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万見
- EMDB-21906: succinate-coenzyme Q reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21906
タイトルsuccinate-coenzyme Q reductase
マップデータsuccinate-coenzyme Q reductase
試料
  • 複合体: succinate-coenzyme Q reductase complex
    • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
  • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit
  • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase
  • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE3-S4 CLUSTER
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: SODIUM ION
キーワードComplex / succinate-coenzyme Q reductase / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate dehydrogenase activity / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster binding / membrane => GO:0016020 ...succinate dehydrogenase activity / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / cytochrome complex assembly / aerobic electron transport chain / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / iron-sulfur cluster binding / membrane => GO:0016020 / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site ...Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli 908573 (大腸菌) / Escherichia coli (strain SE11) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Lyu M / Su C-C
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2021
タイトル: A 'Build and Retrieve' methodology to simultaneously solve cryo-EM structures of membrane proteins.
著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Christopher E Morgan / Jani Reddy Bolla / Carol V Robinson / Edward W Yu /
要旨: Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful technique in the field of structural biology. However, the inability to reliably produce pure, homogeneous membrane protein ...Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful technique in the field of structural biology. However, the inability to reliably produce pure, homogeneous membrane protein samples hampers the progress of their structural determination. Here, we develop a bottom-up iterative method, Build and Retrieve (BaR), that enables the identification and determination of cryo-EM structures of a variety of inner and outer membrane proteins, including membrane protein complexes of different sizes and dimensions, from a heterogeneous, impure protein sample. We also use the BaR methodology to elucidate structural information from Escherichia coli K12 crude membrane and raw lysate. The findings demonstrate that it is possible to solve high-resolution structures of a number of relatively small (<100 kDa) and less abundant (<10%) unidentified membrane proteins within a single, heterogeneous sample. Importantly, these results highlight the potential of cryo-EM for systems structural proteomics.
履歴
登録2020年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月3日-
マップ公開2021年2月3日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wu6
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21906.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21906.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈succinate-coenzyme Q reductase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 144 pix.
= 155.52 Å		1.08 Å/pix.
x 147 pix.
= 158.76 Å		1.08 Å/pix.
x 139 pix.
= 150.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-2.0588317 - 1.922677
平均 (標準偏差)0.000000000000616 (±0.09907924)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin767580
サイズ147139144
Spacing139147144
セルA: 150.12001 Å / B: 158.76001 Å / C: 155.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z139147144
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z150.120158.760155.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS757680
NC/NR/NS139147144
D min/max/mean-2.0591.9230.000

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添付データ

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追加マップ: succinate-coenzyme Q reductase

ファイルemd_21906_additional_1.map
注釈succinate-coenzyme Q reductase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : succinate-coenzyme Q reductase complex

全体名称: succinate-coenzyme Q reductase complex
要素
  • 複合体: succinate-coenzyme Q reductase complex
    • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit
  • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit
  • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase
  • タンパク質・ペプチド: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE3-S4 CLUSTER
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: SODIUM ION

+
超分子 #1: succinate-coenzyme Q reductase complex

超分子名称: succinate-coenzyme Q reductase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit

分子名称: Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: succinate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 26.800912 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRLEFSIYRY NPDVDDAPRM QDYTLEADEG RDMMLLDALI QLKEKDPSLS FRRSCREGVC GSDGLNMNGK NGLACITPIS ALNQPGKKI VIRPLPGLPV IRDLVVDMGQ FYAQYEKIKP YLLNNGQNPP AREHLQMPEQ REKLDGLYEC ILCACCSTSC P SFWWNPDK ...文字列:
MRLEFSIYRY NPDVDDAPRM QDYTLEADEG RDMMLLDALI QLKEKDPSLS FRRSCREGVC GSDGLNMNGK NGLACITPIS ALNQPGKKI VIRPLPGLPV IRDLVVDMGQ FYAQYEKIKP YLLNNGQNPP AREHLQMPEQ REKLDGLYEC ILCACCSTSC P SFWWNPDK FIGPAGLLAA YRFLIDSRDT ETDSRLDGLS DAFSVFRCHS IMNCVSVCPK GLNPTRAIGH IKSMLLQRNA

UniProtKB: Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit

+
分子 #2: Succinate dehydrogenase

分子名称: Succinate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: succinate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 14.3131 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIRNVKKQRP VNLDLQTIRF PITAIASILH RVSGVITFVA VGILLWLLGT SLSSPEGFEQ ASAIMGSFFV KFIMWGILTA LAYHVVVGI RHMMMDFGYL EETFEAGKRS AKISFVITVV LSLLAGVLVW

UniProtKB: Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit

+
分子 #3: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit

分子名称: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli 908573 (大腸菌)
分子量理論値: 12.874438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MVSNASALGR NGVHDFILVR ATAIVLTLYI IYMVGFFATS GELTYEVWIG FFASAFTKVF TLLALFSILI HAWIGMWQVL TDYVKPLAL RLMLQLVIVV ALVVYVIYGF VVVWGV

UniProtKB: Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit

+
分子 #4: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit

分子名称: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: succinate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain SE11) (大腸菌) / 株: SE11
分子量理論値: 64.502766 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKLPVREFDA VVIGAGGAGM RAALQISQSG QTCALLSKVF PTRSHTVSAQ GGITVALGNT HEDNWEWHMY DTVKGSDYIG DQDAIEYMC KTGPEAILEL EHMGLPFSRL DDGRIYQRPF GGQSKNFGGE QAARTAAAAD RTGHALLHTL YQQNLKNHTT I FSEWYALD ...文字列:
MKLPVREFDA VVIGAGGAGM RAALQISQSG QTCALLSKVF PTRSHTVSAQ GGITVALGNT HEDNWEWHMY DTVKGSDYIG DQDAIEYMC KTGPEAILEL EHMGLPFSRL DDGRIYQRPF GGQSKNFGGE QAARTAAAAD RTGHALLHTL YQQNLKNHTT I FSEWYALD LVKNQDGAVV GCTALCIETG EVVYFKARAT VLATGGAGRI YQSTTNAHIN TGDGVGMAIR AGVPVQDMEM WQ FHPTGIA GAGVLVTEGC RGEGGYLLNK HGERFMERYA PNAKDLAGRD VVARSIMIEI REGRGCDGPW GPHAKLKLDH LGK EVLESR LPGILELSRT FAHVDPVKEP IPVIPTCHYM MGGIPTKVTG QALTVNEKGE DVVVPGLFAV GEIACVSVHG ANRL GGNSL LDLVVFGRAA GLHLQESIAE QGALRDASES DVEASLDRLN RWNNNRNGED PVAIRKALQE CMQHNFSVFR EGDAM AKGL EQLKVIRERL KNARLDDTSS EFNTQRVECL ELDNLMETAY ATAVSANFRT ESRGAHSRFD FPDRDDENWL CHSLYL PES ESMTRRSVNM EPKLRPAFPP KIRTY

UniProtKB: Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit

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分子 #5: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #6: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER

+
分子 #7: FE3-S4 CLUSTER

分子名称: FE3-S4 CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: F3S
分子量理論値: 295.795 Da
Chemical component information

ChemComp-F3S:
FE3-S4 CLUSTER

+
分子 #8: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

+
分子 #9: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD*YM

+
分子 #10: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 3
分子量理論値: 22.99 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 12706
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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