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- PDB-6chg: Crystal structure of the yeast COMPASS catalytic module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6chg
タイトルCrystal structure of the yeast COMPASS catalytic module
要素
  • H3
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
  • KLLA0A08800p
  • KLLA0C10945p
  • KLLA0E03521p
  • KLLA0E24487p
キーワードTRANSFERASE / Histones / S-adenosylmethionine / Complex / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / chromosome / methylation / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / : / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase, RNA-binding domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N ...Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / : / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase, RNA-binding domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / : / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / Beta-clip-like / SET domain / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Beta Complex / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / KLLA0E24487p / KLLA0E03521p / KLLA0C10945p / KLLA0A08800p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.985 Å
データ登録者Hsu, P.L. / Li, H. / Zheng, N.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Crystal Structure of the COMPASS H3K4 Methyltransferase Catalytic Module.
著者: Hsu, P.L. / Li, H. / Lau, H.T. / Leonen, C. / Dhall, A. / Ong, S.E. / Chatterjee, C. / Zheng, N.
履歴
登録2018年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLLA0E24487p
B: KLLA0C10945p
C: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
D: KLLA0A08800p
E: KLLA0E03521p
F: KLLA0E03521p
J: H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,1979
ポリマ－163,7337
非ポリマー4642
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)163.839, 138.319, 136.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 5種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 KLLA0E24487p


分子量: 34793.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E24487g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CLY5
#2: タンパク質 KLLA0C10945p


分子量: 47286.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_C10945g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CTQ1
#3: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / COMPASS component SET1 / SET domain-containing protein 1


分子量: 17420.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: SET1, KLLA0F24134g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CIT4, histone-lysine N-methyltransferase
#4: タンパク質 KLLA0A08800p


分子量: 49894.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_A08800g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CXF3
#5: タンパク質 KLLA0E03521p


分子量: 6900.937 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E03521g / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6CPN6

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 J

#6: タンパク質・ペプチド H3


分子量: 535.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 3種, 12分子

#7: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium Tartrate, PEG20000, ATP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.985→50 Å / Num. obs: 54818 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.165 / Net I/σ(I): 14.73
反射 シェル解像度: 2.985→3.05 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.175 / Num. unique obs: 2416 / CC1/2: 0.569 / Rpim(I) all: 0.474 / % possible all: 86.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F6K, 2H14

5f6k

2h14


解像度: 2.985→44.607 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2708 2771 5.09 %
Rwork0.228 --
obs0.2301 54476 95.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.985→44.607 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10599 0 28 10 10637
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310854
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61314696
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4686503
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041865
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9853-3.03670.3891060.3211790X-RAY DIFFRACTION68
3.0367-3.09190.35241120.31562331X-RAY DIFFRACTION87
3.0919-3.15140.40721340.31112441X-RAY DIFFRACTION89
3.1514-3.21570.35431140.30252483X-RAY DIFFRACTION93
3.2157-3.28560.341330.2982543X-RAY DIFFRACTION94
3.2856-3.3620.31671460.27842534X-RAY DIFFRACTION94
3.362-3.4460.33291440.26962582X-RAY DIFFRACTION95
3.446-3.53920.29671230.27392589X-RAY DIFFRACTION96
3.5392-3.64330.31831630.26912628X-RAY DIFFRACTION98
3.6433-3.76080.31121450.25932684X-RAY DIFFRACTION99
3.7608-3.89520.28441430.25062668X-RAY DIFFRACTION100
3.8952-4.0510.31121370.24222702X-RAY DIFFRACTION100
4.051-4.23520.25141540.21712695X-RAY DIFFRACTION100
4.2352-4.45830.24481380.19762750X-RAY DIFFRACTION100
4.4583-4.73740.21121400.1792673X-RAY DIFFRACTION100
4.7374-5.10270.22451510.18922722X-RAY DIFFRACTION100
5.1027-5.61530.29941430.20142696X-RAY DIFFRACTION100
5.6153-6.42580.27281550.23432709X-RAY DIFFRACTION100
6.4258-8.08790.24761440.22622740X-RAY DIFFRACTION100
8.0879-44.61150.21271460.19222745X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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