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- EMDB-2102: Structure of a stalled transfer intermediate of Sm proteins from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2102
タイトルStructure of a stalled transfer intermediate of Sm proteins from the assembly chaperone pICln to the SMN-complex
マップデータReconstruction of the 8S complex
試料
  • 試料: 8S complex: a stalled Sm protein transfer intermediate from the assembly chaperone pICln to the SMN-complex
  • タンパク質・ペプチド: 8S complex
キーワードsnRNP / spliceosome / assembly chaperone / SMN-complex
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Chari A / Grimm C / Fischer U / Stark H
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2013
タイトル: Structural basis of assembly chaperone- mediated snRNP formation.
著者: Clemens Grimm / Ashwin Chari / Jann-Patrick Pelz / Jochen Kuper / Caroline Kisker / Kay Diederichs / Holger Stark / Hermann Schindelin / Utz Fischer /
要旨: Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step- ...Small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs) represent key constituents of major and minor spliceosomes. snRNPs contain a common core, composed of seven Sm proteins bound to snRNA, which forms in a step-wise and factor-mediated reaction. The assembly chaperone pICln initially mediates the formation of an otherwise unstable pentameric Sm protein unit. This so-called 6S complex docks subsequently onto the SMN complex, which removes pICln and enables the transfer of pre-assembled Sm proteins onto snRNA. X-ray crystallography and electron microscopy was used to investigate the structural basis of snRNP assembly. The 6S complex structure identifies pICln as an Sm protein mimic, which enables the topological organization of the Sm pentamer in a closed ring. A second structure of 6S bound to the SMN complex components SMN and Gemin2 uncovers a plausible mechanism of pICln elimination and Sm protein activation for snRNA binding. Our studies reveal how assembly factors facilitate formation of RNA-protein complexes in vivo.
履歴
登録2012年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年10月3日-
マップ公開2013年1月30日-
更新2013年3月6日-
現状2013年3月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2102.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the 8S complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 200. Å
2.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 200. Å
2.5 Å/pix.
x 80 pix.
= 200. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.017 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.23855253 - 1.32832515
平均 (標準偏差)0.00943616 (±0.07313307)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 200.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.52.52.5
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z200.000200.000200.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ128128168
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.2391.3280.009

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 8S complex: a stalled Sm protein transfer intermediate from the a...

全体名称: 8S complex: a stalled Sm protein transfer intermediate from the assembly chaperone pICln to the SMN-complex
要素
  • 試料: 8S complex: a stalled Sm protein transfer intermediate from the assembly chaperone pICln to the SMN-complex
  • タンパク質・ペプチド: 8S complex

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超分子 #1000: 8S complex: a stalled Sm protein transfer intermediate from the a...

超分子名称: 8S complex: a stalled Sm protein transfer intermediate from the assembly chaperone pICln to the SMN-complex
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sample was monodisperse
集合状態: One heterooctamer composed of pICln, SmD1, SmD2, SmE, SmF, SmG, SMN and Gemin2
Number unique components: 1
分子量実験値: 125 KDa / 理論値: 125 KDa / 手法: Gel filtration, Sedimentation

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分子 #1: 8S complex

分子名称: 8S complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Cytoplasm / 細胞中の位置: Cytosol
分子量実験値: 125 KDa / 理論値: 125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pet28

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were floated on 2 % Uranyl Formate solution for 1 minute.
グリッド詳細: Custom made holey grid with thin carbon support.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER / 詳細: negative stain

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2012年1月12日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD / 実像数: 48 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 160 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率(補正後): 109000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 10000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4f77
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Amira
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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