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- PDB-6mp5: Crystal structure of native human sulfide:quinone oxidoreductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mp5
タイトルCrystal structure of native human sulfide:quinone oxidoreductase
要素Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
キーワードmembrane protein / oxidoreductase / sulfide:quinone oxidoreductase / Rossman fold / hydrogen sulfide metabolism / thiocystine
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic sulfide quinone oxidoreductase / glutathione-dependent sulfide quinone oxidoreductase activity / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / Sulfide oxidation to sulfate / sulfide:quinone oxidoreductase activity / quinone binding / FAD binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulphide quinone-reductase / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Jackson, M.R. / Jorns, M.S. / Loll, P.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM107389 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R41 HL134435 米国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: X-Ray Structure of Human Sulfide:Quinone Oxidoreductase: Insights into the Mechanism of Mitochondrial Hydrogen Sulfide Oxidation.
著者: Jackson, M.R. / Loll, P.J. / Jorns, M.S.
#1: ジャーナル: Meth. Enzymol. / 年: 2015
タイトル: Role of human sulfide: quinone oxidoreductase in H2S metabolism.
著者: Jackson, M.R. / Melideo, S.L. / Jorns, M.S.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Human sulfide:quinone oxidoreductase catalyzes the first step in hydrogen sulfide metabolism and produces a sulfane sulfur metabolite.
著者: Jackson, M.R. / Melideo, S.L. / Jorns, M.S.
履歴
登録2018年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
B: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
C: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
D: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,4038
ポリマ－185,2614
非ポリマー3,1424
水50428
1
A: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1012
ポリマ－46,3151
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1012
ポリマ－46,3151
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1012
ポリマ－46,3151
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1012
ポリマ－46,3151
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.390, 119.390, 551.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質
Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial / SQOR / Sulfide dehydrogenase-like / Sulfide quinone oxidoreductase


分子量: 46315.207 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQOR, SQRDL, CGI-44 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9Y6N5, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; キノンおよび類縁体が電子受容体
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.91 % / 解説: bright yellow hexagonal rods
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 14% (w/v) PEG 4000, 10% (w/v) glycerol, 0.1M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 0.5M ammonium acetate + 0.1% (w/v) 1,2-diheptanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (DHPC). Apply 1uL protein then ...詳細: 14% (w/v) PEG 4000, 10% (w/v) glycerol, 0.1M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 0.5M ammonium acetate + 0.1% (w/v) 1,2-diheptanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (DHPC). Apply 1uL protein then 1uL condition (no mixing) to coverslip and seal.
Temp details: daily fluctuation from 288K low to 302K high

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→96.79 Å / Num. obs: 48607 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.8 % / Biso Wilson estimate: 72.01 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.326 / Rpim(I) all: 0.083 / Rrim(I) all: 0.336 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 770154 / Scaling rejects: 2173
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.99-3.0911.62.7595022343150.2240.8322.8881.199.9
11.96-96.7911.90.042113389530.9990.0130.04426.699.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.72 Å96.79 Å
Translation4.72 Å96.79 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.6.3データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
直接法位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MO6

6mo6


解像度: 2.99→90.133 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 2377 4.91 %
Rwork0.2082 --
obs0.2109 48446 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 135.79 Å2 / Biso mean: 69.2723 Å2 / Biso min: 38.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.99→90.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13020 0 212 28 13260
Biso mean--61.16 54.18 -
残基数----1652
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00413568
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62418408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0462004
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.4598060
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.99-3.05110.41851370.3532575271299
3.0511-3.11740.39191380.33126382776100
3.1174-3.18990.3711330.304626512784100
3.1899-3.26970.34541310.281126382769100
3.2697-3.35810.31881530.258126622815100
3.3581-3.45690.29781470.263126352782100
3.4569-3.56850.33811250.230526922817100
3.5685-3.69610.25671330.237326902823100
3.6961-3.8440.26331570.210426672824100
3.844-4.0190.29481410.210426602801100
4.019-4.23090.21871370.177327002837100
4.2309-4.49590.22731260.163427322858100
4.4959-4.84310.21231530.164327022855100
4.8431-5.33040.24541350.168327552890100
5.3304-6.10160.21681140.177428112925100
6.1016-7.68670.21561470.195528342981100
7.6867-90.17370.26681700.202230273197100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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