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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20437 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV), C12 portal dodecamer structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | None | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | portal / capsid / genome / genome packaging / VIRUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization => GO:0051276 / virion component => GO:0044423 / viral release from host cell / host cell nucleus / Portal protein / Portal protein![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Gong D / Dai X / Jih J / Liu YT / Bi GQ / Sun R / Zhou ZH | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: DNA-Packing Portal and Capsid-Associated Tegument Complexes in the Tumor Herpesvirus KSHV. 著者: Danyang Gong / Xinghong Dai / Jonathan Jih / Yun-Tao Liu / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou / ![]() ![]() 要旨: Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes ...Assembly of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) begins at a bacteriophage-like portal complex that nucleates formation of an icosahedral capsid with capsid-associated tegument complexes (CATCs) and facilitates translocation of an ∼150-kb dsDNA genome, followed by acquisition of a pleomorphic tegument and envelope. Because of deviation from icosahedral symmetry, KSHV portal and tegument structures have largely been obscured in previous studies. Using symmetry-relaxed cryo-EM, we determined the in situ structure of the KSHV portal and its interactions with surrounding capsid proteins, CATCs, and the terminal end of KSHV's dsDNA genome. Our atomic models of the portal and capsid/CATC, together with visualization of CATCs' variable occupancy and alternate orientation of CATC-interacting vertex triplexes, suggest a mechanism whereby the portal orchestrates procapsid formation and asymmetric long-range determination of CATC attachment during DNA packaging prior to pleomorphic tegumentation/envelopment. Structure-based mutageneses confirm that a triplex deep binding groove for CATCs is a hotspot that holds promise for antiviral development. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 24.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.3 KB 17.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 209.5 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 602.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 602 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | None | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Human gammaherpesvirus 8
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Human gammaherpesvirus 8
超分子 | 名称: Human gammaherpesvirus 8 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 37296 / 生物種: Human gammaherpesvirus 8 / Sci species strain: BAC16 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 1250.0 Å / T番号(三角分割数): 16 |
-分子 #1: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: Subunit of portal complex present at KSHV's portal vertex; 12 copies constitute one dodecameric complex コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 68.087516 KDa |
配列 | 文字列: MLRMNPGLGS SISVHPSELS ISLFEILQGK YSYVRGQTLH CSLRNPGVFF RQLFIHLYKN ALANCSYDHV LSDWRTYESS AKTRWPEKE AQWGSYRRST FDSWAQTMRM TLDHLLLNAI NRVLYAKTQL SYERYVDWVV TVGMVPVVKH TPDHKLVNSI Q EQLMKDCQ ...文字列: MLRMNPGLGS SISVHPSELS ISLFEILQGK YSYVRGQTLH CSLRNPGVFF RQLFIHLYKN ALANCSYDHV LSDWRTYESS AKTRWPEKE AQWGSYRRST FDSWAQTMRM TLDHLLLNAI NRVLYAKTQL SYERYVDWVV TVGMVPVVKH TPDHKLVNSI Q EQLMKDCQ RLASGEKTIG RILTSVTQEI SNLVSSLSAL YIPGYSEVSI DYDCVKNTFV GLYKQKRVHV EVITMPAILA GR VIFDSPI QRMYTSIMSC HRTAEHAKLC QLLNTAPTKA LVGSACNNVY KDIMTHLEQA SQRTDPKREL LNLLMKLAEN KTV SGVTDV VEDFVTDVSQ NIVDKNKLFG TGQETTTQGL RRQVSNSVFK CLTNQINEQF DTITQLEKER ELCMKRLKCI ETQL SHQQP GDAKGPGSVN LLTANTFQSL GRLQDPSLQL TSSHIPSGSA VLNSFFSSYI PPVRESMKDL TNLWESEMFQ TYKLA PVVD NQGQRLSVTY SQDTISILLG PFTYVIADLL QMELISHSFV SSSLQDIAAY LYQTSRLFVY ITDVGQKYCL VTPPFE NVP GKGPGETDWS ANEYSCPEDS RVRRGLSRIP PPCGAPPCPG SA UniProtKB: Portal protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 298 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER 詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最高: 79.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 1440 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 1440 pixel / 実像数: 8007 / 平均露光時間: 13.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 24271 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 14000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 200 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6ppi: |