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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21565 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Arm conformation from CST-3xTEL oligomer-mixture | |||||||||||||||||||||
マップデータ | Arm conformation from CST-3xTEL oligomer-mixture | |||||||||||||||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.2 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Lim C / Barbour AT / Zaug AJ / Goodrich KJ / McKay AE / Wuttke DS / Cech TR | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 6件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: The structure of human CST reveals a decameric assembly bound to telomeric DNA. 著者: Ci Ji Lim / Alexandra T Barbour / Arthur J Zaug / Karen J Goodrich / Allison E McKay / Deborah S Wuttke / Thomas R Cech / 要旨: The CTC1-STN1-TEN1 (CST) complex is essential for telomere maintenance and resolution of stalled replication forks genome-wide. Here, we report the 3.0-angstrom cryo-electron microscopy structure of ...The CTC1-STN1-TEN1 (CST) complex is essential for telomere maintenance and resolution of stalled replication forks genome-wide. Here, we report the 3.0-angstrom cryo-electron microscopy structure of human CST bound to telomeric single-stranded DNA (ssDNA), which assembles as a decameric supercomplex. The atomic model of the 134-kilodalton CTC1 subunit, built almost entirely de novo, reveals the overall architecture of CST and the DNA-binding anchor site. The carboxyl-terminal domain of STN1 interacts with CTC1 at two separate docking sites, allowing allosteric mediation of CST decamer assembly. Furthermore, ssDNA appears to staple two monomers to nucleate decamer assembly. CTC1 has stronger structural similarity to Replication Protein A than the expected similarity to yeast Cdc13. The decameric structure suggests that CST can organize ssDNA analogously to the nucleosome's organization of double-stranded DNA. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21565.map.gz | 5.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21565-v30.xml emd-21565.xml | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_21565_fsc.xml | 9.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_21565.png | 80 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21565 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21565 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21565_validation.pdf.gz | 78.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21565_full_validation.pdf.gz | 77.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21565_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21565 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21565 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Arm conformation from CST-3xTEL oligomer-mixture | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.219 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Arm conformation of CST monomer from CST-3xTEL oligomer-mixture
全体 | 名称: Arm conformation of CST monomer from CST-3xTEL oligomer-mixture |
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要素 |
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-超分子 #1: Arm conformation of CST monomer from CST-3xTEL oligomer-mixture
超分子 | 名称: Arm conformation of CST monomer from CST-3xTEL oligomer-mixture タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) |
分子量 | 実験値: 200 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 55.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |