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万見
- EMDB-2090: Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2090
タイトルStructure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo-electron microscopy
マップデータReconstruction of the M-PMV CANC Gag dimer
試料
  • 試料: M-PMV CANC Gag dimer
  • タンパク質・ペプチド: M-PMV dPro CANC protein
キーワードretrovirus / capsid / gag
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component => GO:0044423 / viral budding via host ESCRT complex / viral process / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / nucleic acid binding / structural constituent of virion / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
GAG-polyprotein viral zinc-finger / Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, N-terminal / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein ...GAG-polyprotein viral zinc-finger / Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, N-terminal / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
M-pmv dpro canc protein / M-pmv dpro canc protein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mason-Pfizer monkey virus (ウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Bharat TAM / Davey NE / Ulbrich P / Riches JD / de Marco A / Rumlova M / Sachse C / Ruml T / Briggs JAG
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structure of the immature retroviral capsid at 8 Å resolution by cryo-electron microscopy.
著者: Tanmay A M Bharat / Norman E Davey / Pavel Ulbrich / James D Riches / Alex de Marco / Michaela Rumlova / Carsten Sachse / Tomas Ruml / John A G Briggs /
要旨: The assembly of retroviruses such as HIV-1 is driven by oligomerization of their major structural protein, Gag. Gag is a multidomain polyprotein including three conserved folded domains: MA (matrix), ...The assembly of retroviruses such as HIV-1 is driven by oligomerization of their major structural protein, Gag. Gag is a multidomain polyprotein including three conserved folded domains: MA (matrix), CA (capsid) and NC (nucleocapsid). Assembly of an infectious virion proceeds in two stages. In the first stage, Gag oligomerization into a hexameric protein lattice leads to the formation of an incomplete, roughly spherical protein shell that buds through the plasma membrane of the infected cell to release an enveloped immature virus particle. In the second stage, cleavage of Gag by the viral protease leads to rearrangement of the particle interior, converting the non-infectious immature virus particle into a mature infectious virion. The immature Gag shell acts as the pivotal intermediate in assembly and is a potential target for anti-retroviral drugs both in inhibiting virus assembly and in disrupting virus maturation. However, detailed structural information on the immature Gag shell has not previously been available. For this reason it is unclear what protein conformations and interfaces mediate the interactions between domains and therefore the assembly of retrovirus particles, and what structural transitions are associated with retrovirus maturation. Here we solve the structure of the immature retroviral Gag shell from Mason-Pfizer monkey virus by combining cryo-electron microscopy and tomography. The 8-Å resolution structure permits the derivation of a pseudo-atomic model of CA in the immature retrovirus, which defines the protein interfaces mediating retrovirus assembly. We show that transition of an immature retrovirus into its mature infectious form involves marked rotations and translations of CA domains, that the roles of the amino-terminal and carboxy-terminal domains of CA in assembling the immature and mature hexameric lattices are exchanged, and that the CA interactions that stabilize the immature and mature viruses are almost completely distinct.
履歴
登録2012年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年5月17日-
マップ公開2012年5月25日-
更新2012年7月25日-
現状2012年7月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.25
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  • 原子モデル: PDB-4ard
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-4arg
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4ard
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4arg
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2090.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2090.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 825.2 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the M-PMV CANC Gag dimer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.53 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.42414615 - 0.51569301
平均 (標準偏差)0.01457752 (±0.16203351)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ606060
Spacing606060
セルA=B=C: 91.799995 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.531.531.53
M x/y/z606060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z91.80091.80091.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ128128168
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS606060
D min/max/mean-0.4240.5160.015

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : M-PMV CANC Gag dimer

全体名称: M-PMV CANC Gag dimer
要素
  • 試料: M-PMV CANC Gag dimer
  • タンパク質・ペプチド: M-PMV dPro CANC protein

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超分子 #1000: M-PMV CANC Gag dimer

超分子名称: M-PMV CANC Gag dimer / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Helical / Number unique components: 1

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分子 #1: M-PMV dPro CANC protein

分子名称: M-PMV dPro CANC protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Helical / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mason-Pfizer monkey virus (ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.7 / 詳細: 50mM Tris, 100mM NaCl, 1uM Zn
グリッド詳細: 300 mesh copper, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2012年4月23日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 46 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Reconstruction carried out using real-space helical reconstruction followed by 3D averaging of the asymmetric unit from assemblies with different helical symmetry parameters.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider, AV3
CTF補正詳細: Division by 3D CTF^2

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2kgf

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid body. Two copies of the M-PMV CA-NTD domain were fitted separately.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4ard:
Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy

PDB-4arg:
Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1l6n

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid body. Two copies of the CA-NTD domain were fitted separately.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4ard:
Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy

PDB-4arg:
Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

3h4e


Chain - Chain ID: L
ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid body. Two copies of the CA-CTD domains were fitted separately.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4ard:
Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy

PDB-4arg:
Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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