 50S-L15, 50S-L18e, 60S-L27A / Ribosomal protein S11 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L14P / Ribosomal protein L14 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal protein L22p/L17e / Ribosomal protein L22/L17 superfamily / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L18e/L15P / Ribosomal L18e/L15P superfamily / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Translation protein SH3-like domain superfamily / Zinc-binding ribosomal protein / KOW motif
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein uL16m / : / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL14m / Mitochondrial ribosomal protein L2 / 39S ribosomal protein L15, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein bL27m ...Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein uL16m / : / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL14m / Mitochondrial ribosomal protein L2 / 39S ribosomal protein L15, mitochondrial / Large ribosomal subunit protein bL27m / Large ribosomal subunit protein mL38 / Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein bL21m / : / Mitochondrial ribosomal protein L4 / Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein uL29m / Large ribosomal subunit protein mL39 / Large ribosomal subunit protein mL44 / Large ribosomal subunit protein uL30m / Large ribosomal subunit protein bL35m / : / Large ribosomal subunit protein mL45 / Large ribosomal subunit protein bL19m / Large ribosomal subunit protein bL9m / Large ribosomal subunit protein bL32m / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein uL23m / Large ribosomal subunit protein mL62 / Large ribosomal subunit protein bL34m
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa domesticus (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Greber BJ / Boehringer D / Leitner A / Bieri P / Voigts-Hoffmann F / Erzberger JP / Leibundgut M / Aebersold R / Ban N
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Architecture of the large subunit of the mammalian mitochondrial ribosome.
著者: Basil J Greber / Daniel Boehringer / Alexander Leitner / Philipp Bieri / Felix Voigts-Hoffmann / Jan P Erzberger / Marc Leibundgut / Ruedi Aebersold / Nenad Ban /
要旨: Mitochondrial ribosomes synthesize a number of highly hydrophobic proteins encoded on the genome of mitochondria, the organelles in eukaryotic cells that are responsible for energy conversion by ...Mitochondrial ribosomes synthesize a number of highly hydrophobic proteins encoded on the genome of mitochondria, the organelles in eukaryotic cells that are responsible for energy conversion by oxidative phosphorylation. The ribosomes in mammalian mitochondria have undergone massive structural changes throughout their evolution, including ribosomal RNA shortening and acquisition of mitochondria-specific ribosomal proteins. Here we present the three-dimensional structure of the 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome determined by cryo-electron microscopy at 4.9 Å resolution. The structure, combined with data from chemical crosslinking and mass spectrometry experiments, reveals the unique features of the 39S subunit at near-atomic resolution and provides detailed insight into the architecture of the polypeptide exit site. This region of the mitochondrial ribosome has been considerably remodelled compared to its bacterial counterpart, providing a specialized platform for the synthesis and membrane insertion of the highly hydrophobic protein components of the respiratory chain.
履歴
登録2013年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年11月27日-
マップ公開2013年12月25日-
更新2014年1月22日-
現状2014年1月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4ce4
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2490-ima...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2490.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the 39S Large Subunit of the Mammalian Mitochondrial Ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.41 Å/pix.
x 256 pix.
= 360.96 Å		1.41 Å/pix.
x 256 pix.
= 360.96 Å		1.41 Å/pix.
x 256 pix.
= 360.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.41 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 11.0 / ムービー #1: 11
最小 - 最大-45.891220089999997 - 48.92898941
平均 (標準偏差)-0.04675274 (±3.829741)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin444
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 360.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.411.411.41
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z360.960360.960360.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS444
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-45.89148.929-0.047

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome

全体名称: 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome
要素
  • 試料: 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome
  • 細胞器官・細胞要素: 39S large subunit of the mitochondrial ribosome

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超分子 #1000: 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome

超分子名称: 39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 1.6 MDa

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超分子 #1: 39S large subunit of the mitochondrial ribosome

超分子名称: 39S large subunit of the mitochondrial ribosome / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
Ref GO0: GO:0005761
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: domestic pig / 組織: Liver / Organelle: Mitochondrion
分子量理論値: 1.6 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.9 / 詳細: 20 mM HEPES-KOH, 100 mM KCl, 1 mM DTT, 20 mM MgCl2
グリッド詳細: 200 mesh Quantifoil R2/1 and R 2/2 holey carbon grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

+
電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年6月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 141510 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年5月2日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #3

Microscopy ID3
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年4月15日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #4

Microscopy ID4
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年3月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #5

Microscopy ID5
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年2月19日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #6

Microscopy ID6
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年1月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #7

Microscopy ID7
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2012年12月19日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
電子顕微鏡法 #8

Microscopy ID8
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2012年11月30日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: For data processing Falcon 2 data were resampled to 1.41 Angstrom per pixel
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 99290 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細Particles were selected and extracted in batchboxer (EMAN 1.9).
CTF補正詳細: per detector frame
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Spider, IMAGIC-5, CTFFIND3, RELION
詳細: An initial reconstruction was obtained using the angular reconstitution approach in Imagic-5. For visualization purposes the final map was amplitude and MTF-corrected in RELION.
使用した粒子像数: 232181

+
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3v2d
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera, O, COOT
詳細Ribosomal proteins and rRNA were docked into the density using Chimera. Individual domains were manually fitted an rebuild using COOT and O.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4ce4:
39S large subunit of the porcine mitochondrial ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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