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- EMDB-18618: TRRAP in human Tip60 complex locally refined 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18618
タイトルTRRAP in human Tip60 complex locally refined 2
マップデータTRRAP locally refined on the top part
試料
  • 複合体: Human Tip60 complex
    • タンパク質・ペプチド: TRRAP
    • タンパク質・ペプチド: EP400
キーワードEukaryotic transcription / Histone acetyltransferase / chromatin remodeling / Complex / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / protein antigen binding / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / protein antigen binding / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / helicase activity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nucleosome / HATs acetylate histones / chromatin organization / regulation of apoptotic process / hydrolase activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain ...E1A-binding protein p400, N-terminal / E1A-binding protein p400, N-terminal / Tra1, HEAT repeat ring region / Tra1, HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat central region / Tra1 HEAT repeat ring region / Myb-like domain profile. / domain in helicases and associated with SANT domains / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT/Myb domain / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Helicase conserved C-terminal domain / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E1A-binding protein p400 / Transformation/transcription domain-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å
データ登録者Li C / Smirnova E / Schnitzler C / Crucifix C / Concordet JP / Brion A / Poterszman A / Schultz P / Papai G / Ben-Shem A
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
La ligue contre le cancer フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structure of the human TIP60-C histone exchange and acetyltransferase complex.
著者: Changqing Li / Ekaterina Smirnova / Charlotte Schnitzler / Corinne Crucifix / Jean Paul Concordet / Alice Brion / Arnaud Poterszman / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben-Shem /
要旨: Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two ...Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication and repair. In humans, the TIP60-EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that affects chromatin structure through two enzymatic activities: ATP-dependent exchange of histone H2A-H2B for H2A.Z-H2B, and histone acetylation. In yeast, however, these activities are performed by two independent complexes-SWR1 and NuA4, respectively. How the activities of the two complexes are merged into one supercomplex in humans, and what this association entails for the structure and mechanism of the proteins and their recruitment to chromatin, are unknown. Here we describe the structure of the endogenous human TIP60-C. We find a three-lobed architecture composed of SWR1-like (SWR1L) and NuA4-like (NuA4L) parts, which associate with a TRRAP activator-binding module. The huge EP400 subunit contains the ATPase motor, traverses the junction between SWR1L and NuA4L twice and constitutes the scaffold of the three-lobed architecture. NuA4L is completely rearranged compared with its yeast counterpart. TRRAP is flexibly tethered to NuA4L-in stark contrast to its robust connection to the completely opposite side of NuA4 in yeast. A modelled nucleosome bound to SWR1L, supported by tests of TIP60-C activity, suggests that some aspects of the histone exchange mechanism diverge from what is seen in yeast. Furthermore, a fixed actin module (as opposed to the mobile actin subcomplex in SWR1; ref. ), the flexibility of TRRAP and the weak effect of extranucleosomal DNA on exchange activity lead to a different, activator-based mode of enlisting TIP60-C to chromatin.
履歴
登録2023年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月7日-
マップ公開2024年8月7日-
更新2024年12月4日-
現状2024年12月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18618.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18618.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TRRAP locally refined on the top part
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 560 pix.
= 482.72 Å		0.86 Å/pix.
x 560 pix.
= 482.72 Å		0.86 Å/pix.
x 560 pix.
= 482.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.862 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.20439467 - 0.56152725
平均 (標準偏差)0.0005468593 (±0.009493907)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 482.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18618_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_18618_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_18618_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Tip60 complex

全体名称: Human Tip60 complex
要素
  • 複合体: Human Tip60 complex
    • タンパク質・ペプチド: TRRAP
    • タンパク質・ペプチド: EP400

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超分子 #1: Human Tip60 complex

超分子名称: Human Tip60 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: TRRAP

分子名称: TRRAP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQLR KLVLEIIHRI PTNEHLRPHT KNVLSVMFRF LETENEENVL ICLRIIIELH KQFRPPITQE IHHFLDFVKQ IYKELPKVVN ...文字列:
MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQLR KLVLEIIHRI PTNEHLRPHT KNVLSVMFRF LETENEENVL ICLRIIIELH KQFRPPITQE IHHFLDFVKQ IYKELPKVVN RYFENPQVIP ENTVPPPEMV GMITTIAVKV NPEREDSETR THSIIPRGSL SLKVLAELPI IVVLMYQLYK LNIHNVVAEF VPLIMNTIAI QVSAQARQHK LYNKELYADF IAAQIKTLSF LAYIIRIYQE LVTKYSQQMV KGMLQLLSNC PAETAHLRKE LLIAAKHILT TELRNQFIPC MDKLFDESIL IGSGYTARET LRPLAYSTLA DLVHHVRQHL PLSDLSLAVQ LFAKNIDDES LPSSIQTMSC KLLLNLVDCI RSKSEQESGN GRDVLMRMLE VFVLKFHTIA RYQLSAIFKK CKPQSELGAV EAALPGVPTA PAAPGPAPSP APVPAPPPPP PPPPPATPVT PAPVPPFEKQ GEKDKEDKQT FQVTDCRSLV KTLVCGVKTI TWGITSCKAP GEAQFIPNKQ LQPKETQIYI KLVKYAMQAL DIYQVQIAGN GQTYIRVANC QTVRMKEEKE VLEHFAGVFT MMNPLTFKEI FQTTVPYMVE RISKNYALQI VANSFLANPT TSALFATILV EYLLDRLPEM GSNVELSNLY LKLFKLVFGS VSLFAAENEQ MLKPHLHKIV NSSMELAQTA KEPYNYFLLL RALFRSIGGG SHDLLYQEFL PLLPNLLQGL NMLQSGLHKQ HMKDLFVELC LTVPVRLSSL LPYLPMLMDP LVSALNGSQT LVSQGLRTLE LCVDNLQPDF LYDHIQPVRA ELMQALWRTL RNPADSISHV AYRVLGKFGG SNRKMLKESQ KLHYVVTEVQ GPSITVEFSD CKASLQLPME KAIETALDCL KSANTEPYYR RQAWEVIKCF LVAMMSLEDN KHALYQLLAH PNFTEKTIPN VIISHRYKAQ DTPARKTFEQ ALTGAFMSAV IKDLRPSALP FVASLIRHYT MVAVAQQCGP FLLPCYQVGS QPSTAMFHSE ENGSKGMDPL VLIDAIAICM AYEEKELCKI GEVALAVIFD VASIILGSKE RACQLPLFSY IVERLCACCY EQAWYAKLGG VVSIKFLMER LPLTWVLQNQ QTFLKALLFV MMDLTGEVSN GAVAMAKTTL EQLLMRCATP LKDEERAEEI VAAQEKSFHH VTHDLVREVT SPNSTVRKQA MHSLQVLAQV TGKSVTVIME PHKEVLQDMV PPKKHLLRHQ PANAQIGLME GNTFCTTLQP RLFTMDLNVV EHKVFYTELL NLCEAEDSAL TKLPCYKSLP SLVPLRIAAL NALAACNYLP QSREKIIAAL FKALNSTNSE LQEAGEACMR KFLEGATIEV DQIHTHMRPL LMMLGDYRSL TLNVVNRLTS VTRLFPNSFN DKFCDQMMQH LRKWMEVVVI THKGGQRSDG NESISECGRC PLSPFCQFEE MKICSAIINL FHLIPAAPQT LVKPLLEVVM KTERAMLIEA GSPFREPLIK FLTRHPSQTV ELFMMEATLN DPQWSRMFMS FLKHKDARPL RDVLAANPNR FITLLLPGGA QTAVRPGSPS TSTMRLDLQF QAIKIISIIV KNDDSWLASQ HSLVSQLRRV WVSENFQERH RKENMAATNW KEPKLLAYCL LNYCKRNYGD IELLFQLLRA FTGRFLCNMT FLKEYMEEEI PKNYSIAQKR ALFFRFVDFN DPNFGDELKA KVLQHILNPA FLYSFEKGEG EQLLGPPNPE GDNPESITSV FITKVLDPEK QADMLDSLRI YLLQYATLLV EHAPHHIHDN NKNRNSKLRR LMTFAWPCLL SKACVDPACK YSGHLLLAHI IAKFAIHKKI VLQVFHSLLK AHAMEARAIV RQAMAILTPA VPARMEDGHQ MLTHWTRKII VEEGHTVPQL VHILHLIVQH FKVYYPVRHH LVQHMVSAMQ RLGFTPSVTI EQRRLAVDLS EVVIKWELQR IKDQQPDSDM DPNSSGEGVN SVSSSIKRGL SVDSAQEVKR FRTATGAISA VFGRSQSLPG ADSLLAKPID KQHTDTVVNF LIRVACQVND NTNTAGSPGE VLSRRCVNLL KTALRPDMWP KSELKLQWFD KLLMTVEQPN QVNYGNICTG LEVLSFLLTV LQSPAILSSF KPLQRGIAAC MTCGNTKVLR AVHSLLSRLM SIFPTEPSTS SVASKYEELE CLYAAVGKVI YEGLTNYEKA TNANPSQLFG TLMILKSACS NNPSYIDRLI SVFMRSLQKM VREHLNPQAA SGSTEATSGT SELVMLSLEL VKTRLAVMSM EMRKNFIQAI LTSLIEKSPD AKILRAVVKI VEEWVKNNSP MAANQTPTLR EKSILLVKMM TYIEKRFPED LELNAQFLDL VNYVYRDETL SGSELTAKLE PAFLSGLRCA QPLIRAKFFE VFDNSMKRRV YERLLYVTCS QNWEAMGNHF WIKQCIELLL AVCEKSTPIG TSCQGAMLPS ITNVINLADS HDRAAFAMVT HVKQEPRERE NSESKEEDVE IDIELAPGDQ TSTPKTKELS EKDIGNQLHM LTNRHDKFLD TLREVKTGAL LSAFVQLCHI STTLAEKTWV QLFPRLWKIL SDRQQHALAG EISPFLCSGS HQVQRDCQPS ALNCFVEAMS QCVPPIPIRP CVLKYLGKTH NLWFRSTLML EHQAFEKGLS LQIKPKQTTE FYEQESITPP QQEILDSLAE LYSLLQEEDM WAGLWQKRCK YSETATAIAY EQHGFFEQAQ ESYEKAMDKA KKEHERSNAS PAIFPEYQLW EDHWIRCSKE LNQWEALTEY GQSKGHINPY LVLECAWRVS NWTAMKEALV QVEVSCPKEM AWKVNMYRGY LAICHPEEQQ LSFIERLVEM ASSLAIREWR RLPHVVSHVH TPLLQAAQQI IELQEAAQIN AGLQPTNLGR NNSLHDMKTV VKTWRNRLPI VSDDLSHWSS IFMWRQHHYQ GKPTWSGMHS SSIVTAYENS SQHDPSSNNA MLGVHASASA IIQYGKIARK QGLVNVALDI LSRIHTIPTV PIVDCFQKIR QQVKCYLQLA GVMGKNECMQ GLEVIESTNL KYFTKEMTAE FYALKGMFLA QINKSEEANK AFSAAVQMHD VLVKAWAMWG DYLENIFVKE RQLHLGVSAI TCYLHACRHQ NESKSRKYLA KVLWLLSFDD DKNTLADAVD KYCIGVPPIQ WLAWIPQLLT CLVGSEGKLL LNLISQVGRV YPQAVYFPIR TLYLTLKIEQ RERYKSDPGP IRATAPMWRC SRIMHMQREL HPTLLSSLEG IVDQMVWFRE NWHEEVLRQL QQGLAKCYSV AFEKSGAVSD AKITPHTLNF VKKLVSTFGV GLENVSNVST MFSSAASESL ARRAQATAQD PVFQKLKGQF TTDFDFSVPG SMKLHNLISK LKKWIKILEA KTKQLPKFFL IEEKCRFLSN FSAQTAEVEI PGEFLMPKPT HYYIKIARFM PRVEIVQKHN TAARRLYIRG HNGKIYPYLV MNDACLTESR REERVLQLLR LLNPCLEKRK ETTKRHLFFT VPRVVAVSPQ MRLVEDNPSS LSLVEIYKQR CAKKGIEHDN PISRYYDRLA TVQARGTQAS HQVLRDILKE VQSNMVPRSM LKEWALHTFP NATDYWTFRK MFTIQLALIG FAEFVLHLNR LNPEMLQIAQ DTGKLNVAYF RFDINDATGD LDANRPVPFR LTPNISEFLT TIGVSGPLTA SMIAVARCFA QPNFKVDGIL KTVLRDEIIA WHKKTQEDTS SPLSAAGQPE NMDSQQLVSL VQKAVTAIMT RLHNLAQFEG GESKVNTLVA AANSLDNLCR MDPAWHPWL

UniProtKB: Transformation/transcription domain-associated protein

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分子 #2: EP400

分子名称: EP400 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQIT LAPLPLPSPT SPGFQFSAQP RRFEHGSPSY IQVTSPLSQQ VQTQSPTQPS PGPGQALQNV RAGAPGPGLG LCSSSPTGGF ...文字列:
MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQIT LAPLPLPSPT SPGFQFSAQP RRFEHGSPSY IQVTSPLSQQ VQTQSPTQPS PGPGQALQNV RAGAPGPGLG LCSSSPTGGF VDASVLVRQI SLSPSSGGHF VFQDGSGLTQ IAQGAQVQLQ HPGTPITVRE RRPSQPHTQS GGTIHHLGPQ SPAAAGGAGL QPLASPSHIT TANLPPQISS IIQGQLVQQQ QVLQGPPLPR PLGFERTPGV LLPGAGGAAG FGMTSPPPPT SPSRTAVPPG LSSLPLTSVG NTGMKKVPKK LEEIPPASPE MAQMRKQCLD YHYQEMQALK EVFKEYLIEL FFLQHFQGNM MDFLAFKKKH YAPLQAYLRQ NDLDIEEEEE EEEEEEEKSE VINDEVKVVT GKDGQTGTPV AIATQLPPKV SAAFSSQQQP FQQALAGSLV AGAGSTVETD LFKRQQAMPS TGMAEQSKRP RLEVGHQGVV FQHPGADAGV PLQQLMPTAQ GGMPPTPQAA QLAGQRQSQQ QYDPSTGPPV QNAASLHTPL PQLPGRLPPA GVPTAALSSA LQFAQQPQVV EAQTQLQIPV KTQQPNVPIP APPSSQLPIP PSQPAQLALH VPTPGKVQVQ ASQLSSLPQM VASTRLPVDP APPCPRPLPT SSTSSLAPVS GSGPGPSPAR SSPVNRPSSA TNKALSPVTS RTPGVVASAP TKPQSPAQNA TSSQDSSQDT LTEQITLENQ VHQRIAELRK AGLWSQRRLP KLQEAPRPKS HWDYLLEEMQ WMATDFAQER RWKVAAAKKL VRTVVRHHEE KQLREERGKK EEQSRLRRIA ASTAREIECF WSNIEQVVEI KLRVELEEKR KKALNLQKVS RRGKELRPKG FDALQESSLD SGMSGRKRKA SISLTDDEVD DEEETIEEEE ANEGVVDHQT ELSNLAKEAE LPLLDLMKLY EGAFLPSSQW PRPKPDGEDT SGEEDADDCP GDRESRKDLV LIDSLFIMDQ FKAAERMNIG KPNAKDIADV TAVAEAILPK GSARVTTSVK FNAPSLLYGA LRDYQKIGLD WLAKLYRKNL NGILADEAGL GKTVQIIAFF AHLACNEGNW GPHLVVVRSC NILKWELELK RWCPGLKILS YIGSHRELKA KRQEWAEPNS FHVCITSYTQ FFRGLTAFTR VRWKCLVIDE MQRVKGMTER HWEAVFTLQS QQRLLLIDSP LHNTFLELWT MVHFLVPGIS RPYLSSPLRA PSEESQDYYH KVVIRLHRVT QPFILRRTKR DVEKQLTKKY EHVLKCRLSN RQKALYEDVI LQPGTQEALK SGHFVNVLSI LVRLQRICNH PGLVEPRHPG SSYVAGPLEY PSASLILKAL ERDFWKEADL SMFDLIGLEN KITRHEAELL SKKKIPRKLM EEISTSAAPA ARPAAAKLKA SRLFQPVQYG QKPEGRTVAF PSTHPPRTAA PTTASAAPQG PLRGRPPIAT FSANPEAKAA AAPFQTSQAS ASAPRHQPAS ASSTAASPAH PAKLRAQTTA QASTPGQPPP QPQAPSHAAG QSALPQRLVL PSQAQARLPS GEVVKIAQLA SITGPQSRVA QPETPVTLQF QGSKFTLSHS QLRQLTAGQP LQLQGSVLQI VSAPGQPYLR APGPVVMQTV SQAGAVHGAL GSKPPAGGPS PAPLTPQVGV PGRVAVNALA VGEPGTASKP ASPIGGPTQE EKTRLLKERL DQIYLVNERR CSQAPVYGRD LLRICALPSH GRVQWRGSLD GRRGKEAGPA HSYTSSSESP SELMLTLCRC GESLQDVIDR VAFVIPPVVA APPSLRVPRP PPLYSHRMRI LRQGLREHAA PYFQQLRQTT APRLLQFPEL RLVQFDSGKL EALAILLQKL KSEGRRVLIL SQMILMLDIL EMFLNFHYLT YVRIDENASS EQRQELMRSF NRDRRIFCAI LSTHSRTTGI NLVEADTVVF YDNDLNPVMD AKAQEWCDRI GRCKDIHIYR LVSGNSIEEK LLKNGTKDLI REVAAQGNDY SMAFLTQRTI QELFEVYSPM DDAGFPVKAE EFVVLSQEPS VTETIAPKIA RPFIEALKSI EYLEEDAQKS AQEGVLGPHT DALSSDSENM PCDEEPSQLE ELADFMEQLT PIEKYALNYL ELFHTSIEQE KERNSEDAVM TAVRAWEFWN LKTLQEREAR LRLEQEEAEL LTYTREDAYS MEYVYEDVDG QTEVMPLWTP PTPPQDDSDI YLDSVMCLMY EATPIPEAKL PPVYVRKERK RHKTDPSAAG RKKKQRHGEA VVPPRSLFDR ATPGLLKIRR EGKEQKKNIL LKQQVPFAKP LPTFAKPTAE PGQDNPEWLI SEDWALLQAV KQLLELPLNL TIVSPAHTPN WDLVSDVVNS CSRIYRSSKQ CRNRYENVII PREEGKSKNN RPLRTSQIYA QDENATHTQL YTSHFDLMKM TAGKRSPPIK PLLGMNPFQK NPKHASVLAE SGINYDKPLP PIQVASLRAE RIAKEKKALA DQQKAQQPAV AQPPPPQPQP PPPPQQPPPP LPQPQAAGSQ PPAGPPAVQP QPQPQPQTQP QPVQAPAKAQ PAITTGGSAA VLAGTIKTSV TGTSMPTGAV SGNVIVNTIA GVPAATFQSI NKRLASPVAP GALTTPGGSA PAQVVHTQPP PRAVGSPATA TPDLVSMATT QGVRAVTSVT ASAVVTTNLT PVQTPARSLV PQVSQATGVQ LPGKTITPAH FQLLRQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQTTTTSQ VQVPQIQGQA QSPAQIKAVG KLTPEHLIKM QKQKLQMPPQ PPPPQAQSAP PQPTAQVQVQ TSQPPQQQSP QLTTVTAPRP GALLTGTTVA NLQVARLTRV PTSQLQAQGQ MQTQAPQPAQ VALAKPPVVS VPAAVVSSPG VTTLPMNVAG ISVAIGQPQK AAGQTVVAQP VHMQQLLKLK QQAVQQQKAI QPQAAQGPAA VQQKITAQQI TTPGAQQKVA YAAQPALKTQ FLTTPISQAQ KLAGAQQVQT QIQVAKLPQV VQQQTPVASI QQVASASQQA SPQTVALTQA TAAGQQVQMI PAVTATAQVV QQKLIQQQVV TTASAPLQTP GAPNPAQVPA SSDSPSQQPK LQMRVPAVRL KTPTKPPCQ

UniProtKB: E1A-binding protein p400

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式
20.0 mMHEPES
250.0 mMNaCl
2.0 mMMgCl2
20.0 mMBiotin
1.0 %Trehalose
2.0 mMDTT
0.0125 %DDM
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 181210
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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