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万見
- EMDB-22698: nucleosome and Gal4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22698
タイトルnucleosome and Gal4 complex
マップデータNucleosome and Gal4 complex
試料
  • 複合体: the nucleosome and Gal4 domain complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B.1
    • DNA: DNA (147-MER)
    • DNA: DNA (147-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CBF3 complex / septin ring assembly / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 ...CBF3 complex / septin ring assembly / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / centromeric DNA binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / kinetochore assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA binding, bending / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / intracellular copper ion homeostasis / Ub-specific processing proteases / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / kinetochore / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B, C-terminal / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain signature. / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / GAL4-like Zn(II)2Cys6 (or C6 zinc) binuclear cluster DNA-binding domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / : ...: / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B, C-terminal / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain signature. / Fungal Zn(2)-Cys(6) binuclear cluster domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain superfamily / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain profile. / GAL4-like Zn(II)2Cys6 (or C6 zinc) binuclear cluster DNA-binding domain / Zn(2)-C6 fungal-type DNA-binding domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B.1 / Histone H4 / Histone H2A.1 / Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Ruifang G / Yawen B
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural and dynamic mechanisms of CBF3-guided centromeric nucleosome formation.
著者: Ruifang Guan / Tengfei Lian / Bing-Rui Zhou / Emily He / Carl Wu / Martin Singleton / Yawen Bai /
要旨: Accurate chromosome segregation relies on the specific centromeric nucleosome-kinetochore interface. In budding yeast, the centromere CBF3 complex guides the deposition of CENP-A, an H3 variant, to ...Accurate chromosome segregation relies on the specific centromeric nucleosome-kinetochore interface. In budding yeast, the centromere CBF3 complex guides the deposition of CENP-A, an H3 variant, to form the centromeric nucleosome in a DNA sequence-dependent manner. Here, we determine the structures of the centromeric nucleosome containing the native CEN3 DNA and the CBF3core bound to the canonical nucleosome containing an engineered CEN3 DNA. The centromeric nucleosome core structure contains 115 base pair DNA including a CCG motif. The CBF3core specifically recognizes the nucleosomal CCG motif through the Gal4 domain while allosterically altering the DNA conformation. Cryo-EM, modeling, and mutational studies reveal that the CBF3core forms dynamic interactions with core histones H2B and CENP-A in the CEN3 nucleosome. Our results provide insights into the structure of the budding yeast centromeric nucleosome and the mechanism of its assembly, which have implications for analogous processes of human centromeric nucleosome formation.
履歴
登録2020年9月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月31日-
マップ公開2021年3月31日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7k7g
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22698.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22698.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Nucleosome and Gal4 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.8 Å		1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.8 Å		1.06 Å/pix.
x 280 pix.
= 296.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.017226133 - 0.062269825
平均 (標準偏差)0.0001518656 (±0.0022766711)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 296.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z296.800296.800296.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ15150
NX/NY/NZ9999114
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0170.0620.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : the nucleosome and Gal4 domain complex

全体名称: the nucleosome and Gal4 domain complex
要素
  • 複合体: the nucleosome and Gal4 domain complex
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B.1
    • DNA: DNA (147-MER)
    • DNA: DNA (147-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: the nucleosome and Gal4 domain complex

超分子名称: the nucleosome and Gal4 domain complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 15.391007 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LASKAARKSA PSTGGVKKPH RYKPGTVALR EIRRFQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA IGALQESVEA YLVSLFEDTN LAAIHAKRVT IQKKDIKLAR RLRGERS

UniProtKB: Histone H3

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 11.39539 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KILRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEEVRAVLK SFLESVIRDS VTYTEHAKRK TVTSLDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A.1

分子名称: Histone H2A.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 14.013177 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列:
MSGGKGGKAG SAAKASQSRS AKAGLTFPVG RVHRLLRRGN YAQRIGSGAP VYLTAVLEYL AAEILELAGN AARDNKKTRI IPRHLQLAI RNDDELNKLL GNVTIAQGGV LPNIHQNLLP KKSAKATKAS QEL

UniProtKB: Histone H2A.1

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分子 #4: Histone H2B.1

分子名称: Histone H2B.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 14.280362 KDa
組換発現生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)
配列文字列:
MSAKAEKKPA SKAPAEKKPA AKKTSTSTDG KKRSKARKET YSSYIYKVLK QTHPDTGISQ KSMSILNSFV NDIFERIATE ASKLAAYNK KSTISAREIQ TAVRLILPGE LAKHAVSEGT RAVTKYSSST QA

UniProtKB: Histone H2B.1

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分子 #7: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B

分子名称: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B
タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 5.605748 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
MFNRTTQLKS KHPCSVCTRR KVKCDRMIPC GNCRKRGQDS ECMKSTKL

UniProtKB: Centromere DNA-binding protein complex CBF3 subunit B

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分子 #5: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 45.334012 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DT)(DA) (DG)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DT)(DT)(DG) (DA)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DA)(DA) (DG)(DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA) (DG)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DG)(DA)(DA)(DA)(DT)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #6: DNA (147-MER)

分子名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 45.399992 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DA)(DT) (DT)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT) (DT)(DT)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA) (DA) (DA)(DT)(DC)(DA)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DA)(DT) (DT)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT) (DT)(DT)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA) (DA) (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 71.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 115666
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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