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- EMDB-21157: Yeast COMPASS in complex with a ubiquitinated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21157
タイトルYeast COMPASS in complex with a ubiquitinated nucleosome
マップデータFinal, Sharpened map used for model building and refinement
試料
  • 複合体: Complex between yeast COMPASS and a ubiquitinated Nucleosome
    • 複合体: Yeast COMPASS
      • タンパク質・ペプチド: x 6種
    • 複合体: Ubiquitinated Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: x 5種
      • DNA: x 2種
  • リガンド: x 2種
キーワードMethylation / histone / transcription / ubiquitin / gene regulation / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of synaptonemal complex assembly / regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / PKMTs methylate histone lysines / sterol homeostasis / meiotic DNA double-strand break formation / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / ascospore formation / synaptonemal complex assembly / regulation of chromatin organization ...positive regulation of synaptonemal complex assembly / regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / PKMTs methylate histone lysines / sterol homeostasis / meiotic DNA double-strand break formation / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / ascospore formation / synaptonemal complex assembly / regulation of chromatin organization / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein methylation / rDNA heterochromatin formation / Set1C/COMPASS complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / histone H3K4 methyltransferase activity / silent mating-type cassette heterochromatin formation / cellular response to stress / : / subtelomeric heterochromatin formation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / telomere maintenance / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / : / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase, RNA-binding domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N ...Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / : / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase, RNA-binding domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Spp1/CFP1 / : / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / WD domain, G-beta repeat / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Polyubiquitin-C / COMPASS component SWD3 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / COMPASS component SWD1 / COMPASS component BRE2 / Histone H4 / Histone H3.2 / COMPASS component SPP1 / COMPASS component SDC1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Worden EJ / Wolberger C
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM130393 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for COMPASS recognition of an H2B-ubiquitinated nucleosome.
著者: Evan J Worden / Xiangbin Zhang / Cynthia Wolberger /
要旨: Methylation of histone H3K4 is a hallmark of actively transcribed genes that depends on mono-ubiquitination of histone H2B (H2B-Ub). H3K4 methylation in yeast is catalyzed by Set1, the ...Methylation of histone H3K4 is a hallmark of actively transcribed genes that depends on mono-ubiquitination of histone H2B (H2B-Ub). H3K4 methylation in yeast is catalyzed by Set1, the methyltransferase subunit of COMPASS. We report here the cryo-EM structure of a six-protein core COMPASS subcomplex, which can methylate H3K4 and be stimulated by H2B-Ub, bound to a ubiquitinated nucleosome. Our structure shows that COMPASS spans the face of the nucleosome, recognizing ubiquitin on one face of the nucleosome and methylating H3 on the opposing face. As compared to the structure of the isolated core complex, Set1 undergoes multiple structural rearrangements to cement interactions with the nucleosome and with ubiquitin. The critical Set1 RxxxRR motif adopts a helix that mediates bridging contacts between the nucleosome, ubiquitin and COMPASS. The structure provides a framework for understanding mechanisms of trans-histone cross-talk and the dynamic role of H2B ubiquitination in stimulating histone methylation.
履歴
登録2020年1月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年1月15日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0128
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0128
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ven
  • 表面レベル: 0.0128
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21157.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21157.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final, Sharpened map used for model building and refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å		1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å		1.08 Å/pix.
x 400 pix.
= 432. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0128 / ムービー #1: 0.0128
最小 - 最大-0.05549551 - 0.10393735
平均 (標準偏差)-0.0000038609714 (±0.0020548622)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 432.00003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z432.000432.000432.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0550.104-0.000

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_21157_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Final, unsharpened map

ファイルemd_21157_additional.map
注釈Final, unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_21157_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_21157_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex between yeast COMPASS and a ubiquitinated Nucleosome

全体名称: Complex between yeast COMPASS and a ubiquitinated Nucleosome
要素
  • 複合体: Complex between yeast COMPASS and a ubiquitinated Nucleosome
    • 複合体: Yeast COMPASS
      • タンパク質・ペプチド: COMPASS component SWD3
      • タンパク質・ペプチド: COMPASS component SWD1
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
      • タンパク質・ペプチド: COMPASS component BRE2
      • タンパク質・ペプチド: COMPASS component SDC1
      • タンパク質・ペプチド: COMPASS component SPP1
    • 複合体: Ubiquitinated Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • DNA: 601 DNA (146-MER)
      • DNA: 601 DNA (146-MER)
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYLMETHIONINE

+
超分子 #1: Complex between yeast COMPASS and a ubiquitinated Nucleosome

超分子名称: Complex between yeast COMPASS and a ubiquitinated Nucleosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#13

+
超分子 #2: Yeast COMPASS

超分子名称: Yeast COMPASS / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8-#13
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
超分子 #3: Ubiquitinated Nucleosome

超分子名称: Ubiquitinated Nucleosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.25183 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ART(NLE)QTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQ DFK TDLRFQSSAV (NLE)ALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI (NLE)PKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.498715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTCYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.036393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMMQIFVK TLTGKTITLE VEPSDTIENV KAKIQDKEGI PPDQQRLIFA GKQLEDGRTL SDYNIQKEST LHLVLRLRGC

UniProtKB: Polyubiquitin-C

+
分子 #8: COMPASS component SWD3

分子名称: COMPASS component SWD3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 34.786637 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MFQFVTPVGT QNGLKATCAK ISPDGQFLAI TQGLNILIYD INRRTVSQTL VTSHARPFSE LCWSPDGQCI ATASDDFSVE IIHLSYGLL HTFIGHTAPV ISLTFNRKGN LLFTSSMDES IKIWDTLNGS LMKTISAHSE AVVSVDVPMN DSSILSSGSY D GLIRIFDA ...文字列:
MFQFVTPVGT QNGLKATCAK ISPDGQFLAI TQGLNILIYD INRRTVSQTL VTSHARPFSE LCWSPDGQCI ATASDDFSVE IIHLSYGLL HTFIGHTAPV ISLTFNRKGN LLFTSSMDES IKIWDTLNGS LMKTISAHSE AVVSVDVPMN DSSILSSGSY D GLIRIFDA ETGHCLKTLT YDKDWKRENG VVPISQVKFS ENARYLLVKS LDGVVKIWDC IGGCVVRTFQ VQPLEKGVLH HS CGMDFLN PEDGSTPLVI SGYENGDIYC WNSDTKSLLQ LLDGSLYHHS SPVMSIHCFG NIMCSLALNG DCCLWRWV

UniProtKB: COMPASS component SWD3

+
分子 #9: COMPASS component SWD1

分子名称: COMPASS component SWD1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 48.702574 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MNILLQDPFA VLKEHPEKLT HTIENPLRTE CLQFSPCGDY LALGCANGAL VIYDMDTFRP ICVPGNMLGA HVRPITSIAW SPDGRLLLT SSRDWSIKLW DLSKPSKPLK EIRFDSPIWG CQWLDAKRRL CVATIFEESD AYVIDFSNDP VASLLSKSDE K QLSSTPDH ...文字列:
MNILLQDPFA VLKEHPEKLT HTIENPLRTE CLQFSPCGDY LALGCANGAL VIYDMDTFRP ICVPGNMLGA HVRPITSIAW SPDGRLLLT SSRDWSIKLW DLSKPSKPLK EIRFDSPIWG CQWLDAKRRL CVATIFEESD AYVIDFSNDP VASLLSKSDE K QLSSTPDH GYVLVCTVHT KHPNIIIVGT SKGWLDFYKF HSLYQTECIH SLKITSSNIK HLIVSQNGER LAINCSDRTI RQ YEISIDD ENSAVELTLE HKYQDVINKL QWNCILFSNN TAEYLVASTH GSSAHELYIW ETTSGTLVRV LEGAEEELID INW DFYSMS IVSNGFESGN VYVWSVVIPP KWSALAPDFE EVEENVDYLE KEDEFDEVDE AEQQQGLEQE EEIAIDLRTR EQYD VRGNN LLVERFTIPT DYTRIIKMQS S

UniProtKB: COMPASS component SWD1

+
分子 #10: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 41.508488 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHGSS DYKDHDGDYK DHDIDYKDDD DKENLYFQGM DLQNAIKDEE DMLILKQLLS TYTPTVTPET SAALEYKIWQ SRRKVLEEE KASDWQIELN GTLFDSELQP GSSFKAEGFR KIADKLKINY LPHRRRVHQP LNTVNIHNER NEYTPELCQR E ESSNKEPS ...文字列:
MHHHHHHGSS DYKDHDGDYK DHDIDYKDDD DKENLYFQGM DLQNAIKDEE DMLILKQLLS TYTPTVTPET SAALEYKIWQ SRRKVLEEE KASDWQIELN GTLFDSELQP GSSFKAEGFR KIADKLKINY LPHRRRVHQP LNTVNIHNER NEYTPELCQR E ESSNKEPS DSVPQEVSSS RDNRASNRRF QQDIEAQKAA IGTESELLSL NQLNKRKKPV MFARSAIHNW GLYALDSIAA KE MIIEYVG ERIRQPVAEM REKRYLKNGI GSSYLFRVDE NTVIDATKKG GIARFINHCC DPNCTAKIIK VGGRRRIVIY ALR DIAASE ELTYDYKFER EKDDEERLPC LCGAPNCKGF LN

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific

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分子 #11: COMPASS component BRE2

分子名称: COMPASS component BRE2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 58.425301 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MKLGIIPYQE GTDIVYKNAL QGQQEGKRPN LPQMEATHQI KSSVQGTSYE FVRTEDIPLN RRHFVYRPCS ANPFFTILGY GCTEYPFDH SGMSVMDRSE GLSISRDGND LVSVPDQYGW RTARSDVCIK EGMTYWEVEV IRGGNKKFAD GVNNKENADD S VDEVQSGI ...文字列:
MKLGIIPYQE GTDIVYKNAL QGQQEGKRPN LPQMEATHQI KSSVQGTSYE FVRTEDIPLN RRHFVYRPCS ANPFFTILGY GCTEYPFDH SGMSVMDRSE GLSISRDGND LVSVPDQYGW RTARSDVCIK EGMTYWEVEV IRGGNKKFAD GVNNKENADD S VDEVQSGI YEKMHKQVND TPHLRFGVCR REASLEAPVG FDVYGYGIRD ISLESIHEGK LNCVLENGSP LKEGDKIGFL LS LPSIHTQ IKQAKEFTKR RIFALNSHMD TMNEPWREDA ENGPSRKKLK QETTNKEFQR ALLEDIEYND VVRDQIAIRY KNQ LFFEAT DYVKTTKPEY YSSDKRERQD YYQLEDSYLA IFQNGKYLGK AFENLKPLLP PFSELQYNEK FYLGYWQHGE ARDE SNDKN TTSAKKKKQQ QKKKKGLILR NKYVNNNKLG YYPTISCFNG GTARIISEED KLEYLDQIRS AYCVDGNSKV NTLDT LYKE QIAEDIVWDI IDELEQIALQ Q

UniProtKB: COMPASS component BRE2

+
分子 #12: COMPASS component SDC1

分子名称: COMPASS component SDC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 19.466219 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MNESENSPQH NEVTVPMVED TSSNADIPME QIQREDNKNY DKHDNECFDM NGNHNNNSDN LQFDSVPSSA TKDLKNIKSV TNQNVKIEE SSSTNSVIEE SSEPKISKLE NVNLAATVGG SQTRKYLNTN VTPHLLAGMR LIAVQQPEDP LRVLGEYLIE Q SNILKSGE KESNASK

UniProtKB: COMPASS component SDC1

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分子 #13: COMPASS component SPP1

分子名称: COMPASS component SPP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 45.489457 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MWSHPQFEKG GGSGGGSGGS SAWSHPQFEK GSENLYFQGS LPQWCPPHST LKRNPTTGED VYCICKRPDY GELMVGCDGC DDWFHFTCL HIPEQFKDLV FSFYCPYCQA GITGKNKDAI INGEGSLPKT LWKRKCRISD CYKPCLQDSK YCSEEHGREF V NDIWSRLK ...文字列:
MWSHPQFEKG GGSGGGSGGS SAWSHPQFEK GSENLYFQGS LPQWCPPHST LKRNPTTGED VYCICKRPDY GELMVGCDGC DDWFHFTCL HIPEQFKDLV FSFYCPYCQA GITGKNKDAI INGEGSLPKT LWKRKCRISD CYKPCLQDSK YCSEEHGREF V NDIWSRLK TDEDRAVVKK MVEQTGHIDK FKKFGQLDFI DNNIVVKTDD EKEIFDQIVV RDMTLKTLED DLQEVQEISL PL FKKKLEL LEVYLGWLDN VYTEMRKLDD DAASHVECGK EDSKGTKRKK KKNSSRSRAR KNICGYCSTY ERIPCSVEEF VRD FGSNEE ATKIHEVCTK WKCNRHLDWV STNQEQYLQQ IDSLESMQER LQHLIQARKK QLNIQYYEEI LRRGL

UniProtKB: COMPASS component SPP1

+
分子 #5: 601 DNA (146-MER)

分子名称: 601 DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.825559 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #6: 601 DNA (146-MER)

分子名称: 601 DNA (146-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.305852 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

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分子 #14: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #15: S-ADENOSYLMETHIONINE

分子名称: S-ADENOSYLMETHIONINE / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 1 / 式: SAM
分子量理論値: 398.437 Da
Chemical component information

ChemComp-SAM:
S-ADENOSYLMETHIONINE

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
30.0 mMTris
100.0 mMSodium ChlorideNaCl
2.0 mMDTT
25.0 uMS-adenosyl methionine
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 詳細: blot force 5 3.5 sec blot time.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5784 / 平均露光時間: 2.96 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2036654 / 詳細: Relion template-based picking from 3D model
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6bx3


詳細: Also used 1KX3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 650847
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6chg

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6bx3

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6bx3

chain_id: E, residue_range: 799-850, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nj9

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 110
得られたモデル

PDB-6ven:
Yeast COMPASS in complex with a ubiquitinated nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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