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- EMDB-22631: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex centered on Fig4 - map3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22631
タイトルPIKfyve/Fig4/Vac14 complex centered on Fig4 - map3
マップデータPIKfyve complex density map centered on Fig4
試料
  • 複合体: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex
    • タンパク質・ペプチド: Fig4 Sac homology model
キーワードLipid kinase / Lipid phosphatase / protein complex / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / lipid droplet / late endosome membrane / early endosome membrane ...phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / lipid droplet / late endosome membrane / early endosome membrane / endosome membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle
類似検索 - 分子機能
Polyphosphoinositide phosphatase Fig4-like / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyphosphoinositide phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.1 Å
データ登録者Lees JA / Reinisch KM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131715 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Insights into Lysosomal PI(3,5)P Homeostasis from a Structural-Biochemical Analysis of the PIKfyve Lipid Kinase Complex.
著者: Joshua A Lees / PeiQi Li / Nikit Kumar / Lois S Weisman / Karin M Reinisch /
要旨: The phosphoinositide PI(3,5)P, generated exclusively by the PIKfyve lipid kinase complex, is key for lysosomal biology. Here, we explore how PI(3,5)P levels within cells are regulated. We find the ...The phosphoinositide PI(3,5)P, generated exclusively by the PIKfyve lipid kinase complex, is key for lysosomal biology. Here, we explore how PI(3,5)P levels within cells are regulated. We find the PIKfyve complex comprises five copies of the scaffolding protein Vac14 and one copy each of the lipid kinase PIKfyve, generating PI(3,5)P from PI3P and the lipid phosphatase Fig4, reversing the reaction. Fig4 is active as a lipid phosphatase in the ternary complex, whereas PIKfyve within the complex cannot access membrane-incorporated phosphoinositides due to steric constraints. We find further that the phosphoinositide-directed activities of both PIKfyve and Fig4 are regulated by protein-directed activities within the complex. PIKfyve autophosphorylation represses its lipid kinase activity and stimulates Fig4 lipid phosphatase activity. Further, Fig4 is also a protein phosphatase acting on PIKfyve to stimulate its lipid kinase activity, explaining why catalytically active Fig4 is required for maximal PI(3,5)P production by PIKfyve in vivo.
履歴
登録2020年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月21日-
マップ公開2020年10月21日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7k1w
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7k1w
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22631.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22631.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PIKfyve complex density map centered on Fig4
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.022210082 - 0.046168517
平均 (標準偏差)-0.00006561446 (±0.0013303686)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 419.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z420.000420.000420.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0220.046-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PIKfyve/Fig4/Vac14 complex

全体名称: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex
要素
  • 複合体: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex
    • タンパク質・ペプチド: Fig4 Sac homology model

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超分子 #1: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex

超分子名称: PIKfyve/Fig4/Vac14 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.28 MDa

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分子 #1: Fig4 Sac homology model

分子名称: Fig4 Sac homology model / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 105.144289 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHHHHHHHG SMPTAAAPII SSVQKLVLYE TRARYFLVGS NNAETKYRVL KIDRTEPKDL VIIDDRHVYT QQEVRELLGR LDLGNRTKM GQKGSSGLFR AVSAFGVVGF VRFLEGYYIV LITKRRKMAD IGGHAIYKVE DTNMIYIPND SVRVTHPDEA R YLRIFQNV ...文字列:
MHHHHHHHHG SMPTAAAPII SSVQKLVLYE TRARYFLVGS NNAETKYRVL KIDRTEPKDL VIIDDRHVYT QQEVRELLGR LDLGNRTKM GQKGSSGLFR AVSAFGVVGF VRFLEGYYIV LITKRRKMAD IGGHAIYKVE DTNMIYIPND SVRVTHPDEA R YLRIFQNV DLSSNFYFSY SYDLSHSLQY NLTVLRMPLE MLKSEMTQNR QESFDIFEDE GLITQGGSGV FGICSEPYMK YV WNGELLD IIKSTVHRDW LLYIIHGFCG QSKLLIYGRP VYVTLIARRS SKFAGTRFLK RGANCEGDVA NEVETEQILC DAS VMSFTA GSYSSYVQVR GSVPLYWSQD ISTMMPKPPI TLDQADPFAH VAALHFDQMF QRFGSPIIIL NLVKEREKRK HERI LSEEL VAAVTYLNQF LPPEHTIVYI PWDMAKYTKS KLCNVLDRLN VIAESVVKKT GFFVNRPDSY CSILRPDEKW NELGG CVIP TGRLQTGILR TNCVDCLDRT NTAQFMVGKC ALAYQLYSLG LIDKPNLQFD TDAVRLFEEL YEDHGDTLSL QYGGSQ LVH RVKTYRKIAP WTQHSKDIMQ TLSRYYSNAF SDADRQDSIN LFLGVFHPTE GKPHLWELPT DFYLHHKNTM RLLPTRR SY TYWWTPEVIK HLPLPYDEVI CAVNLKKLIV KKFHKYEEEI DIHNEFFRPY ELSSFDDTFC LAMTSSARDF MPKTVGID P SPFTVRKPDE TGKSVLGNKS NREEAVLQRK TAASAPPPPS EEAVSSSSED DSGTDREEEG SVSQRSTPVK MTDAGDSAK VTENVVQPMK ELYGINLSDG LSEEDFSIYS RFVQLGQSQH KQDKNSQQPC SRCSDGVIKL TPISAFSQDN IYEVQPPRVD RKSTEIFQA HIQASQGIMQ PLGKEDSSMY REYIRNRYL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 58.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 19998
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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