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Yorodumi- PDB-7c11: Formate--tetrahydrofolate ligase from Methylobacterium extorquens... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7c11 | ||||||
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Title | Formate--tetrahydrofolate ligase from Methylobacterium extorquens CM4 strain | ||||||
Components | Formate-tetrahydrofolate ligaseFormate–tetrahydrofolate ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / Formate assimilation / Methylobacterium extorquens CM4 / formate-tetrahydrofolate ligase / metal usage | ||||||
Function / homology | Function and homology information formate-tetrahydrofolate ligase / formate-tetrahydrofolate ligase activity / tetrahydrofolate interconversion / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Methylorubrum extorquens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.815 Å | ||||||
Authors | Kim, K.-J. / Kim, S. / Seo, H. / Lee, S. | ||||||
Citation | Journal: Biochem.Biophys.Res.Commun. / Year: 2020 Title: Biochemical properties and crystal structure of formate-tetrahydrofolate ligase from Methylobacterium extorquens CM4. Authors: Kim, S. / Lee, S.H. / Seo, H. / Kim, K.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7c11.cif.gz | 802 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7c11.ent.gz | 666.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7c11.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c1/7c11 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c1/7c11 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5a4jS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 60840.766 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Methylorubrum extorquens (strain CM4 / NCIMB 13688) (bacteria) Strain: CM4 / NCIMB 13688 / Gene: fhs, Mchl_0447 / Production host: Escherichia coli K-12 (bacteria) References: UniProt: B7L0A5, formate-tetrahydrofolate ligase #2: Chemical | ChemComp-TLA / | #3: Chemical | ChemComp-ACT / | #4: Chemical | ChemComp-FLC / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: liquid diffusion Details: 20% PEG 3350, 2% tacsimate pH 6.0, 0.1M bis-tris pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 7A (6B, 6C1) / Wavelength: 0.97934 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Oct 28, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97934 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 102924 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.082 / Rrim(I) all: 0.143 / Χ2: 2.454 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 287673 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5A4J Resolution: 2.815→36.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU B: 18.747 / SU ML: 0.367 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.468 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 125.64 Å2 / Biso mean: 39.596 Å2 / Biso min: 7.17 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.815→36.6 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.815→2.888 Å / Rfactor Rfree error: 0
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