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- EMDB-21388: Structure of G-alpha-i bound to its chaperone Ric-8A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21388
タイトルStructure of G-alpha-i bound to its chaperone Ric-8A
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of Ric-8A with G alpha q
    • タンパク質・ペプチド: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
キーワードG protein alpha subunit / Ric-8 / molecular chaperone / G alpha folding / guanine nucleotide exchange factor (GEF) / cryoEM structure / protein complex / G protein-coupled receptor (GPCR) / phosphorylation / quality control. / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in gastrulation / cell migration involved in gastrulation / basement membrane organization / vasculature development / G-protein alpha-subunit binding / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling ...cell-cell adhesion involved in gastrulation / cell migration involved in gastrulation / basement membrane organization / vasculature development / G-protein alpha-subunit binding / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / visual learning / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / cell cortex / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / in utero embryonic development / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / nucleolus / magnesium ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synembryn / Guanine nucleotide exchange factor, Ric8 / Guanine nucleotide exchange factor synembryn / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Armadillo-like helical ...Synembryn / Guanine nucleotide exchange factor, Ric8 / Guanine nucleotide exchange factor synembryn / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Synembryn / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus/Homo sapiens (ドブネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.14 Å
データ登録者Seven AB / Hilger D
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS092695 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Structures of Gα Proteins in Complex with Their Chaperone Reveal Quality Control Mechanisms.
著者: Alpay Burak Seven / Daniel Hilger / Makaía M Papasergi-Scott / Li Zhang / Qianhui Qu / Brian K Kobilka / Gregory G Tall / Georgios Skiniotis /
要旨: Many chaperones promote nascent polypeptide folding followed by substrate release through ATP-dependent conformational changes. Here we show cryoEM structures of Gα subunit folding intermediates in ...Many chaperones promote nascent polypeptide folding followed by substrate release through ATP-dependent conformational changes. Here we show cryoEM structures of Gα subunit folding intermediates in complex with full-length Ric-8A, a unique chaperone-client system in which substrate release is facilitated by guanine nucleotide binding to the client G protein. The structures of Ric-8A-Gα and Ric-8A-Gα complexes reveal that the chaperone employs its extended C-terminal region to cradle the Ras-like domain of Gα, positioning the Ras core in contact with the Ric-8A core while engaging its switch2 nucleotide binding region. The C-terminal α5 helix of Gα is held away from the Ras-like domain through Ric-8A core domain interactions, which critically depend on recognition of the Gα C terminus by the chaperone. The structures, complemented with biochemical and cellular chaperoning data, support a folding quality control mechanism that ensures proper formation of the C-terminal α5 helix before allowing GTP-gated release of Gα from Ric-8A.
履歴
登録2020年2月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月26日-
マップ公開2020年3月18日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0236
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0236
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vu8
  • 表面レベル: 0.0236
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21388.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21388.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 160 pix.
= 169.6 Å		1.06 Å/pix.
x 160 pix.
= 169.6 Å		1.06 Å/pix.
x 160 pix.
= 169.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0236 / ムービー #1: 0.0236
最小 - 最大-0.08478022 - 0.12994869
平均 (標準偏差)-0.000023034134 (±0.005231273)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 169.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z169.600169.600169.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0850.130-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_21388_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_21388_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Ric-8A with G alpha q

全体名称: Complex of Ric-8A with G alpha q
要素
  • 複合体: Complex of Ric-8A with G alpha q
    • タンパク質・ペプチド: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

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超分子 #1: Complex of Ric-8A with G alpha q

超分子名称: Complex of Ric-8A with G alpha q / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus/Homo sapiens (ドブネズミ)

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分子 #1: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)

分子名称: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (C. elegans)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 60.512094 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: QGEFMEPRAV ADALETGEED AVTEALRSFN REHSQSFTFD DAQQEDRKRL AKLLVSVLEQ GLSPKHRVTW LQTIRILSRD RSCLDSFAS RQSLHALACY ADIAISEEPI PQPPDMDVLL ESLKCLCNLV LSSPTAQMLA AEARLVVRLA ERVGLYRKRS Y PHEVQFFD ...文字列:
QGEFMEPRAV ADALETGEED AVTEALRSFN REHSQSFTFD DAQQEDRKRL AKLLVSVLEQ GLSPKHRVTW LQTIRILSRD RSCLDSFAS RQSLHALACY ADIAISEEPI PQPPDMDVLL ESLKCLCNLV LSSPTAQMLA AEARLVVRLA ERVGLYRKRS Y PHEVQFFD LRLLFLLTAL RTDVRQQLFQ ELHGVRLLTD ALELTLGVAP KENPLVILPA QETERAMEIL KVLFNITFDS VK REVDEED AALYRYLGTL LRHCVMADAA GDRTEEFHGH TVNLLGNLPL KCLDVLLALE LHEGSLEFMG VNMDVINALL AFL EKRLHQ THRLKECVAP VLSVLTECAR MHRPARKFLK AQVLPPLRDV RTRPEVGDLL RNKLVRLMTH LDTDVKRVAA EFLF VLCSE SVPRFIKYTG YGNAAGLLAA RGLMAGGRPE GQY(SEP)EDED(TPO)D TEEYREAKAS INPVTGRVEE KPPNPME GM TEEQKEHEAM KLVNMFDKLS RHRLIQPMGM SPRGHLTSLQ DAMCETMEGQ LSSDPDSDPD

UniProtKB: Synembryn

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.112715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GCTLSAEDKA AVERSKMIDR NLREDGEKAA REVKLLLLGA GESGKSTIVK QMKIIHEAGY SEEECKQYKA VVYSNTIQSI IAIIRAMGR LKIDFGDSAR ADDARQLFVL AGAAEEGFMH HHHHHTAELA GVIKRLWKDS GVQACFNRSR EYQLNDSAAY Y LNDLDRIA ...文字列:
GCTLSAEDKA AVERSKMIDR NLREDGEKAA REVKLLLLGA GESGKSTIVK QMKIIHEAGY SEEECKQYKA VVYSNTIQSI IAIIRAMGR LKIDFGDSAR ADDARQLFVL AGAAEEGFMH HHHHHTAELA GVIKRLWKDS GVQACFNRSR EYQLNDSAAY Y LNDLDRIA QPNYIPTQQD VLRTRVKTTG IVETHFTFKD LHFKMFDVGG QRSERKKWIH CFEGVTAIIF CVALSDYDLV LA EDEEMNR MHESMKLFDS ICNNKWFTDT SIILFLNKKD LFEEKIKKSP LTICYPEYAG SNTYEEAAAY IQCQFEDLNK RKD TKEIYT HFTCATDTKN VQFVFDAVTD VIIKNNLKDC GLF

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 1.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 153110
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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