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- EMDB-1878: CryoEM structure of the remodelling factor ISW1a bound to a monon... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1878
タイトルCryoEM structure of the remodelling factor ISW1a bound to a mononucleosome (45N0)
マップデータSurface rendering of 2x45N0-ISW1a (delta ATPase)
試料
  • 試料: Chromatin remodelling factor ISW1a (delta ATPase) bound to a mononucleosome (with a single 45 bp extension). This complex then forms a dimer.
  • タンパク質・ペプチド: Nucleosome
  • タンパク質・ペプチド: ISW1a
キーワードChromatin remodelling factor / ISW1a / ISWI / nucleosome
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Frouws TD / Richmond TJ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structure and mechanism of the chromatin remodelling factor ISW1a.
著者: Kazuhiro Yamada / Timothy D Frouws / Brigitte Angst / Daniel J Fitzgerald / Carl DeLuca / Kyoko Schimmele / David F Sargent / Timothy J Richmond /
要旨: Site-specific recognition of DNA in eukaryotic organisms depends on the arrangement of nucleosomes in chromatin. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, ISW1a and related chromatin remodelling factors ...Site-specific recognition of DNA in eukaryotic organisms depends on the arrangement of nucleosomes in chromatin. In the yeast Saccharomyces cerevisiae, ISW1a and related chromatin remodelling factors are implicated in establishing the nucleosome repeat during replication and altering nucleosome position to affect gene activity. Here we have solved the crystal structures of S. cerevisiae ISW1a lacking its ATPase domain both alone and with DNA bound at resolutions of 3.25 Å and 3.60 Å, respectively, and we have visualized two different nucleosome-containing remodelling complexes using cryo-electron microscopy. The composite X-ray and electron microscopy structures combined with site-directed photocrosslinking analyses of these complexes suggest that ISW1a uses a dinucleosome substrate for chromatin remodelling. Results from a remodelling assay corroborate the dinucleosome model. We show how a chromatin remodelling factor could set the spacing between two adjacent nucleosomes acting as a 'protein ruler'.
履歴
登録2011年2月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年2月18日-
マップ公開2011年4月21日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1878imag...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1878.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 17.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Surface rendering of 2x45N0-ISW1a (delta ATPase)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.78 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.0651294 - 0.167442
平均 (標準偏差)-0.0000352799 (±0.00979647)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 467.04 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.782.782.78
M x/y/z168168168
origin x/y/z-0.000-0.000-0.000
length x/y/z467.040467.040467.040
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS168168168
D min/max/mean-0.0650.167-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Chromatin remodelling factor ISW1a (delta ATPase) bound to a mono...

全体名称: Chromatin remodelling factor ISW1a (delta ATPase) bound to a mononucleosome (with a single 45 bp extension). This complex then forms a dimer.
要素
  • 試料: Chromatin remodelling factor ISW1a (delta ATPase) bound to a mononucleosome (with a single 45 bp extension). This complex then forms a dimer.
  • タンパク質・ペプチド: Nucleosome
  • タンパク質・ペプチド: ISW1a

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超分子 #1000: Chromatin remodelling factor ISW1a (delta ATPase) bound to a mono...

超分子名称: Chromatin remodelling factor ISW1a (delta ATPase) bound to a mononucleosome (with a single 45 bp extension). This complex then forms a dimer.
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: 45 bp segments bridge 2 DNA binding sites across the 2-fold axis, resulting in the auto-dimerisation.
集合状態: Dimer / Number unique components: 2
分子量理論値: 716 KDa

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分子 #1: Nucleosome

分子名称: Nucleosome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Nucleosome (45N0)
詳細: Recombinant Xenopus histones H2A,H2B,H3,H4 are reconstituted onto a nucleosome containing the '601' positioning sequence and a single 45 bp extension.
組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 250 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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分子 #2: ISW1a

分子名称: ISW1a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Remodelling factor
詳細: Recombinant Yeast ISW1a (delta ATPase) is expressed in the MultiBac system
組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 120 MDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM TrisCl, 10mM KCl, 0,1 mM EDTA
グリッド詳細: C-flat 224
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 詳細: Vitrification instrument: Vitribot MKII / 手法: Offset 0, Blot 4 sec, Drain 1 sec

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 100 K
詳細low dose
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 107520 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles manually picked with EMAN BOXER.
CTF補正詳細: Class averages
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: Reconstructed with imposed 2-fold symmetry / 使用した粒子像数: 4217
最終 角度割当詳細: Theta 90, phi 180
最終 2次元分類クラス数: 45

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1kx5

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Manually fit using Chimera and "sym" command to impose 2-fold symmetry. Missing DNA segments were manually built in.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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