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万見
- EMDB-1965: Structural and Functional Studies of LRP6 Ectodomain Reveal a Pla... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1965
タイトルStructural and Functional Studies of LRP6 Ectodomain Reveal a Platform for Wnt Signaling
マップデータThis is a surface rendering of the ectodomain of LRP6 bound to its chaperone Mesd
試料
  • 試料: Ectodomain of LRP6 residues 20 to 1361 and chaperone Mesd
  • タンパク質・ペプチド: LDL-receptor-related protein 6
  • タンパク質・ペプチド: Mesoderm development protein
キーワードLDL-receptor-related protein 6 / Wnt signaling pathway / Wnt co-receptor
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Chen S / Bubeck D / MacDonald BT / Liang WX / Mao JH / Malinauskas T / Llorca O / Aricescu AR / Siebold C / He X / Jones EY
引用ジャーナル: Dev Cell / 年: 2011
タイトル: Structural and functional studies of LRP6 ectodomain reveal a platform for Wnt signaling.
著者: Shuo Chen / Doryen Bubeck / Bryan T MacDonald / Wen-Xue Liang / Jian-Hua Mao / Tomas Malinauskas / Oscar Llorca / A Radu Aricescu / Christian Siebold / Xi He / E Yvonne Jones /
要旨: LDL-receptor-related protein 6 (LRP6), alongside Frizzled receptors, transduces Wnt signaling across the plasma membrane. The LRP6 ectodomain comprises four tandem β-propeller-EGF-like domain (PE) ...LDL-receptor-related protein 6 (LRP6), alongside Frizzled receptors, transduces Wnt signaling across the plasma membrane. The LRP6 ectodomain comprises four tandem β-propeller-EGF-like domain (PE) pairs that harbor binding sites for Wnt morphogens and their antagonists including Dickkopf 1 (Dkk1). To understand how these multiple interactions are integrated, we combined crystallographic analysis of the third and fourth PE pairs with electron microscopy (EM) to determine the complete ectodomain structure. An extensive inter-pair interface, conserved for the first-to-second and third-to-fourth PE interactions, contributes to a compact platform-like architecture, which is disrupted by mutations implicated in developmental diseases. EM reconstruction of the LRP6 platform bound to chaperone Mesd exemplifies a binding mode spanning PE pairs. Cellular and binding assays identify overlapping Wnt3a- and Dkk1-binding surfaces on the third PE pair, consistent with steric competition, but also suggest a model in which the platform structure supports an interplay of ligands through multiple interaction sites.
履歴
登録2011年9月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年9月30日-
マップ公開2011年10月21日-
更新2011年10月21日-
現状2011年10月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0451
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0451
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1965_LRP6_ME...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1965.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 825.2 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a surface rendering of the ectodomain of LRP6 bound to its chaperone Mesd
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.56 Å/pix.
x 60 pix.
= 273.6 Å		4.56 Å/pix.
x 60 pix.
= 273.6 Å		4.56 Å/pix.
x 60 pix.
= 273.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0451 / ムービー #1: 0.0451
最小 - 最大-0.0474625 - 0.23142
平均 (標準偏差)0.00110932 (±0.0145592)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ606060
Spacing606060
セルA=B=C: 273.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.564.564.56
M x/y/z606060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.600273.600273.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS606060
D min/max/mean-0.0470.2310.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ectodomain of LRP6 residues 20 to 1361 and chaperone Mesd

全体名称: Ectodomain of LRP6 residues 20 to 1361 and chaperone Mesd
要素
  • 試料: Ectodomain of LRP6 residues 20 to 1361 and chaperone Mesd
  • タンパク質・ペプチド: LDL-receptor-related protein 6
  • タンパク質・ペプチド: Mesoderm development protein

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超分子 #1000: Ectodomain of LRP6 residues 20 to 1361 and chaperone Mesd

超分子名称: Ectodomain of LRP6 residues 20 to 1361 and chaperone Mesd
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: one LRP6 binds to one Mesd / Number unique components: 2
分子量実験値: 200 KDa / 手法: Multi angle light scattering

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分子 #1: LDL-receptor-related protein 6

分子名称: LDL-receptor-related protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: LRP6 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 100 KDa
組換発現生物種: HEK293S / 組換プラスミド: pHLsec vector

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分子 #2: Mesoderm development protein

分子名称: Mesoderm development protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Mesd / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 100 KDa
組換発現生物種: HEK293S / 組換プラスミド: pHLsec vector

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.015 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 150 mM NaCl,10 mM Tris-HCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were negatively stained with 0.75% uranyl formate using the two-drop method
グリッド詳細: carbon-coated copper grids
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 4.56 µm / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 72500
試料ステージ試料ホルダー: single-tilt / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, XMIPP / 使用した粒子像数: 7928

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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