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Yorodumi- PDB-6mzg: Structural Basis of Tubulin Recruitment and Assembly by Microtubu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mzg | ||||||
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Title | Structural Basis of Tubulin Recruitment and Assembly by Microtubule Polymerases with Tumor Overexpressed Gene (TOG) Domain Arrays | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / Microtubule / Tubulin / Tubulin polymerization / Heat repeats / Microtubule polymerase / Protofilament / TOG arrays / and Unfurled assembly. | ||||||
Function / homology | Function and homology information microtubule plus end polymerase / supramolecular complex / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / microtubule plus-end binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / spindle organization / microtubule polymerization / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization ...microtubule plus end polymerase / supramolecular complex / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / microtubule plus-end binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / spindle organization / microtubule polymerization / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 (fungus) Escherichia coli (E. coli) Sus scrofa (pig) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.208 Å | ||||||
Authors | Nithianantham, S. / Al-Bassam, J. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2018 Title: Structural basis of tubulin recruitment and assembly by microtubule polymerases with Tumor Overexpressed Gene (TOG) domain arrays. Authors: Nithianantham, S. / Cook, B.D. / Beans, M. / Guo, F. / Chang, F. / Al-Bassam, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6mzg.cif.gz | 1.8 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6mzg.ent.gz | 1.5 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6mzg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6mzg_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6mzg_full_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | |
Data in XML | 6mzg_validation.xml.gz | 151.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6mzg_validation.cif.gz | 202.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/6mzg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/6mzg | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 12 molecules ACGIBDHJEKFL
#1: Protein | Mass: 50121.266 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Sus scrofa (pig) / Organ: Brain / References: UniProt: P02550 #2: Protein | Mass: 49907.770 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Sus scrofa (pig) / Organ: Brain / References: UniProt: P02554 #3: Protein | Mass: 63099.242 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Protein was obtained from cDNA (Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 chromosome) Source: (gene. exp.) Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 (fungus) Gene: SKLU-Cont10078 / Plasmid: pLIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: A0A493R6X8*PLUS #4: Protein | Mass: 14998.981 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: N-terminal truncation (residues 1-40) Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: N-terminal residues (1-40) of Darpin-D1 were truncated. Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Plasmid: pLIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 |
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-Non-polymers , 3 types, 16 molecules
#5: Chemical | ChemComp-GTP / #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-GDP / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.24 % / Description: Rectangular crystal |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 50 mM PIPES, 100 mM MgCl2 [pH 7.0], and 10-15% PEG-8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jul 25, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Cryo-Cooled double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.49 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.2→149.571 Å / Num. obs: 104265 / % possible obs: 96.2 % / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 46.6 Å2 / Rpim(I) all: 0.105 / Rrim(I) all: 0.186 / Rsym value: 0.133 / Net I/av σ(I): 5.2 / Net I/σ(I): 5.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.208→57.565 Å / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.21 / Phase error: 22.19 / Details: The twin fractions were adjusted during refinement
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Bsol: 76.2 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.59 Å2 / Biso mean: 48.5489 Å2 / Biso min: 0.63 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.208→57.565 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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