[日本語] English
万見
- EMDB-2402: 3D structure of a properdin vertex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2402
タイトル3D structure of a properdin vertex
マップデータReconstruction of a vertex from a Properdin oligomer (tetramer)
試料
  • 試料: Human Properdin purified from plasma
  • タンパク質・ペプチド: Complement Factor P
キーワードproperdin / C3b / AP C3 convertase / complement / electron microscopy / EM
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of Golgi membrane / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / regulation of complement activation / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade ...cytoplasmic side of Golgi membrane / positive regulation of opsonization / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / regulation of complement activation / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / complement activation / complement activation, alternative pathway / Regulation of Complement cascade / positive regulation of immune response / specific granule lumen / tertiary granule lumen / defense response to bacterium / immune response / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / : / Thrombospondin type 1 repeat / CFP-like, C-terminal thrombospondin type 1 domain / : / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.4 Å
データ登録者Alcorlo M / Tortajada A / Rodriguez de Cordoba S / Llorca O
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the stabilization of the complement alternative pathway C3 convertase by properdin.
著者: Martín Alcorlo / Agustín Tortajada / Santiago Rodríguez de Córdoba / Oscar Llorca /
要旨: Complement is an essential component of innate immunity. Its activation results in the assembly of unstable protease complexes, denominated C3/C5 convertases, leading to inflammation and lysis. ...Complement is an essential component of innate immunity. Its activation results in the assembly of unstable protease complexes, denominated C3/C5 convertases, leading to inflammation and lysis. Regulatory proteins inactivate C3/C5 convertases on host surfaces to avoid collateral tissue damage. On pathogen surfaces, properdin stabilizes C3/C5 convertases to efficiently fight infection. How properdin performs this function is, however, unclear. Using electron microscopy we show that the N- and C-terminal ends of adjacent monomers in properdin oligomers conform a curly vertex that holds together the AP convertase, interacting with both the C345C and vWA domains of C3b and Bb, respectively. Properdin also promotes a large displacement of the TED (thioester-containing domain) and CUB (complement protein subcomponents C1r/C1s, urchin embryonic growth factor and bone morphogenetic protein 1) domains of C3b, which likely impairs C3-convertase inactivation by regulatory proteins. The combined effect of molecular cross-linking and structural reorganization increases stability of the C3 convertase and facilitates recruitment of fluid-phase C3 convertase to the cell surfaces. Our model explains how properdin mediates the assembly of stabilized C3/C5-convertase clusters, which helps to localize complement amplification to pathogen surfaces.
履歴
登録2013年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月24日-
マップ公開2013年7月24日-
更新2013年8月21日-
現状2013年8月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2402.jpg

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2402.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of a vertex from a Properdin oligomer (tetramer)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.84 Å/pix.
x 72 pix.
= 204.48 Å		2.84 Å/pix.
x 72 pix.
= 204.48 Å		2.84 Å/pix.
x 72 pix.
= 204.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-14.58631611 - 11.318551060000001
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-36-36-36
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 204.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.842.842.84
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z204.480204.480204.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-36-36-36
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-14.58611.319-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human Properdin purified from plasma

全体名称: Human Properdin purified from plasma
要素
  • 試料: Human Properdin purified from plasma
  • タンパク質・ペプチド: Complement Factor P

-
超分子 #1000: Human Properdin purified from plasma

超分子名称: Human Properdin purified from plasma / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The structure corresponds to a head-to-tail connection between two Properdin monomers (from a tetrameric species)
集合状態: dimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 45 KDa

-
分子 #1: Complement Factor P

分子名称: Complement Factor P / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Properdin / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: plasma
分子量実験値: 54 KDa / 理論値: 53 KDa
配列UniProtKB: Properdin
GO: extracellular space, complement activation, alternative pathway, defense response to bacterium, regulation of complement activation
InterPro: Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Hepes, 75 mM NaCl and 5 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids with adsorbed protein floated on 1% w/v uranyl acetate for 15 seconds
グリッド詳細: 400 mesh copper carbon only (50ct), glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected using a CMOS camera and the power spectrum
詳細Micrographs were recorded using a low-dose protocol under control of the EM-TOOLS software (TVIPS)
日付2012年3月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 2.84 µm / 実像数: 625 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 54926 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 40

-
画像解析

詳細The particles were manually selected using Boxer (EMAN1). Images were classified and averaged using maximum-likelihood multi-reference methods as implemented in XMIPP. Ab initio templates for angular refinement were obtained using the command e2initial model in EMAN2. 3D reconstructions were obtained using angular refinement using EMAN.
CTF補正詳細: Each CCD Frame, estimated with CTFFIND and corrected using BSOFT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN1, EMAN2, Xmipp-2.4 / 使用した粒子像数: 6425
最終 2次元分類クラス数: 30

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3r6b

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細The domains were separately fitted using UCSF Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross correlation

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る