[日本語] English
- EMDB-20525: ChsH1-ChsH2-Ltp2 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20525
タイトルChsH1-ChsH2-Ltp2 complex
マップデータChsH1-ChsH2-Ltp2 complex
試料
  • 複合体: an enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex
キーワードan enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex / cholesterol metabolism / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Yang M / Yuan T / Gehring K / Sampson N
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Human Genome Research InstituteRO1AI134054 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2019
タイトル: Exploits a Heterohexameric Enoyl-CoA Hydratase Retro-Aldolase Complex for Cholesterol Catabolism.
著者: Tianao Yuan / Meng Yang / Kalle Gehring / Nicole S Sampson /
要旨: Cholesterol catabolism plays an important role in 's ('s) survival and persistence in the host. exploits three β-oxidation cycles to fully degrade the side chain of cholesterol. Five cistronic ...Cholesterol catabolism plays an important role in 's ('s) survival and persistence in the host. exploits three β-oxidation cycles to fully degrade the side chain of cholesterol. Five cistronic genes in a single operon encode three enzymes, 3-oxo-4-pregnene-20-carboxyl-CoA dehydrogenase (ChsE1-ChsE2), 3-oxo-4,17-pregnadiene-20-carboxyl-CoA hydratase (ChsH1-ChsH2), and 17-hydroxy-3-oxo-4-pregnene-20-carboxyl-CoA retro-aldolase (Ltp2), to perform the last β-oxidation cycle in this pathway. Among these three enzymes, ChsH1-ChsH2 and Ltp2 form a protein complex that is required for the catalysis of carbon-carbon bond cleavage. In this work, we report the structure of the full length ChsH1-ChsH2-Ltp2 complex based on small-angle X-ray scattering and single-particle electron microscopy data. Mutagenesis experiments confirm the requirement for Ltp2 to catalyze the retro-aldol reaction. The structure illustrates how acyl transfer between enzymes may occur. Each protomer of the ChsH1-ChsH2-Ltp2 complex contains three protein components: a chain of ChsH1, a chain of ChsH2, and a chain of Ltp2. Two protomers dimerize at the interface of Ltp2 to form a heterohexameric structure. This unique heterohexameric structure of the ChsH1-ChsH2-Ltp2 complex provides entry to further understand the mechanism of cholesterol catabolism in .
履歴
登録2019年7月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月9日-
マップ公開2019年10月9日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20525.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ChsH1-ChsH2-Ltp2 complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.019052302 - 0.12076074
平均 (標準偏差)0.0011870575 (±0.0095204525)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 360.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.81.81.8
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z360.000360.000360.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0190.1210.001

-
添付データ

-
ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_20525_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_20525_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
試料の構成要素

-
全体 : an enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex

全体名称: an enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex
要素
  • 複合体: an enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex

-
超分子 #1: an enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex

超分子名称: an enoyl-CoA hydratase retro-aldolase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 180 KDa

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 36899
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る