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- EMDB-18619: TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18619
タイトルTRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map
マップデータTRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map
試料
  • 複合体: Human Tip60 complex
    • タンパク質・ペプチド: Transformation/transcription domain-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: E1A-binding protein p400
キーワードEukaryotic transcription / Histone acetyltransferase / chromatin remodeling / Complex / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / protein antigen binding / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / protein antigen binding / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / helicase activity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nucleosome / HATs acetylate histones / chromatin organization / regulation of apoptotic process / hydrolase activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / nuclear speck / DNA repair / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain ...E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT/Myb domain / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Helicase conserved C-terminal domain / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E1A-binding protein p400 / Transformation/transcription domain-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Li C / Smirnova E / Schnitzler C / Crucifix C / Concordet JP / Brion A / Poterszman A / SChultz P / Papai G / Ben-Shem A
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
La ligue contre le cancer フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structure of the human TIP60-C histone exchange and acetyltransferase complex.
著者: Changqing Li / Ekaterina Smirnova / Charlotte Schnitzler / Corinne Crucifix / Jean Paul Concordet / Alice Brion / Arnaud Poterszman / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben-Shem /
要旨: Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two ...Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two enzymatic activities: ATP-dependent exchange of histone H2A-H2B for H2A.Z-H2B, and histone acetylation. In yeast, however, these activities are performed by two independent complexes-SWR1 and NuA4, respectively. How the activities of the two complexes are merged into one supercomplex in humans, and what this association entails for the structure and mechanism of the proteins and their recruitment to chromatin, are unknown. Here we describe the structure of the endogenous human TIP60-C. We find a three-lobed architecture composed of SWR1-like (SWR1L) and NuA4-like (NuA4L) parts, which associate with a TRRAP activator-binding module. The huge EP400 subunit contains the ATPase motor, traverses the junction between SWR1L and NuA4L twice and constitutes the scaffold of the three-lobed architecture. NuA4L is completely rearranged compared with its yeast counterpart. TRRAP is flexibly tethered to NuA4L-in stark contrast to its robust connection to the completely opposite side of NuA4 in yeast. A modelled nucleosome bound to SWR1L, supported by tests of TIP60-C activity, suggests that some aspects of the histone exchange mechanism diverge from what is seen in yeast. Furthermore, a fixed actin module (as opposed to the mobile actin subcomplex in SWR1; ref. ), the flexibility of TRRAP and the weak effect of extranucleosomal DNA on exchange activity lead to a different, activator-based mode of enlisting TIP60-C to chromatin.
履歴
登録2023年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月7日-
マップ公開2024年8月7日-
更新2024年12月4日-
現状2024年12月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18619.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18619.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.86 Å/pix.
x 560 pix.
= 482.72 Å		0.86 Å/pix.
x 560 pix.
= 482.72 Å		0.86 Å/pix.
x 560 pix.
= 482.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.862 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 9.5
最小 - 最大-11.918298 - 42.128340000000001
平均 (標準偏差)0.003195781 (±1.0049744)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 482.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human Tip60 complex

全体名称: Human Tip60 complex
要素
  • 複合体: Human Tip60 complex
    • タンパク質・ペプチド: Transformation/transcription domain-associated protein
    • タンパク質・ペプチド: E1A-binding protein p400

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超分子 #1: Human Tip60 complex

超分子名称: Human Tip60 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transformation/transcription domain-associated protein

分子名称: Transformation/transcription domain-associated protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 438.139531 KDa
配列文字列: MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV ...文字列:
MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV VNRYFENPQV IPENTVPPPE MVGMITTIAV KVNPEREDSE TRTHSIIPRG SLSLKVLAEL PIIVVLMYQL YK LNIHNVV AEFVPLIMNT IAIQVSAQAR QHKLYNKELY ADFIAAQIKT LSFLAYIIRI YQELVTKYSQ QMVKGMLQLL SNC PAETAH LRKELLIAAK HILTTELRNQ FIPCMDKLFD ESILIGSGYT ARETLRPLAY STLADLVHHV RQHLPLSDLS LAVQ LFAKN IDDESLPSSI QTMSCKLLLN LVDCIRSKSE QESGNGRDVL MRMLEVFVLK FHTIARYQLS AIFKKCKPQS ELGAV EAAL PGVPTAPAAP GPAPSPAPVP APPPPPPPPP PATPVTPAPV PPFEKQGEKD KEDKQTFQVT DCRSLVKTLV CGVKTI TWG ITSCKAPGEA QFIPNKQLQP KETQIYIKLV KYAMQALDIY QVQIAGNGQT YIRVANCQTV RMKEEKEVLE HFAGVFT MM NPLTFKEIFQ TTVPYMVERI SKNYALQIVA NSFLANPTTS ALFATILVEY LLDRLPEMGS NVELSNLYLK LFKLVFGS V SLFAAENEQM LKPHLHKIVN SSMELAQTAK EPYNYFLLLR ALFRSIGGGS HDLLYQEFLP LLPNLLQGLN MLQSGLHKQ HMKDLFVELC LTVPVRLSSL LPYLPMLMDP LVSALNGSQT LVSQGLRTLE LCVDNLQPDF LYDHIQPVRA ELMQALWRTL RNPADSISH VAYRVLGKFG GSNRKMLKES QKLHYVVTEV QGPSITVEFS DCKASLQLPM EKAIETALDC LKSANTEPYY R RQAWEVIK CFLVAMMSLE DNKHALYQLL AHPNFTEKTI PNVIISHRYK AQDTPARKTF EQALTGAFMS AVIKDLRPSA LP FVASLIR HYTMVAVAQQ CGPFLLPCYQ VGSQPSTAMF HSEENGSKGM DPLVLIDAIA ICMAYEEKEL CKIGEVALAV IFD VASIIL GSKERACQLP LFSYIVERLC ACCYEQAWYA KLGGVVSIKF LMERLPLTWV LQNQQTFLKA LLFVMMDLTG EVSN GAVAM AKTTLEQLLM RCATPLKDEE RAEEIVAAQE KSFHHVTHDL VREVTSPNST VRKQAMHSLQ VLAQVTGKSV TVIME PHKE VLQDMVPPKK HLLRHQPANA QIGLMEGNTF CTTLQPRLFT MDLNVVEHKV FYTELLNLCE AEDSALTKLP CYKSLP SLV PLRIAALNAL AACNYLPQSR EKIIAALFKA LNSTNSELQE AGEACMRKFL EGATIEVDQI HTHMRPLLMM LGDYRSL TL NVVNRLTSVT RLFPNSFNDK FCDQMMQHLR KWMEVVVITH KGGQRSDGNE SISECGRCPL SPFCQFEEMK ICSAIINL F HLIPAAPQTL VKPLLEVVMK TERAMLIEAG SPFREPLIKF LTRHPSQTVE LFMMEATLND PQWSRMFMSF LKHKDARPL RDVLAANPNR FITLLLPGGA QTAVRPGSPS TSTMRLDLQF QAIKIISIIV KNDDSWLASQ HSLVSQLRRV WVSENFQERH RKENMAATN WKEPKLLAYC LLNYCKRNYG DIELLFQLLR AFTGRFLCNM TFLKEYMEEE IPKNYSIAQK RALFFRFVDF N DPNFGDEL KAKVLQHILN PAFLYSFEKG EGEQLLGPPN PEGDNPESIT SVFITKVLDP EKQADMLDSL RIYLLQYATL LV EHAPHHI HDNNKNRNSK LRRLMTFAWP CLLSKACVDP ACKYSGHLLL AHIIAKFAIH KKIVLQVFHS LLKAHAMEAR AIV RQAMAI LTPAVPARME DGHQMLTHWT RKIIVEEGHT VPQLVHILHL IVQHFKVYYP VRHHLVQHMV SAMQRLGFTP SVTI EQRRL AVDLSEVVIK WELQRIKDQQ PDSDMDPNSS GEGVNSVSSS IKRGLSVDSA QEVKRFRTAT GAISAVFGRS QSLPG ADSL LAKPIDKQHT DTVVNFLIRV ACQVNDNTNT AGSPGEVLSR RCVNLLKTAL RPDMWPKSEL KLQWFDKLLM TVEQPN QVN YGNICTGLEV LSFLLTVLQS PAILSSFKPL QRGIAACMTC GNTKVLRAVH SLLSRLMSIF PTEPSTSSVA SKYEELE CL YAAVGKVIYE GLTNYEKATN ANPSQLFGTL MILKSACSNN PSYIDRLISV FMRSLQKMVR EHLNPQAASG STEATSGT S ELVMLSLELV KTRLAVMSME MRKNFIQAIL TSLIEKSPDA KILRAVVKIV EEWVKNNSPM AANQTPTLRE KSILLVKMM TYIEKRFPED LELNAQFLDL VNYVYRDETL SGSELTAKLE PAFLSGLRCA QPLIRAKFFE VFDNSMKRRV YERLLYVTCS QNWEAMGNH FWIKQCIELL LAVCEKSTPI GTSCQGAMLP SITNVINLAD SHDRAAFAMV THVKQEPRER ENSESKEEDV E IDIELAPG DQTSTPKTKE LSEKDIGNQL HMLTNRHDKF LDTLREVKTG ALLSAFVQLC HISTTLAEKT WVQLFPRLWK IL SDRQQHA LAGEISPFLC SGSHQVQRDC QPSALNCFVE AMSQCVPPIP IRPCVLKYLG KTHNLWFRST LMLEHQAFEK GLS LQIKPK QTTEFYEQES ITPPQQEILD SLAELYSLLQ EEDMWAGLWQ KRCKYSETAT AIAYEQHGFF EQAQESYEKA MDKA KKEHE RSNASPAIFP EYQLWEDHWI RCSKELNQWE ALTEYGQSKG HINPYLVLEC AWRVSNWTAM KEALVQVEVS CPKEM AWKV NMYRGYLAIC HPEEQQLSFI ERLVEMASSL AIREWRRLPH VVSHVHTPLL QAAQQIIELQ EAAQINAGLQ PTNLGR NNS LHDMKTVVKT WRNRLPIVSD DLSHWSSIFM WRQHHYQGKP TWSGMHSSSI VTAYENSSQH DPSSNNAMLG VHASASA II QYGKIARKQG LVNVALDILS RIHTIPTVPI VDCFQKIRQQ VKCYLQLAGV MGKNECMQGL EVIESTNLKY FTKEMTAE F YALKGMFLAQ INKSEEANKA FSAAVQMHDV LVKAWAMWGD YLENIFVKER QLHLGVSAIT CYLHACRHQN ESKSRKYLA KVLWLLSFDD DKNTLADAVD KYCIGVPPIQ WLAWIPQLLT CLVGSEGKLL LNLISQVGRV YPQAVYFPIR TLYLTLKIEQ RERYKSDPG PIRATAPMWR CSRIMHMQRE LHPTLLSSLE GIVDQMVWFR ENWHEEVLRQ LQQGLAKCYS VAFEKSGAVS D AKITPHTL NFVKKLVSTF GVGLENVSNV STMFSSAASE SLARRAQATA QDPVFQKLKG QFTTDFDFSV PGSMKLHNLI SK LKKWIKI LEAKTKQLPK FFLIEEKCRF LSNFSAQTAE VEIPGEFLMP KPTHYYIKIA RFMPRVEIVQ KHNTAARRLY IRG HNGKIY PYLVMNDACL TESRREERVL QLLRLLNPCL EKRKETTKRH LFFTVPRVVA VSPQMRLVED NPSSLSLVEI YKQR CAKKG IEHDNPISRY YDRLATVQAR GTQASHQVLR DILKEVQSNM VPRSMLKEWA LHTFPNATDY WTFRKMFTIQ LALIG FAEF VLHLNRLNPE MLQIAQDTGK LNVAYFRFDI NDATGDLDAN RPVPFRLTPN ISEFLTTIGV SGPLTASMIA VARCFA QPN FKVDGILKTV LRDEIIAWHK KTQEDTSSPL SAAGQPENMD SQQLVSLVQK AVTAIMTRLH NLAQFEGGES KVNTLVA AA NSLDNLCRMD PAWHPWL

UniProtKB: Transformation/transcription domain-associated protein

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分子 #2: E1A-binding protein p400

分子名称: E1A-binding protein p400 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 343.867312 KDa
配列文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG ...文字列:
MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG GFVDASVLVR QISLSPSSGG HFVFQDGSGL TQIAQGAQVQ LQHPGTPITV RERRPSQPHT QSGGTIHHLG PQ SPAAAGG AGLQPLASPS HITTANLPPQ ISSIIQGQLV QQQQVLQGPP LPRPLGFERT PGVLLPGAGG AAGFGMTSPP PPT SPSRTA VPPGLSSLPL TSVGNTGMKK VPKKLEEIPP ASPEMAQMRK QCLDYHYQEM QALKEVFKEY LIELFFLQHF QGNM MDFLA FKKKHYAPLQ AYLRQNDLDI EEEEEEEEEE EEKSEVINDE VKVVTGKDGQ TGTPVAIATQ LPPKVSAAFS SQQQP FQQA LAGSLVAGAG STVETDLFKR QQAMPSTGMA EQSKRPRLEV GHQGVVFQHP GADAGVPLQQ LMPTAQGGMP PTPQAA QLA GQRQSQQQYD PSTGPPVQNA ASLHTPLPQL PGRLPPAGVP TAALSSALQF AQQPQVVEAQ TQLQIPVKTQ QPNVPIP AP PSSQLPIPPS QPAQLALHVP TPGKVQVQAS QLSSLPQMVA STRLPVDPAP PCPRPLPTSS TSSLAPVSGS GPGPSPAR S SPVNRPSSAT NKALSPVTSR TPGVVASAPT KPQSPAQNAT SSQDSSQDTL TEQITLENQV HQRIAELRKA GLWSQRRLP KLQEAPRPKS HWDYLLEEMQ WMATDFAQER RWKVAAAKKL VRTVVRHHEE KQLREERGKK EEQSRLRRIA ASTAREIECF WSNIEQVVE IKLRVELEEK RKKALNLQKV SRRGKELRPK GFDALQESSL DSGMSGRKRK ASISLTDDEV DDEEETIEEE E ANEGVVDH QTELSNLAKE AELPLLDLMK LYEGAFLPSS QWPRPKPDGE DTSGEEDADD CPGDRESRKD LVLIDSLFIM DQ FKAAERM NIGKPNAKDI ADVTAVAEAI LPKGSARVTT SVKFNAPSLL YGALRDYQKI GLDWLAKLYR KNLNGILADE AGL GKTVQI IAFFAHLACN EGNWGPHLVV VRSCNILKWE LELKRWCPGL KILSYIGSHR ELKAKRQEWA EPNSFHVCIT SYTQ FFRGL TAFTRVRWKC LVIDEMQRVK GMTERHWEAV FTLQSQQRLL LIDSPLHNTF LELWTMVHFL VPGISRPYLS SPLRA PSEE SQDYYHKVVI RLHRVTQPFI LRRTKRDVEK QLTKKYEHVL KCRLSNRQKA LYEDVILQPG TQEALKSGHF VNVLSI LVR LQRICNHPGL VEPRHPGSSY VAGPLEYPSA SLILKALERD FWKEADLSMF DLIGLENKIT RHEAELLSKK KIPRKLM EE ISTSAAPAAR PAAAKLKASR LFQPVQYGQK PEGRTVAFPS THPPRTAAPT TASAAPQGPL RGRPPIATFS ANPEAKAA A APFQTSQASA SAPRHQPASA SSTAASPAHP AKLRAQTTAQ ASTPGQPPPQ PQAPSHAAGQ SALPQRLVLP SQAQARLPS GEVVKIAQLA SITGPQSRVA QPETPVTLQF QGSKFTLSHS QLRQLTAGQP LQLQGSVLQI VSAPGQPYLR APGPVVMQTV SQAGAVHGA LGSKPPAGGP SPAPLTPQVG VPGRVAVNAL AVGEPGTASK PASPIGGPTQ EEKTRLLKER LDQIYLVNER R CSQAPVYG RDLLRICALP SHGRVQWRGS LDGRRGKEAG PAHSYTSSSE SPSELMLTLC RCGESLQDVI DRVAFVIPPV VA APPSLRV PRPPPLYSHR MRILRQGLRE HAAPYFQQLR QTTAPRLLQF PELRLVQFDS GKLEALAILL QKLKSEGRRV LIL SQMILM LDILEMFLNF HYLTYVRIDE NASSEQRQEL MRSFNRDRRI FCAILSTHSR TTGINLVEAD TVVFYDNDLN PVMD AKAQE WCDRIGRCKD IHIYRLVSGN SIEEKLLKNG TKDLIREVAA QGNDYSMAFL TQRTIQELFE VYSPMDDAGF PVKAE EFVV LSQEPSVTET IAPKIARPFI EALKSIEYLE EDAQKSAQEG VLGPHTDALS SDSENMPCDE EPSQLEELAD FMEQLT PIE KYALNYLELF HTSIEQEKER NSEDAVMTAV RAWEFWNLKT LQEREARLRL EQEEAELLTY TREDAYSMEY VYEDVDG QT EVMPLWTPPT PPQDDSDIYL DSVMCLMYEA TPIPEAKLPP VYVRKERKRH KTDPSAAGRK KKQRHGEAVV PPRSLFDR A TPGLLKIRRE GKEQKKNILL KQQVPFAKPL PTFAKPTAEP GQDNPEWLIS EDWALLQAVK QLLELPLNLT IVSPAHTPN WDLVSDVVNS CSRIYRSSKQ CRNRYENVII PREEGKSKNN RPLRTSQIYA QDENATHTQL YTSHFDLMKM TAGKRSPPIK PLLGMNPFQ KNPKHASVLA ESGINYDKPL PPIQVASLRA ERIAKEKKAL ADQQKAQQPA VAQPPPPQPQ PPPPPQQPPP P LPQPQAAG SQPPAGPPAV QPQPQPQPQT QPQPVQAPAK AQPAITTGGS AAVLAGTIKT SVTGTSMPTG AVSGNVIVNT IA GVPAATF QSINKRLASP VAPGALTTPG GSAPAQVVHT QPPPRAVGSP ATATPDLVSM ATTQGVRAVT SVTASAVVTT NLT PVQTPA RSLVPQVSQA TGVQLPGKTI TPAHFQLLRQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQTT TTSQVQVPQI QGQA QSPAQ IKAVGKLTPE HLIKMQKQKL QMPPQPPPPQ AQSAPPQPTA QVQVQTSQPP QQQSPQLTTV TAPRPGALLT GTTVA NLQV ARLTRVPTSQ LQAQGQMQTQ APQPAQVALA KPPVVSVPAA VVSSPGVTTL PMNVAGISVA IGQPQKAAGQ TVVAQP VHM QQLLKLKQQA VQQQKAIQPQ AAQGPAAVQQ KITAQQITTP GAQQKVAYAA QPALKTQFLT TPISQAQKLA GAQQVQT QI QVAKLPQVVQ QQTPVASIQQ VASASQQASP QTVALTQATA AGQQVQMIPA VTATAQVVQQ KLIQQQVVTT ASAPLQTP G APNPAQVPAS SDSPSQQPKL QMRVPAVRLK TPTKPPCQ

UniProtKB: E1A-binding protein p400

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式
20.0 mMHEPES
250.0 mMNaCl
2.0 mMMgCl2
20.0 mMBiotin
1.0 %Trehalose
2.0 mMDTT
0.0125 %DDM
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 181210
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8qri:
TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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